Norma amylazy we krwi kobiety, przyczyny wzrostu i spadku

Proces trawienia to mechaniczne i chemiczne przetwarzanie żywności. Złożone substancje organiczne, które dana osoba otrzymuje z jedzeniem, dzielą się na proste składniki. Te reakcje biochemiczne zachodzą z udziałem enzymów trawiennych, które są katalizatorami. Enzym amylazy zapewnia rozkład złożonych węglowodanów. Jego nazwa pochodzi od „amilon”, co w tłumaczeniu z greckiego oznacza „skrobia”.

Funkcje amylazy

Rozpad węglowodanów zachodzi w jamie ustnej i dwunastnicy. Amylaza jest enzymem trawiennym, który rozkłada polisacharydy na oligosacharydy, a następnie na monosacharydy. Innymi słowy, pod działaniem substancji czynnej złożone węglowodany (na przykład skrobia) rozkładają się na proste składniki (na przykład glukozę). Niewielka ilość substancji jest wytwarzana przez gruczoły ślinowe, jelita, wątrobę, nerki, płuca, tkankę tłuszczową i jajowody. Trzustka wydziela większość enzymu.

Cząsteczki polisacharydu mają złożoną strukturę, słabo wchłanianą przez jelito cienkie. Proces trawienia złożonych węglowodanów (polisacharydów) pod działaniem amylazy rozpoczyna się, gdy pokarm dostaje się do ust, więc pokarmy skrobiowe (ziemniaki, ryż, chleb) należy ostrożnie żuć, aby dobrze zwilżyć śliną. To znacznie ułatwia ich trawienie przez początkową część jelita cienkiego. Pod wpływem amylazy metabolizm złożonych węglowodanów jest przyspieszony, poprawia się ich wchłanianie..

Enzym ma kilka nazw - α-amylaza, diastaza, trzustka. Istnieją odmiany: alfa, beta, gamma. Ciało ludzkie syntetyzuje tylko alfa-amylazę. Jest to częsty wskaźnik enzymu trawiennego. Wyróżnia się od niej amylazę trzustkową. Jest wytwarzany przez trzustkę, która odnosi się do gruczołów wydzielania wewnętrznego. Jego hormony i enzymy dostają się nie tylko do jelit, ale także do krwi. Analiza biochemiczna krwi (lub moczu) określa dwa wskaźniki: trzustkowy i α-amylazę.

Test Α-amylazy

Naruszenie procesów metabolicznych, zapalenie różnego pochodzenia powoduje zmiany w składzie krwi. Amylazę we krwi określa się przede wszystkim w przypadkach podejrzenia ostrego lub przewlekłego zapalenia trzustki (zapalenie trzustki). Atakom choroby towarzyszy ból wokół pępka, nudności, wymioty, gorączka. Odchylenia od norm poziomu enzymu powodują guzy, kamienie w przewodach trzustkowych.

Wskaźniki enzymów są naruszane w przypadku cukrzycy, zapalenia wątroby, świnki (świnki), procesu zapalnego jamy brzusznej (lub zapalenia otrzewnej). Do analizy biochemicznej rano krew żylną pobiera się na chudy żołądek. Aby uzyskać wiarygodne wyniki w przeddzień, nie można jeść pikantnych i tłustych potraw, alkoholu. Konieczne jest wykluczenie przeciążenia fizycznego i emocjonalnego.

Przy normalnym trawieniu płynna część krwi zawiera około 60% alfa-amylazy i 40% trzustki. Na aktywność enzymu ma wpływ pora dnia. Amylaza jest mniej aktywna w nocy, więc miłośnicy nocnych posiłków są narażeni na wysokie ryzyko rozwoju zapalenia trzustki. W diagnozowaniu patologii decydujące znaczenie ma określenie poziomu enzymu w osoczu i surowicy. Amylaza trzustkowa jest wydalana przez nerki, dlatego przy pomocy analizy ujawniają się objawy zapalenia trzustki w późnych stadiach.

Krew żylna do badań jest wysyłana do laboratorium w ciągu godziny. Aby określić poziom enzymu, niedopuszczalny długi czas bezczynności wzięty materiał. W przypadku braku warunków analizy po oddzieleniu skrzepu surowica jest zamrażana i testowana później. Metody oznaczania enzymu różnią się i zależą od użytego odczynnika, dlatego formularz analizy zawiera informacje o ustalonych wskaźnikach i dopuszczalnych standardach.

Wartością diagnostyczną jest dynamika poziomu enzymu. Na niektórych etapach choroby ilość enzymu w ciągu 6-12 godzin może wzrosnąć 30 razy. Po ostrym stanie wskaźniki normalizują się w ciągu 2-6 dni. Jeśli przez 5 dni wskaźniki enzymów pozostają wysokie, wskazują na postęp procesu zapalnego i wysokie ryzyko rozwoju całkowitej martwicy trzustki.

Amylase Norm

Biochemiczne badanie krwi na zawartość enzymu przeprowadzane jest przez dowolne laboratorium biochemiczne. Pokazuje zawartość konwencjonalnych jednostek enzymu trawiennego w 1 litrze krwi. Stężenie substancji zależy od wieku pacjenta. Norma enzymu we krwi nie zależy od płci:

Amylaza ogółem w surowicy

Amylaza - jeden z enzymów soku trawiennego, który jest wydzielany przez gruczoły ślinowe i trzustkę.

Diastaza, amylaza w surowicy, alfa-amylaza, amylaza w surowicy.

Amy, alfa-amylaza, AML, diastaza, 1,4-α-D-glukanohydralaza, amylaza w surowicy, amylaza we krwi.

Kinetyczna metoda kolorymetryczna.

Jednostka / L (jednostka na litr).

Jaki biomateriał można wykorzystać do badań?

Jak przygotować się do badania?

1. Nie jedz przez 12 godzin przed badaniem.
2. Wyeliminuj stres fizyczny i emocjonalny i nie pal na 30 minut przed badaniem.

Przegląd badań

Amylaza jest jednym z kilku enzymów wytwarzanych w trzustce i stanowi część soku trzustkowego. Lipaza rozkłada tłuszcze, proteaza rozkłada białka, a amylaza rozkłada węglowodany. Z trzustki sok trzustkowy zawierający amylazę przechodzi przez przewód trzustkowy do dwunastnicy, gdzie pomaga trawić pokarm.

