Amylaza alfa: normalna, we krwi, moczu, podwyższona, zmniejszona

Lekarze przepisują badanie alfa-amylazy głównie w celu rozpoznania zapalenia trzustki. Analiza ta może jednak dostarczyć cennych informacji w przypadku innych chorób. Co pokazuje wzrost α-amylazy we krwi lub moczu? Czy muszę się martwić, jeśli ten wskaźnik wykracza poza normę i nie ma żadnych objawów?

Co to jest α-amylaza

Jest to enzym, który rozkłada się i pomaga w trawieniu złożonych węglowodanów - glikogenu i skrobi (w języku greckim „amylon” - skrobia). Jest produkowany głównie przez gruczoły zewnątrzwydzielnicze - ślinę i trzustkę, niewielka ilość jest wytwarzana przez gruczoły jajników, jajowodów i płuc. Większość tego enzymu znajduje się w sokach trawiennych: w ślinie i wydzielinie trzustkowej. Ale w surowicy krwi występuje również niewielkie stężenie, ponieważ komórki dowolnych narządów i tkanek są stale aktualizowane.

Krew zawiera dwie frakcje α-amylazy:

trzustkowy (frakcja P) - 40% całkowitej amylazy;
ślina (typ S) - 60%.

Jednak badanie poszczególnych frakcji amylazy jest rzadko przeprowadzane, tylko dla specjalnych wskazań. Najczęściej wystarczy określić całkowitą amylazę. W połączeniu z objawami klinicznymi jego wzrost potwierdza rozpoznanie ostrego zapalenia trzustki..

Jest to najczęstsze wskazanie do tej analizy. Amylaza w tym przypadku zostanie zwiększona właśnie z powodu frakcji trzustki. Jego cząsteczka jest mała i dobrze filtrowana przez kanaliki nerkowe, dlatego wraz ze wzrostem jej zawartości we krwi będzie również zwiększona w moczu (alfa amylaza w moczu jest zwykle nazywana diastazą).

Zawartość amylazy

Enzymy są białkami, które katalizują rozkład dowolnych złożonych substancji. Ich aktywność jest zwykle mierzona w IU (jednostkach międzynarodowych). Na 1 jm aktywności enzymu pobiera się taką ilość, która katalizuje odszczepienie 1 μmola substancji w ciągu 1 minuty w standardowych warunkach.

W celu określenia aktywności amylazy skrobię zastosowano jako rozszczepialny substrat, a jod (o którym wiadomo, że zabarwia się na niebiesko) zastosowano jako wskaźnik. Im mniej intensywny jest kolor podłoża po jego interakcji z surowicą testową, tym większa aktywność amylazy w nim.

Obecnie stosuje się nowoczesne metody spektrofotometryczne..

Normalne wskaźniki alfa amylazy u dorosłych kobiet i mężczyzn nie różnią się i wynoszą średnio 20-100 IU / L, w moczu - 10-124 IU / L. Jednak standardy mogą się różnić w zależności od laboratorium..

U dzieci produkcja tego enzymu jest znacznie niższa. Alfa amylaza u noworodków jest wytwarzana w małych ilościach, wraz ze wzrostem i rozwojem układu trawiennego zwiększa się jego synteza.

Alfa-amylaza, normalna liczba krwinek według wieku

Wiek	Całkowita alfa amylaza	Amylaza trzustkowa
Noworodki	Do 8 jednostek / l	1-3 jednostki / l
Dzieci poniżej 1 roku	5-65 U / L	1-23 U / L
1 rok - 70 lat	25-125 jednostek / l	8-51 jednostek / l
Ponad 70 lat	20-160 U / L	8-65 jednostek / l

Kiedy zaplanowano oznaczenie α-amylazy?

W przypadku każdego niejasnego bólu brzucha analiza ta jest zalecana, przede wszystkim w celu rozpoznania ostrego zapalenia trzustki (w 75% przypadków tej choroby stwierdza się znacznie zwiększony poziom enzymu zarówno we krwi, jak i moczu).
W przypadku diagnozy przewlekłego zapalenia trzustki badanie tego enzymu jest mniej ważne: w tym przypadku alfa amylaza jest znacznie rzadziej zwiększana. U ponad połowy pacjentów jego poziom pozostaje prawidłowy, ale jeśli badasz frakcje, to nadmiar aktywności amylazy typu P w porównaniu z typem S będzie bardzo korzystny w diagnozie przewlekłego zapalenia trzustki.
Aby wyjaśnić diagnozę świnki - zapalenie gruczołów ślinowych. W takim przypadku frakcja S enzymu wzrośnie we krwi.
Do monitorowania leczenia raka trzustki.
Po operacjach w strefie trzustkowo-dwunastniczej.