Zwykle tylko niewielka ilość amylazy krąży w krwioobiegu (z powodu odnowienia komórek gruczołu trzustkowego i ślinowego) i dostaje się do moczu. Jeśli dojdzie do uszkodzenia trzustki, jak w zapaleniu trzustki, lub jeśli przewód trzustkowy jest zablokowany przez kamień lub guz, amylaza zaczyna wchodzić do krwioobiegu w dużych ilościach, a następnie do moczu.

Niewielkie ilości amylazy powstają w jajnikach, jelitach, oskrzelach i mięśniach szkieletowych.

Do czego służy badanie??

• Aby zdiagnozować ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki i inne choroby obejmujące trzustkę w procesie patologicznym (wraz z testem lipazy).
• Do monitorowania leczenia raka atakującego trzustkę.
• Aby zapewnić, że przewód trzustki nie zostanie naruszony po usunięciu kamieni żółciowych.

Kiedy zaplanowane jest badanie?

• Gdy pacjent ma objawy patologii trzustki:
  • intensywny ból brzucha i pleców („ból pasa”),
  • wzrost temperatury,
  • utrata apetytu,
  • wymioty.
• Podczas monitorowania stanu pacjenta z chorobą trzustki i monitorowania skuteczności jego leczenia.

Co oznaczają wyniki??

Wartości referencyjne: 28 - 100 U / L.

Przyczyny zwiększonej całkowitej aktywności amylazy w surowicy

• Ostre zapalenie trzustki. W tej chorobie aktywność amylazy może przekraczać dopuszczalne 6-10 razy. Wzrost zwykle występuje 2-12 godzin po uszkodzeniu trzustki i trwa 3-5 dni. Prawdopodobieństwo ostrego bólu spowodowanego ostrym zapaleniem trzustki jest dość wysokie, jeśli aktywność amylazy przekracza 1000 U / L. Niemniej jednak u niektórych pacjentów z ostrym zapaleniem trzustki wskaźnik ten czasami nieznacznie wzrasta, a nawet pozostaje prawidłowy. Ogólnie aktywność amylazy nie odzwierciedla ciężkości zmiany trzustkowej. Na przykład w przypadku masowego zapalenia trzustki może wystąpić śmierć większości komórek wytwarzających amylazę, więc jej aktywność się nie zmienia..
• Przewlekłe zapalenie trzustki. W przewlekłym zapaleniu trzustki aktywność amylazy jest początkowo umiarkowanie zwiększona, ale potem może się zmniejszyć i powrócić do normy w miarę pogarszania się uszkodzenia trzustki. Główną przyczyną przewlekłego zapalenia trzustki jest alkoholizm..

• Uraz trzustki.
• Rak trzustki.
• Zator (przewód, blizna) przewodu trzustkowego.
• Ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, zapalenie otrzewnej.
• Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka.
• Dekompensacja cukrzycy - kwasica ketonowa.
• Zaburzenia odpływu w gruczołach ślinowych lub przewodach ślinowych, na przykład ze świnką (świnką).
• Operacja brzucha.
• Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego - zapalenie pęcherzyka żółciowego.
• Niedrożność jelit.
• Ciąża przerwana.
• Zerwanie tętniaka aorty.
• Makroamylasemia jest rzadkim łagodnym stanem, gdy amylaza wiąże się z dużymi białkami w surowicy i dlatego nie może przejść przez kłębuszki nerkowe, gromadząc się w surowicy krwi.

Przyczyny zmniejszonej całkowitej aktywności amylazy w surowicy

• Spadek funkcji trzustki.
• Ciężkie zapalenie wątroby.
• Mukowiscydoza (mukowiscydoza) trzustki jest poważną dziedziczną chorobą związaną z uszkodzeniem gruczołów dokrewnych (płuc, przewodu pokarmowego).
• Usunięcie trzustki.

Co może wpłynąć na wynik?

• Zwiększa aktywność amylazy w surowicy:

1. 1. w ciąży,
   2. podczas przyjmowania kaptoprylu, kortykosteroidów, doustnych środków antykoncepcyjnych, furosemidu, ibuprofenu, narkotycznych leków przeciwbólowych.

• Podwyższony poziom cholesterolu może nie doceniać aktywności amylazy.

• W ostrym zapaleniu trzustki wzrostowi amylazy zwykle towarzyszy wzrost aktywności lipazy..
• Aktywność amylazy u dzieci w pierwszych dwóch miesiącach życia jest niska, wzrasta do poziomu dorosłego do końca pierwszego roku.

Kto przepisuje badanie?

Lekarz ogólny, lekarz ogólny, gastroenterolog, chirurg.

Zwiększona lub zmniejszona alfa amylaza we krwi - przyczyny i leczenie

Aby zdiagnozować patologie żołądkowo-jelitowe, lekarze przepisują wiele badań, a jednym z nich jest biochemiczne badanie krwi. W tym przypadku specjaliści skupiają się na wskaźniku amylazy. W przypadku braku odchyleń jego wartość nie przekracza normy.

Wzrost lub spadek alfa-amylazy wskazuje na różne problemy w układzie trawiennym.

Co to jest amylaza w biochemicznym badaniu krwi?

Amylaza jest enzymem z grupy hydrolaz glikozylowych syntetyzowanym przez organizm. Główną część produkuje trzustka. Niewielka ilość enzymu jest syntetyzowana przez inne narządy wewnętrzne, a także gruczoły ślinowe..

Amylaza bierze czynny udział w metabolizmie węglowodanów. Główną funkcją enzymu jest regulacja układu trawiennego, rozkład skrobi i jej modyfikacja w przyswajalną substancję.

Enzym dzieli się na dwa typy:

• Alfa amylaza. Inna nazwa to amylaza ze śliny. Jest to enzym syntetyzowany w gruczołach ślinowych i trzustce. Proces trawienia zależy od jego stężenia..
• Amylaza trzustkowa. Jest to część alfa-amylazy. Taki enzym jest syntetyzowany tylko w trzustce. Ma bezpośredni wpływ na proces trawienia w dwunastnicy..

Amylaza jest nie tylko syntetyzowana przez trzustkę, ale także stanowi część soku trzustkowego. Tutaj aktywnie uczestniczy w rozkładzie złożonych substancji..

Jeśli powiemy, że enzym wykazuje w badaniu krwi, to jego odchylenie od normy wskazuje na różne patologie przewodu żołądkowo-jelitowego.

Przyczyny zwiększonej alfa amylazy we krwi

Zwiększenie stężenia alfa-amylazy we krwi może wskazywać na rozwój zapalenia trzustki. Poziom enzymu jest znacznie wyższy niż normalnie..

Zdarza się, że w przypadku zapalenia trzustki alfa amylaza nie zwiększa się ani nie podnosi, ale nieznacznie. Wynika to z faktu, że dotkliwość patologii nie wpływa na stężenie enzymu.

Jeśli nastąpi rozległe zniszczenie tkanek miękkich trzustki, wówczas główna część komórek alfa amylazy jest zepsuta. Z tego powodu w przypadku zapalenia trzustki poziom enzymu nie może przekraczać normalnej wartości.

Jeśli zapalenie trzustki zostanie zdiagnozowane w postaci przewlekłej, początkowo stężenie amylazy wzrasta, ale z powodu zniszczenia tkanek miękkich poziom substancji normalizuje się.

Ważny! Jeśli podczas zaostrzenia zapalenia trzustki z wyraźnymi objawami patologii okaże się, że poziom enzymu nie jest podwyższony, rokowanie dla pacjenta będzie rozczarowujące. Ten stan wskazuje na znaczne zniszczenie tkanki miękkiej trzustki.

Istnieją inne powody zwiększenia aktywności alfa-amylazy we krwi:

• Patologia onkologiczna trzustki o złośliwym charakterze. Rak głowy tego narządu jest zwykle diagnozowany. Jeśli to ta choroba spowodowała wzrost stężenia enzymu, wówczas norma zostanie czterokrotnie przekroczona.
• Cukrzyca dowolnego typu. Ta patologia charakteryzuje się zaburzeniami metabolicznymi. Nieprawidłowe zużycie enzymu. W rezultacie trzustka zaczyna syntetyzować więcej alfa amylazy, a jej stężenie wzrasta.
• Niewydolność nerek. Tutaj dochodzi do zakłócenia czynności tego narządu wewnętrznego i z tego powodu występuje opóźnienie enzymu we krwi, co powoduje odchylenie od normy w górę.
• Zapalenie otrzewnej. W przypadku takiej choroby samopoczucie pacjenta pogarsza się. Cierpi również trzustka, która zaczyna syntetyzować zwiększoną ilość alfa-amylazy.
• Świnka. Jest to patologia, która przebiega w ostrej formie. Najczęściej cierpią na to dzieci. Zapalenie występuje w gruczołach ślinowych, co powoduje wzrost stężenia enzymu we krwi.
• Kamienie obecne w pęcherzyku żółciowym i przewodach.

Inne powody wzrostu odchylenia enzymu od normy w górę:

• uraz brzucha spowodowany obciążeniem mechanicznym - wstrząs, upadek i inne;
• patologie, w których mikroamylaza pojawia się we krwi;
• ciąża pozamaciczna;
• czwarty typ wirusa opryszczki;
• niedrożność jelit;
• powikłania po operacjach narządów jamy brzusznej;
• niedożywienie;
• niestabilne tło emocjonalne;
• nadużywanie alkoholu;
• przyjmowanie niektórych leków.

Jak obniżyć stężenie amylazy we krwi?

Aby zmniejszyć amylazę we krwi, konieczne jest zidentyfikowanie przyczyny wzrostu stężenia. Tylko lekarz może to zrobić po przeprowadzeniu odpowiednich badań. Na ich podstawie stawia diagnozę i przepisuje terapię. Po zakończeniu leczenia amylaza zmniejsza się do dopuszczalnej wartości.

Przestrzeganie specjalnej diety pomoże przyspieszyć spadek stężenia enzymów:

• wykluczenie z diety tłustych, smażonych, pikantnych i wędzonych potraw;
• odmowa picia alkoholu, użycie mąki i czarnej kawy;
• preferowane metody gotowania to gotowanie na parze lub pieczenie;
• ograniczenie żywności białkowej i żywności bogatej w błonnik;
• Nie głoduj ani nie przesyłaj;
• jedzenie zaleca się spożywać w małych porcjach 5-6 razy dziennie.

Następujące środki pomogą również przyspieszyć normalizację amylazy we krwi:

• zgodność z leżeniem w łóżku;
• unikanie nadmiernego wysiłku fizycznego;
• całonocny odpoczynek, którego czas trwania powinien wynosić co najmniej 8 godzin;
• odrzucenie szkodliwych uzależnień.

Są to środki wtórne w celu ustabilizowania poziomów amylazy. Najważniejsze jest wyeliminowanie przyczyny zwiększenia jego koncentracji. Aby to zrobić, zaleca się przestrzeganie kursu terapii przepisanego przez lekarza.

Zwykle leczenie polega na przyjmowaniu leków. Dawkę i czas trwania leczenia określa lekarz. Każde niezależne leczenie i zmiana kursu mogą mieć niepożądane konsekwencje dla pacjenta..

Alfa Amylaza obniżona we krwi: przyczyny

Jeśli analiza biochemiczna wykazała niski poziom amylazy we krwi, przyczyny mogą być następujące:

• okres po operacji usunięcia trzustki;
• wzrost stężenia cholesterolu we krwi;
• zatrucie w okresie ciąży;
• zapalenie wątroby w postaci ostrej lub przewlekłej;
• hepatoza;
• patologia wątroby;
• mukowiscydoza;
• nieprawidłowe działanie trzustki;
• martwica trzustki;
• tyreotoksykoza;
• zawał serca.

Norma amylazy we krwi u dorosłych

Ponieważ izolowane są dwa rodzaje amylazy, norma dla każdego rodzaju enzymu będzie inna. Laboratoria badawcze ustalają swoje wskaźniki. Mogą różnić się od ogólnie przyjętych wartości, ale w niewielkim stopniu..

Wszystko zależy od odczynników użytych w analizie. Z tego powodu obok wyników badania wskaż standardy ustanowione w laboratorium.

Norma amylazy we krwi kobiet

Normalny poziom alfa-amylazy we krwi kobiet wynosi od 24 do 125 jednostek / l.

• Takie wskaźniki są charakterystyczne dla osób w wieku od 2 do 70 lat. Norma alfa-amylazy we krwi kobiet w wieku powyżej 70 lat wynosi od 30 do 16 jednostek / l.
• Normalna szybkość amylazy trzustkowej wynosi 50 jednostek / litr. Wartość jest istotna dla wszystkich dzieci po 12 miesiącach i pozostaje do końca życia.