Przyczyny zwiększonej alfa amylazy we krwi i moczu

Jeśli nastąpi uszkodzenie komórek trzustki lub gruczołu ślinowego, ich zawartość w dużych ilościach zaczyna wchłaniać się do krwi, a także intensywnie wydalana z moczem. Część jest usuwana w wątrobie. W przypadku chorób narządów wydalniczych (wątroby, nerek) jego poziom również wzrasta.

Główne przyczyny hiperamylasemii

Choroba trzustki

Ostre zapalenie trzustki. Zwiększona alfa-amylaza jest określana na samym początku ataku, osiąga maksimum po 4-6 godzinach i stopniowo maleje po 3-4 dniach. Co więcej, poziom może przekroczyć normę 8–10 razy.
Zaostrzenie przewlekłego zapalenia trzustki. W tym przypadku aktywność alfa amylazy wzrasta 2-3 razy. (patrz Leki na przewlekłe zapalenie trzustki).
Guzy, kamienie, torbiele rzekome w trzustce.

Związany z chorobami sąsiednich narządów

Uraz brzucha.
Stan po operacjach narządów jamy brzusznej i przestrzeni zaotrzewnowej.
Atak kolki wątrobowej. Kiedy kamień przechodzi przez wspólny przewód żółciowy, poziom enzymu wzrasta 3-4 razy, a następnie wraca do normy po 48-72 godzinach.

Choroby połączone ze zmianami w gruczołach ślinowych

Świnka (świnka).
Bakteryjne świnki.
Zapalenie jamy ustnej.
Nerwoból twarzy.
Zwężenie kanału ślinianek po radioterapii w głowie i szyi.

Warunki, w których zmniejsza się zużycie amylazy

Niewydolność nerek - zaburzone jest wydalanie amylazy przez nerki, z czego gromadzi się we krwi.
Zwłóknienie lub marskość wątroby z naruszeniem jego funkcji, ponieważ komórki wątroby biorą udział w metabolizmie tego enzymu.
Choroby jelit: procesy zapalne, niedrożność jelit, zapalenie otrzewnej. W wyniku tych warunków enzym jest intensywnie wchłaniany do krwi..

Inne warunki

Ciąża pozamaciczna.
Rak sutka.
Zapalenie płuc.
Gruźlica.
Rak płuc
Rak jajnika.
Guz chromochłonny.
Choroby krwi (szpiczak).
Kwasica ketonowa w cukrzycy.
Makramylasemia jest rzadkim wrodzonym stanem, gdy amylaza tworzy związki z dużymi białkami i dlatego nie może być filtrowana przez nerki..
Zatrucie alkoholowe.
Biorąc niektóre leki - glukokortykoidy, opiaty, tetracyklina, furosemid.

Niższa alfa amylaza

Identyfikacja spadku tego enzymu we krwi ma mniejszą wartość diagnostyczną niż wzrost. Zazwyczaj ta sytuacja wskazuje na masywną martwicę komórek wydzielniczych trzustki powodujących ostre zapalenie lub zmniejszenie ich liczby w procesie przewlekłym.

Zmniejszona alfa amylaza w surowicy może być dodatkowym kryterium przy diagnozowaniu takich stanów:

Martwica trzustki.
Przewlekłe zapalenie trzustki z ciężkim niedoborem enzymatycznym (u pacjentów cierpiących na tę chorobę przez długi czas).
Ciężkie zapalenie wątroby.
Tyreotoksykoza.
Mukowiscydoza - choroba ogólnoustrojowa z uszkodzeniem gruczołów wydzielania wewnętrznego.

Spadek amylazy obserwuje się przy masywnych oparzeniach, zatrucia kobiet w ciąży i cukrzycy. Podwyższony poziom cholesterolu i trójglicerydów może również nie doceniać amylazy.

Amylaza ogółem w surowicy

Amylaza - jeden z enzymów soku trawiennego, który jest wydzielany przez gruczoły ślinowe i trzustkę.

Diastaza, amylaza w surowicy, alfa-amylaza, amylaza w surowicy.

Amy, alfa-amylaza, AML, diastaza, 1,4-α-D-glukanohydralaza, amylaza w surowicy, amylaza we krwi.

Kinetyczna metoda kolorymetryczna.

Jednostka / L (jednostka na litr).

Jaki biomateriał można wykorzystać do badań?

Jak przygotować się do badania?

Nie jedz przez 12 godzin przed badaniem.
Wyeliminuj stres fizyczny i emocjonalny i nie pal na 30 minut przed badaniem.