Norma amylazy u mężczyzn

Norma amylazy we krwi u mężczyzn nie różni się od normalnej wartości enzymu we krwi u kobiet, tj. wartości muszą być dokładnie takie same.

Dlaczego dziecko może zwiększyć amylazę we krwi dziecka?

Przyczyny wzrostu amylazy we krwi u dziecka:

• zapalenie trzustki
• zapalenie otrzewnej;
• prosiątko;
• choroby narządów wewnętrznych;
• zwiększone stężenie cukru;
• patologia trzustki;
• stosowanie leków na bazie hormonów.

Jeśli badanie krwi wykazało, że dziecko ma zwiększone stężenie amylazy, należy skonsultować się z lekarzem. Tylko specjalista będzie w stanie ustalić przyczynę, która wpłynęła na zmianę poziomu enzymu. Specjalista zaleci również odpowiednie leczenie..

Analiza poziomów amylazy jest zalecana raz w roku. Pomoże to w odpowiednim czasie zidentyfikować patologie żołądkowo-jelitowe i pozbyć się ich na początkowym etapie rozwoju..

Dlaczego amylaza we krwi jest obniżona - jak ją normalizować

Amylazę nazywa się grupą enzymów niezbędnych do rozkładu i dalszego trawienia węglowodanów. Typy α, β i γ są znane. Alfa-amylaza (diastaza) i amylaza trzustkowa mają wartość diagnostyczną.

Pierwsze spotkanie jedzenia i amylazy ma miejsce już w jamie ustnej, dlatego jeśli trzymasz kawałek chleba w ustach, po krótkim czasie możesz poczuć słodkość - ta amylaza rozkłada węglowodany na proste cukry.

Oprócz gruczołów ślinowych i trzustki amylaza jest wytwarzana w jelitach, wątrobie, tkance tłuszczowej i kobietach w jajnikach, ale jej ilość jest niewielka.

Zasada amylazy polega na rozkładaniu złożonych węglowodanów na proste węglowodany - oligosacharydy. Efektem końcowym tego złożonego procesu biochemicznego jest dostawa energii do całego organizmu..

Jakie poziomy amylazy są uważane za niskie, normalne

Każde laboratorium ma własne wartości referencyjne

Należy pamiętać, że w różnych laboratoriach badania przeprowadzane są na analizatorach biochemicznych różnych firm medycznych. Normy mogą być w różnych jednostkach miary, a zatem różnią się od siebie. Z reguły wartości referencyjne i pewnego rodzaju flagi wskazujące na ich spadek lub wzrost są umieszczane w pobliżu wyniku. Najczęściej stosowanym pomiarem są jednostki substancji na 1 ml krwi.

U zdrowego dorosłego poziom alfa-amylazy we krwi wynosi od 28 do 100 U / L,

u dzieci w wieku poniżej 2 lat 5 - 65 jednostek / l,

u osób starszych powyżej 70 lat 30-160 jednostek / l

Spośród nich amylaza trzustkowa u dorosłych i osób starszych 0–50 U / l

U dzieci do sześciu miesięcy do 8 jednostek / l

Od sześciu miesięcy do roku nie więcej niż 23 jednostki / l

Od jednego do dwóch nie więcej niż 50 jednostek / l

Amylazę poniżej 25 U / L dla osoby dorosłej uważa się za zmniejszoną. Dla dzieci według wieku i tabeli norm.

Przyczyny niskiego poziomu

Mukowiscydoza jako przyczyna niskiej amylazy

Jeśli wystąpiło przedłużone zwiększone obciążenie trzustki, wówczas najpierw wytwarza dużą liczbę enzymów, a następnie „męczy się”, wyczerpuje się, a ich liczba staje się coraz mniejsza. Lub komórki mutują, mutują i tracą zdolność do wytwarzania enzymów (na przykład w przypadku raka). Lub po prostu nie ma komórek - trzustka została usunięta lub komórki umarły - nastąpiła martwica tkanek.

W jakich warunkach można zaobserwować spadek aktywności amylazy we krwi:

• usunięta trzustka;
• zapalenie wątroby;
• guz trzustki, a także wątroba, żołądek, jelita;
• mukowiscydoza;
• jakikolwiek uraz trzustki;
• operacja trzustki;
• toksykoza, która trwała długo;
• martwica tkanki trzustki.

Jak zdiagnozować niski poziom amylazy

Nudności i gorycz w jamie ustnej są niespecyficznymi objawami niskiej amylazy

Jeśli podejrzewasz chorobę trzustki, pobiera się krew do analizy biochemicznej. Wśród innych wskaźników badana jest również amylaza. Krew pobierana jest na pusty żołądek. Dzień przed testem należy wykluczyć tłuste i pikantne potrawy, alkohol, herbatę i kawę. Rano wykonuje się test na pusty żołądek..

Zbadaj surowicę krwi na analizatorach biochemicznych

Jakie objawy mogą powodować badanie:

• nudności, wymioty, biegunka;
• ból: w prawym podżebrzu lub grzybicy;
• gorycz w ustach;
• ogólna słabość;
• wzrost wielkości wątroby podczas badania palpacyjnego lub wykrywany za pomocą ultradźwięków;
• zmniejszenie lub zwiększenie poziomu cukru we krwi.

Co może wpłynąć na wyniki analizy.

Alkohol w przeddzień testu nie jest zalecany

Jeśli sytuacja jest krytyczna, a analiza jest przeprowadzana w szpitalu, wówczas dane uzyskane w laboratorium są uważane za prawdziwe, niezależnie od tego, o której godzinie podano krew, jak długo dana osoba jadła itp..

Jeśli pobieranie krwi odbywa się w trybie bardziej zrelaksowanym, a wynik jest wątpliwy, może to wynikać z naruszenia zaleceń dotyczących przygotowania do analizy:

• być może pacjent zażywał leki, o których zapomniał lub nie chciał powiadomić lekarza;
• Intensywnie uprawia sport rano, przed oddaniem krwi;
• może był stres, załamanie nerwowe, niestabilność psycho-emocjonalna;
• może pacjent nie przestrzegał zalecanej diety lub pił alkohol.

Oprócz czynników zależnych od pacjenta mogą wystąpić błędy popełniane przez pracowników instytucji medycznej. Na przykład:

• nieterminowa dostawa do laboratorium;
• dostawa w wysokich lub niskich temperaturach otoczenia bez specjalnego pojemnika.

Jak podnieść amylazę krwi

Konieczne jest rozpoczęcie leczenia od zidentyfikowania przyczyny

Aby przywrócić poziom amylazy do normy, musisz:

• usuń przyczynę tego stanu (tutaj musisz przestrzegać recepty - leczenie medyczne lub chirurgiczne);
• jeśli niemożliwe jest usunięcie przyczyny (na przykład późne etapy onkologii, sytuacje nieoperacyjne, martwica tkanek lub usunięta trzustka), wówczas przeprowadzana jest terapia wyrównawcza - osoba bierze enzymy trzustkowe do końca życia.

Zagrożenia i konsekwencje niskiej amylazy

Brak amylazy doprowadzi do braku energii otrzymywanej przez ciało. I to jest zaburzenie metaboliczne, ogólne osłabienie i zmęczenie, brak witalności. Jeśli przyczyną niskiej amylazy jest mukowiscydoza, wówczas będą problemy z utrzymaniem ciąży u kobiet.

Zapobieganie

Ograniczanie fast foodów i przekąsek jest ważnym punktem w zapobieganiu

Amylaza jest normą (tabela). Amylaza wzrosła lub zmniejszyła się - co to znaczy

Amylaza jest biologicznie aktywnym enzymem wytwarzanym głównie przez trzustkę i, w niewielkiej ilości, przez gruczoły ślinowe. Rola w ciele polega na uczestnictwie w procesach metabolicznych związanych z węglowodanami. Amylazę dzieli się na dwa typy - amylazę trzustkową, która jest wytwarzana przez trzustkę i alfa-amylazę lub całkowitą amylazę ciała. Za jego pomocą skrobia jest rozkładana na proste sacharydy. Bez alfa-amylazy normalne funkcjonowanie układu trawiennego organizmu jest niemożliwe..

Szybkość amylazy we krwi. Dekodowanie wyniku (tabela)

Zanim zaczniesz mówić o normie amylazy w ciele, musisz zrozumieć, o jaki rodzaj amylazy chodzi. Alfa-amylaza jest enzymem trawiennym niezbędnym dla organizmu, bez którego rozpad węglowodanów jest niemożliwy. Zwykle jego zawartość to:

• u małych dzieci w wieku do 2 lat - 5 - 65 jednostek / l,
• starsze niż 2 lata i do 70 - 25 - 125 jednostek / l,
• u osób starszych - 20 - 160 jednostek / l.

Amylaza trzustkowa jest integralną częścią alfa-amylazy. Zazwyczaj jego poziom jest podświetlony w osobnej linii. Enzym ten jest aktywnie wytwarzany przez trzustkę w obecności wszelkich procesów zapalnych. Dlatego normalna zawartość amylazy trzustkowej powinna być następująca:

• u noworodków do sześciu miesięcy - mniej niż 8 jednostek / ml,
• od sześciu miesięcy do 12 miesięcy - mniej niż 23 jednostki / ml,
• u osób starszych niż 1 rok - mniej niż 50 jednostek / ml.

Badania krwi na obecność amylazy są zwykle przepisywane, jeśli podejrzewasz, że u pacjenta występuje przewlekłe lub ostre zapalenie trzustki. Chociaż zmiany stężenia tego enzymu są dość charakterystyczne dla niektórych innych chorób. Szybkość amylazy we krwi określa się na podstawie analizy biochemicznej. Krew jest mu pobierana z żyły, rano i na pusty żołądek.

Jeśli amylaza jest podwyższona, co to znaczy?

Gładki wzrost poziomu amylazy we krwi występuje w ciągu kilku godzin od początku ataku ostrego zapalenia trzustki. Po zakończeniu ataku wskaźnik ten wraca do normy, ale zajmuje to kilka dni. Ostre zapalenie trzustki może powodować przekroczenie normalnego poziomu amylazy 5 lub 6 razy. Niemniej jednak, jeśli poziom amylazy jest podwyższony, nie zawsze oznacza to zapalenie trzustki, co więcej, czasami nawet podczas ataku, a po nim amylaza może pozostawać w normalnych granicach. Dlatego do postawienia dokładnej diagnozy należy wziąć pod uwagę również inne markery, na przykład poziom lipazy..

Inne choroby, które mogą powodować wzrost poziomu amylazy we krwi:

• torbiel trzustki,
• rak trzustki,
• choroby dróg żółciowych i pęcherzyka żółciowego,
• przewlekłą niewydolność nerek,
• procesy zapalne w innych narządach jamy brzusznej,
• mukowiscydoza,
• zatrucie alkoholem,
• ciąża pozamaciczna,
• cukrzyca,
• zapalenie ślinianek przyusznych,
• niewystarczająca aktywność gruczołów ślinowych, na przykład, gdy są uszkodzone.

Podobny efekt może prowadzić do stosowania niektórych leków. Dlatego przed wykonaniem testu na obecność amylazy we krwi lub moczu należy ostrzec lekarza przed wszystkimi ostatnio przyjmowanymi lekami. W tym hormony i doustne środki antykoncepcyjne.

Jeśli amylaza jest niska, co to znaczy?

Zmniejszony poziom amylazy jest brany pod uwagę, jeśli w wynikach analizy stwierdzono mniej niż 100 U / L surowicy. Może to wynikać z różnych przyczyn. Na przykład zmniejszona amylaza może być spowodowana ostrym lub przewlekłym zapaleniem wątroby. W przypadku tej choroby dochodzi do naruszenia metabolizmu węglowodanów w organizmie, przez co wszystkie enzymy, a zwłaszcza amylaza, doświadczają zwiększonego stresu. I chociaż synteza amylazy jest nieprzerwana, zużywa znacznie więcej. Dlatego badanie krwi pokazuje niewystarczającą ilość tego enzymu.

Szybkość amylazy we krwi może się zmniejszyć w wyniku złośliwego guza trzustki - dochodzi tutaj do zwyrodnienia tkanek i zaburzona jest produkcja enzymu. Zjawisko to nazywa się niewydolnością trzustki. Może być również spowodowany urazem lub usunięcie trzustki chirurgicznie.

Obniżenie amylazy może być spowodowane ciężką mukowiscydozą..

Pamiętaj, że nie można ustalić dokładnej diagnozy na podstawie wyników pojedynczej analizy. Aby to wyjaśnić i potwierdzić, specjalista musi wziąć pod uwagę wszystkie kumulatywne czynniki i, jeśli to konieczne, wyznaczyć dodatkowe badanie.