Przegląd badań

Amylaza jest jednym z kilku enzymów wytwarzanych w trzustce i stanowi część soku trzustkowego. Lipaza rozkłada tłuszcze, proteaza rozkłada białka, a amylaza rozkłada węglowodany. Z trzustki sok trzustkowy zawierający amylazę przechodzi przez przewód trzustkowy do dwunastnicy, gdzie pomaga trawić pokarm.

Zwykle tylko niewielka ilość amylazy krąży w krwioobiegu (z powodu odnowienia komórek gruczołu trzustkowego i ślinowego) i dostaje się do moczu. Jeśli dojdzie do uszkodzenia trzustki, jak w zapaleniu trzustki, lub jeśli przewód trzustkowy jest zablokowany przez kamień lub guz, amylaza zaczyna wchodzić do krwioobiegu w dużych ilościach, a następnie do moczu.

Niewielkie ilości amylazy powstają w jajnikach, jelitach, oskrzelach i mięśniach szkieletowych.

Do czego służy badanie??

Aby zdiagnozować ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki i inne choroby obejmujące trzustkę w procesie patologicznym (wraz z testem lipazy).
Do monitorowania leczenia raka atakującego trzustkę.
Aby zapewnić, że przewód trzustki nie zostanie naruszony po usunięciu kamieni żółciowych.

Kiedy zaplanowane jest badanie?

Gdy pacjent ma objawy patologii trzustki:
- intensywny ból brzucha i pleców („ból pasa”),
- wzrost temperatury,
- utrata apetytu,
- wymioty.
Podczas monitorowania stanu pacjenta z chorobą trzustki i monitorowania skuteczności jego leczenia.

Co oznaczają wyniki??

Wartości referencyjne: 28 - 100 U / L.

Przyczyny zwiększonej całkowitej aktywności amylazy w surowicy

Ostre zapalenie trzustki. W tej chorobie aktywność amylazy może przekraczać dopuszczalne 6-10 razy. Wzrost zwykle występuje 2-12 godzin po uszkodzeniu trzustki i trwa 3-5 dni. Prawdopodobieństwo ostrego bólu spowodowanego ostrym zapaleniem trzustki jest dość wysokie, jeśli aktywność amylazy przekracza 1000 U / L. Niemniej jednak u niektórych pacjentów z ostrym zapaleniem trzustki wskaźnik ten czasami nieznacznie wzrasta, a nawet pozostaje prawidłowy. Ogólnie aktywność amylazy nie odzwierciedla ciężkości zmiany trzustkowej. Na przykład w przypadku masowego zapalenia trzustki może wystąpić śmierć większości komórek wytwarzających amylazę, więc jej aktywność się nie zmienia..
Przewlekłe zapalenie trzustki. W przewlekłym zapaleniu trzustki aktywność amylazy jest początkowo umiarkowanie zwiększona, ale potem może się zmniejszyć i powrócić do normy w miarę pogarszania się uszkodzenia trzustki. Główną przyczyną przewlekłego zapalenia trzustki jest alkoholizm..

Uraz trzustki.
Rak trzustki.
Zator (przewód, blizna) przewodu trzustkowego.
Ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, zapalenie otrzewnej.
Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka.
Dekompensacja cukrzycy - kwasica ketonowa.
Zaburzenia odpływu w gruczołach ślinowych lub przewodach ślinowych, na przykład ze świnką (świnką).
Operacja brzucha.
Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego - zapalenie pęcherzyka żółciowego.
Niedrożność jelit.
Ciąża przerwana.
Zerwanie tętniaka aorty.
Makroamylasemia jest rzadkim łagodnym stanem, gdy amylaza wiąże się z dużymi białkami w surowicy i dlatego nie może przejść przez kłębuszki nerkowe, gromadząc się w surowicy krwi.

Przyczyny zmniejszonej całkowitej aktywności amylazy w surowicy

Spadek funkcji trzustki.
Ciężkie zapalenie wątroby.
Mukowiscydoza (mukowiscydoza) trzustki jest poważną dziedziczną chorobą związaną z uszkodzeniem gruczołów dokrewnych (płuc, przewodu pokarmowego).
Usunięcie trzustki.

Co może wpłynąć na wynik?

Zwiększa aktywność amylazy w surowicy:

1. w ciąży,
2. podczas przyjmowania kaptoprylu, kortykosteroidów, doustnych środków antykoncepcyjnych, furosemidu, ibuprofenu, narkotycznych leków przeciwbólowych.

Podwyższony poziom cholesterolu może nie doceniać aktywności amylazy.