Biochemiczne badanie krwi, enzymy krwi. Amylaza, lipaza, ALT, AST, dehydrogenaza mleczanowa, fosfataza alkaliczna - wzrost, spadek. Przyczyny naruszeń, analiza transkrypcji.

W biochemicznym badaniu krwi często stosuje się oznaczanie aktywności enzymu. Co to są enzymy? Enzym to cząsteczka białka, która przyspiesza przepływ reakcji biochemicznych w organizmie człowieka. Synonimem enzymu jest termin enzym. Obecnie oba te terminy są używane w tym samym znaczeniu co synonimy. Jednak nauka, która bada właściwości, strukturę i funkcje enzymów, nazywa się enzymologią..

Zastanów się, co stanowi tę złożoną strukturę - enzym. Enzym składa się z dwóch części - rzeczywistej części białkowej i aktywnego centrum enzymu. Część białkowa nazywa się apoenzymem, a aktywne centrum nazywa się koenzymem. Cała cząsteczka enzymu, to jest apoenzym plus koenzym, nazywana jest holoenzymem. Apoenzym jest zawsze reprezentowany wyłącznie przez białko o strukturze trzeciorzędowej. Struktura trzeciorzędowa oznacza, że ​​liniowy łańcuch aminokwasów przekształca się w strukturę o złożonej konfiguracji przestrzennej. Koenzym może być reprezentowany przez substancje organiczne (witaminę B6, B1, B12, flawinę, hem itp.) Lub nieorganiczne (jony metali - Cu, Co, Zn itp.). W rzeczywistości przyspieszenie reakcji biochemicznej jest wytwarzane właśnie przez koenzym.

Co to jest enzym? Jak działają enzymy?

Substancja, na którą działa enzym, nazywana jest substratem, a substancja powstająca w wyniku reakcji nazywana jest produktem. Często nazwy enzymów powstają przez dodanie końca - podstawy nazwy substratu. Na przykład dehydrogenazy bursztynianowej - rozkłada bursztynian (kwas bursztynowy), dehydrogenazy mleczanowej - rozkłada mleczan (kwas mlekowy) itp. Enzymy dzielą się na kilka typów w zależności od rodzaju reakcji, którą przyspieszają. Na przykład dehydrogenazy prowadzą utlenianie lub redukcję, hydrolazy rozszczepiają wiązanie chemiczne (trypsyna, pepsyna - enzymy trawienne) itp..

Każdy enzym przyspiesza tylko jedną specyficzną reakcję i działa w określonych warunkach (temperatura, kwasowość pożywki). Enzym ma powinowactwo do swojego substratu, to znaczy może działać tylko z tą substancją. Apoenzym rozpoznaje „własne” podłoże. Oznacza to, że proces enzymu można przedstawić następująco: apoenzym rozpoznaje substrat, a koenzym przyspiesza reakcję rozpoznanej substancji. Tę zasadę interakcji nazwano interakcją ligand - receptor lub interakcję klucza z zamkiem. Oznacza to, że ponieważ pojedynczy klucz nadaje się do zamku, to pojedynczy substrat jest również odpowiedni dla enzymu.

Amylaza we krwi

Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i bierze udział w rozkładzie skrobi i glikogenu do glukozy. Amylaza jest jednym z enzymów biorących udział w trawieniu. Najwyższą zawartość amylazy określa trzustka i gruczoły ślinowe..

Istnieje kilka rodzajów amylazy - α-amylaza, β-amylaza, γ-amylaza, z których określenie aktywności α-amylazy jest najczęstsze. Stężenie tego typu amylazy określa się we krwi w laboratorium.

Krew ludzka zawiera dwa rodzaje α-amylazy - typu P i typu S. 65% α-amylazy typu P jest obecne w moczu, a do 60% we krwi jest typu S. Α-amylaza typu p moczu w badaniach biochemicznych nazywa się diastazą, aby uniknąć pomyłki.

Aktywność α-amylazy w moczu jest 10 razy wyższa niż aktywność α-amylazy we krwi. Oznaczanie aktywności α-amylazy i diastazy służy do diagnozowania zapalenia trzustki i niektórych innych chorób trzustki. W przewlekłym i podostrym zapaleniu trzustki stosuje się oznaczanie aktywności α-amylazy w soku dwunastniczym..

Norma amylazy krwi

nazwa analizy	norma w mccatal / l	jednostki w U / L (U / L)
aktywność amylazy we krwi	16-30 mccatal / l	20-100 jednostek / l
aktywność diastazy moczowej (amylazy)	28-100 mkkatali / l	do 1000 jednostek / l

Zwiększona amylaza we krwi

Wzrost aktywności α-amylazy we krwi nazywa się hiperamilasemią, a wzrost aktywności diastazy moczowej nazywa się hiperamilazurią.

Wzrost amylazy we krwi wykrywa się w następujących warunkach:

• na początku ostrego zapalenia trzustki maksimum jest osiągane po 4 godzinach od początku ataku i spada do normy 2-6 dni po ataku (wzrost aktywności α-amylazy jest możliwy 8 razy)
• z zaostrzeniem przewlekłego zapalenia trzustki (podczas gdy aktywność α-amylazy wzrasta 3-5 razy)
• w obecności guzów lub kamieni w trzustce
• ostra infekcja wirusowa - świnka
• zatrucie alkoholem
• ciąża pozamaciczna

Gdy amylaza w moczu jest podwyższona?
Wzrost stężenia amylazy w moczu rozwija się w następujących przypadkach:

• w ostrym zapaleniu trzustki wzrost aktywności diastazy o 10-30 razy
• wraz z zaostrzeniem przewlekłego zapalenia trzustki aktywność diastazy wzrasta 3-5 razy
• w przypadku zapalnych chorób wątroby obserwuje się umiarkowany wzrost aktywności diastazy 1,5-2 razy
• ostre zapalenie wyrostka robaczkowego
• zapalenie pęcherzyka żółciowego
• niedrożność jelit
• zatrucie alkoholem
• krwawienie z wrzodu żołądkowo-jelitowego
• w leczeniu leków sulfonamidowych, morfiny, diuretyków i doustnych środków antykoncepcyjnych

Wraz z rozwojem całkowitej martwicy trzustki, raka trzustki i przewlekłego zapalenia trzustki aktywność α-amylazy może nie wzrosnąć.

Zmniejszona aktywność amylazy we krwi i moczu

Istnieją warunki ciała, w których aktywność α-amylazy może się zmniejszyć. Niska aktywność diastazy moczowej jest wykrywana w ciężkiej dziedzicznej chorobie - mukowiscydozie.

We krwi możliwe jest zmniejszenie aktywności α-amylazy po ataku ostrego zapalenia trzustki, z martwicą trzustki, a także z mukowiscydozą.

Pomimo faktu, że α-amylaza jest obecna w nerkach, wątrobie i trzustce, określenie jej aktywności stosuje się głównie w diagnostyce chorób trzustki.

Jak zostać przetestowanym na amylazę?

Lipaza

Struktura, rodzaje i funkcje lipazy
Lipaza jest jednym z enzymów trawiennych, które biorą udział w rozkładzie tłuszczów, a do działania tego enzymu niezbędna jest obecność kwasów żółciowych i koenzymu zwanego kolipazą. Lipaza jest wytwarzana przez różne narządy ludzkie - trzustkę, płuca, białe krwinki.

Największą wartością diagnostyczną jest lipaza, która jest syntetyzowana w trzustce. Dlatego określenie aktywności lipazy stosuje się głównie w diagnozowaniu chorób trzustki.

Wskaźnik lipazy we krwi

Szybkość aktywności lipazy

aktywność lipazy we krwi

13–60

U / ml

Gdy poziom lipazy we krwi jest podwyższony?

Gdy poziom lipazy we krwi jest niski?

Jak przygotować się do testu lipazy?

Aby określić aktywność lipazy, krew oddaje się z żyły rano na pusty żołądek. Poprzedniej nocy, przed przystąpieniem do testu, nie należy przyjmować tłustych, pikantnych i pikantnych potraw. W nagłych przypadkach krew z żyły jest oddawana niezależnie od pory dnia lub wcześniejszego przygotowania, a obecnie do oznaczenia aktywności lipazy najczęściej stosuje się metodę immunochemiczną lub enzymatyczną. Metoda enzymatyczna jest szybsza i wymaga mniej personelu.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Norma dehydrogenazy mleczanowej we krwi (LDH)

LDH we krwi

dorośli ludzie	0,8-4 μmol / h * L	140-350 jednostek / l
noworodki	2,0-8 μmol / h * L	400–700 jednostek / l

Wartość diagnostyczna izoform LDH

W przypadku diagnozowania różnych chorób określenie aktywności izoform LDH jest bardziej pouczające. Na przykład w przypadku zawału mięśnia sercowego obserwuje się znaczny wzrost LDH1. W celu laboratoryjnego potwierdzenia zawału mięśnia sercowego określa się stosunek LDH1 / LDH2, a jeśli stosunek ten jest większy niż 1, wówczas osoba miała zawał mięśnia sercowego. Jednak takie testy nie są szeroko stosowane ze względu na ich wysoki koszt i złożoność. Zwykle określa się całkowitą aktywność LDH, która jest sumą całkowitej aktywności wszystkich izoform LDH.

LDH w diagnozie zawału mięśnia sercowego
Rozważ wartość diagnostyczną określającą całkowitą aktywność LDH. Określenie aktywności LDH służy do późnego rozpoznania zawału mięśnia sercowego, ponieważ wzrost jego aktywności rozwija się 12–24 godzin po ataku i może pozostawać na wysokim poziomie do 10–12 dni. Jest to bardzo ważny fakt podczas badania pacjentów przyjętych do placówki medycznej po ataku. Jeśli wzrost aktywności LDH jest nieznaczny, mamy do czynienia z zawałem ogniskowym, jeśli wręcz przeciwnie, wzrost aktywności jest długotrwały, oznacza to rozległy atak serca. U pacjentów z dusznicą bolesną aktywność LDH wzrasta w ciągu pierwszych 2-3 dni po ataku.

LDH w diagnozie zapalenia wątroby
Aktywność całkowitego LDH może wzrosnąć w ostrym zapaleniu wątroby (ze względu na wzrost aktywności LDH4 i LDH5). W tym przypadku aktywność LDH w surowicy wzrasta w pierwszych tygodniach okresu żółtaczego, to znaczy w pierwszych 10 dniach.

Norma LDH u zdrowych ludzi:

Być może wzrost aktywności LDH u osób zdrowych (fizjologicznych) po wysiłku fizycznym, podczas ciąży i po przyjęciu alkoholu. Kofeina, insulina, aspiryna, acebutolol, cefalosporyny, heparyna, interferon, penicylina, sulfonamidy również powodują wzrost aktywności LDH. Dlatego przy przyjmowaniu tych leków należy wziąć pod uwagę możliwość zwiększonej aktywności LDH, która nie wskazuje na obecność procesów patologicznych w ciele.

Przyczyny zwiększonej krwi LDH

Jak przekazać analizę LDH?

Aminotransferaza alaninowa (ALT, ALAT)

Normalna aminotransferaza alaninowa (ALT / ALAT) we krwi

Norm ALT / AlAt

dla mężczyzn	do 40	U / L
dla kobiet	do 32	U / L

Wzrost aktywności ALT u zdrowych ludzi (fizjologicznych) może być spowodowany stosowaniem niektórych leków (antybiotyków, barbituranów, leków, leków przeciwnowotworowych, doustnych środków antykoncepcyjnych, niesteroidowych leków przeciwzapalnych, dikumaryn, jeżówki, waleriany), silnego wysiłku fizycznego i urazów. Wysoką aktywność ALT obserwuje się także u nastolatków w okresie intensywnego wzrostu..

AlAT w diagnostyce chorób wątroby
W diagnozie stanów patologicznych organizmu wzrost aktywności ALT jest specyficznym objawem ostrej choroby wątroby. Wzrost aktywności ALT we krwi wykrywa się 1-4 tygodnie przed wystąpieniem objawów choroby i 7-10 dni przed pojawieniem się maksymalnego poziomu bilirubiny we krwi. Wzrost aktywności ALT w ostrej chorobie wątroby jest 5-10 razy. Zwiększona aktywność ALT przez długi czas lub jej wzrost w późniejszych stadiach choroby wskazuje na początek masywnej martwicy wątroby.

Powody wysokiego ALAT (ALAT)

Wysoka aktywność ALT we krwi jest wykrywana w obecności takich patologii:

• ostre zapalenie wątroby
• marskość
• żółtaczka obturacyjna
• podawanie leków hepatotoksycznych (na przykład niektóre antybiotyki, zatrucie solą ołowiu)
• duży rozpad guza
• rak wątroby lub przerzuty do wątroby
• palić chorobę
• rozległy zawał mięśnia sercowego
• urazowe uszkodzenie tkanki mięśniowej

U pacjentów z mononukleozą, alkoholizmem, stłuszczeniem (hepatozą), którzy przeszli operację serca, można również zaobserwować niewielki wzrost aktywności AlAT..

W ciężkich chorobach wątroby (ciężka marskość wątroby, martwica wątroby), gdy liczba aktywnych komórek wątroby jest zmniejszona, a także niedobór witaminy B6, obserwuje się zmniejszenie aktywności ALT we krwi.

Jak przejść analizę ALT (AlAT)?

Aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT)

Normalna aminotransferaza asparaginianowa (AST / AsAT)

Wyższe wartości aktywności AST u zdrowych ludzi (fizjologiczne) są możliwe przy nadmiernym obciążeniu mięśni, przyjmowaniu niektórych leków, na przykład echinacei, waleriany, alkoholu, dużych dawek witaminy A, paracetamolu, barbituranów, antybiotyków itp..

Norma AST / AsAt

dla mężczyzn	15–31	U / L
dla kobiet	20–40	U / L

Aktywność AST w surowicy wzrasta 4-5 razy w przypadku zawału mięśnia sercowego i utrzymuje się przez 5 dni. Jeśli aktywność AST utrzymuje się na wysokim poziomie i nie zmniejsza się w ciągu 5 dni po ataku, oznacza to złe rokowanie dla pacjenta z zawałem mięśnia sercowego. Jeśli nadal występuje zwiększona aktywność enzymów we krwi, fakt ten wskazuje na rozszerzenie strefy zawału.

W przypadku martwicy lub uszkodzenia komórek wątroby aktywność AST również wzrasta. Co więcej, im wyższa aktywność enzymu, tym większy stopień uszkodzenia.

Dlaczego aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT) jest podwyższona?

Wzrost aktywności AspAT we krwi występuje w następujących przypadkach:

• zapalenie wątroby
• martwica wątroby
• marskość
• alkoholizm
• rak wątroby i przerzuty do wątroby
• zawał mięśnia sercowego
• choroby dziedziczne i autoimmunologiczne układu mięśniowego (miodystrofia Duchenne'a)
• mononukleoza
• żółtaczka
• cholestaza

Nadal istnieje wiele stanów patologicznych, w których występuje również wzrost aktywności AST. Takie warunki obejmują - oparzenia, urazy, udar cieplny, zatrucie trującymi grzybami..

Niska aktywność AST obserwuje się przy niedoborze witaminy B6 i obecności rozległego uszkodzenia wątroby (martwica, marskość wątroby).

Klinika wykorzystuje jednak oznaczanie aktywności AST głównie do diagnozy uszkodzenia serca i wątroby. W innych stanach patologicznych zmienia się również aktywność enzymu, jednak jej zmiana nie jest specyficzna, dlatego nie stanowi wysokiej wartości diagnostycznej.

Współczynnik de Ritis. Jak odróżnić atak serca od uszkodzenia wątroby

Do diagnostyki różnicowej uszkodzenia wątroby lub serca stosuje się współczynnik de Ritis. Współczynnik de Ritisa to stosunek aktywności AST / ALT, który zwykle wynosi 1,3. Wzrost współczynnika de Ritis powyżej 1,3 jest charakterystyczny dla zawału mięśnia sercowego, a spadek poniżej 1,3 jest wykrywany w chorobach wątroby.

Fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna)

Norma alkalicznej fosfatazy we krwi

dorośli ludzie	30–90	U / L
nastolatki	do 400	U / L
w ciąży	do 250	U / L

Aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi zdrowych ludzi (wzrost fizjologiczny) wzrasta wraz z przedawkowaniem witaminy C, niedoborów wapnia i fosforu w diecie, doustnych środków antykoncepcyjnych, hormonów estrogenu i progesteronu, antybiotyków, sulfonamidów, magnezji, omeprazolu, ranitydyny itp..

Fosfataza alkaliczna w diagnostyce chorób wątroby i dróg żółciowych
Oznaczanie aktywności fosfatazy alkalicznej w przypadkach podejrzenia choroby wątroby jest wysoce specyficzne i diagnostyczne. W przypadku żółtaczki obturacyjnej wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi występuje 10 razy w stosunku do normy. Definicja tego wskaźnika służy do laboratoryjnego potwierdzenia tej konkretnej postaci żółtaczki. W mniejszym stopniu wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej występuje w przypadku zapalenia wątroby, zapalenia dróg żółciowych, wrzodziejącego zapalenia jelita grubego, infekcji bakteryjnych jelit i tyreotoksykozy.

Znaczenie fosfatazy alkalicznej w chorobach kości i traumatologii
Fosfataza alkaliczna jest markerem enzymu osteosyntezy, to znaczy, aktywność wzrasta wraz z chorobami kości lub przerzutami nowotworu do kości, a także z gojeniem się złamań.

Powody wzrostu fosfatazy alkalicznej

Przyczyny niskiej fosfatazy alkalicznej

Jak uzyskać test fosfatazy alkalicznej?

Aby określić aktywność fosfatazy alkalicznej, krew pobierana jest rano z żyły na pusty żołądek. Przestrzeganie specjalnej diety nie jest wymagane. Konieczne jest zwrócenie uwagi na fakt, że niektóre leki mogą zmniejszać lub zwiększać aktywność fosfatazy alkalicznej, dlatego konieczne jest skonsultowanie się z lekarzem, czy warto zaprzestać stosowania tych leków na krótki czas. W nowoczesnych laboratoriach aktywność enzymu ocenia się na podstawie szybkości reakcji enzymatycznej. Ta metoda ma wysoką specyficzność, prostotę, niezawodność i nie wymaga dużych nakładów czasu na analizę.

Zbadaliśmy więc główne enzymy, których aktywność określa się w analizie biochemicznej krwi. Należy pamiętać, że diagnoza nie może opierać się wyłącznie na danych wskaźników laboratoryjnych, należy wziąć pod uwagę wywiad, klinikę i dane z innych badań. Dlatego powyższe dane należy wykorzystać do konsultacji, ale w przypadku wykrycia jakichkolwiek nieprawidłowości skonsultuj się z lekarzem.