W ostrym zapaleniu trzustki wzrostowi amylazy zwykle towarzyszy wzrost aktywności lipazy..
Aktywność amylazy u dzieci w pierwszych dwóch miesiącach życia jest niska, wzrasta do poziomu dorosłego do końca pierwszego roku.

Kto przepisuje badanie?

Lekarz ogólny, lekarz ogólny, gastroenterolog, chirurg.

Test amylazy we krwi

Przegląd

Amylaza jest enzymem wytwarzanym przez trzustkę i ślinianki. Trzustka jest organem produkującym różne enzymy, które pomagają jelitom trawić pokarm..

Główną funkcją amylazy jest pomaganie organizmowi w przyswajaniu węglowodanów z pożywienia; Ponadto lekarz czasami musi znać poziom amylazy, aby wykryć niektóre choroby lub zaburzenia. W przypadku choroby lub zapalenia trzustki amylaza jest uwalniana do krwi.

Za pomocą

Pewna ilość amylazy jest zawsze obecna w ludzkim ciele. Jego poziom można zmierzyć w próbce krwi. Zbyt wysoki lub zbyt niski poziom amylazy we krwi może wskazywać na szereg problemów, w szczególności z trzustką.

Poziomy amylazy można również mierzyć w moczu..

Procedury

Procedura polega na pobraniu próbek krwi z żyły, zwykle na ramieniu.

Pielęgniarka lub asystent laboratoryjny leczy miejsce na skórze, w którym nakłucie zostanie wykonane za pomocą środka antyseptycznego. Ręka powyżej łokcia jest ciągnięta gumką, aby wytworzyć niezbędny nacisk, a żyły są wypełnione krwią.

Następnie pielęgniarka nakłuwa żyłę igłą. Po wprowadzeniu igły do żyły krew wypełnia rurkę przymocowaną do igły. Po pobraniu wystarczającej ilości krwi pielęgniarka usuwa igłę, naciska miejsce nakłucia i przykleja taśmą samoprzylepną.

Trening

Przed analizą należy wykluczyć alkohol..

Powinieneś skonsultować się z lekarzem na temat przyjmowania jakichkolwiek leków. Niektóre leki mogą wpływać na amylazę krwi. Przed badaniem pod kątem amylazy lekarz może zasugerować tymczasowe zaprzestanie przyjmowania lub zmianę dawki niektórych leków..

Oto lista niektórych leków, które mogą zwiększyć poziom amylazy we krwi:

asparaginaza;
aspiryna;
tabletki antykoncepcyjne;
leki cholinergiczne;
kwas etakrylowy;
metylodopa;
opiaty (kodeina, meperydyna, morfina);
diuretyki tiazydowe (chlorotiazyd, hydrochlorotiazyd, indapamid, metolazon).

wyniki

Różne laboratoria mogą mieć różne kryteria amylazy krwi. W niektórych laboratoriach za normę uważa się od 23 do 85 jednostek na litr, w innych - od 40 do 140.

Aby lepiej zrozumieć wyniki analizy, omów je z lekarzem..

Przyczyny wyników patologicznych mogą być różne i zależą od tego, czy poziom enzymu jest obniżony, czy podwyższony. Na przykład wysokie lub niskie poziomy mogą być oznaką raka trzustki. Wysokie poziomy mogą być również znakiem ostrzegawczym raka płuc lub jajnika..

Inne przyczyny wysokiej amylazy we krwi to:

Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki: naruszenie funkcji enzymów, które pomagają rozkładać żywność w jelitach - zaczynają niszczyć tkankę trzustki. Ostre zapalenie trzustki pojawia się nagle, ale może nie trwać długo, a przewlekłego zapalenia trzustki nie można całkowicie wyleczyć, z czasem nasilając się..
Zapalenie pęcherzyka żółciowego: zapalenie pęcherzyka żółciowego Kamienie żółciowe są przyczyną zapalenia pęcherzyka żółciowego. Są to osady stwardniałego cholesterolu i innych substancji, które mogą tworzyć się w pęcherzyku żółciowym i blokować drogi żółciowe. Ten stan może być również spowodowany przez nowotwór..
Macroamylasemia: obecność makroamylazy we krwi. Jest to nienormalny związek enzymu i białka..
Zapalenie żołądka i jelit: zapalenie przewodu żołądkowo-jelitowego.
Wrzód perforowany: Proces zapalny w błonie śluzowej żołądka lub jelit prowadzi do powstania wrzodu. Jeśli wrzód wnika w tkankę lub narząd - perforacja wrzodu - konieczna jest natychmiastowa pomoc medyczna.
Ciąża jajowodów: zapłodnione jajo (zarodek) znajduje się w jednej z jajowodów (rurki łączące jajniki z macicą), a nie w macicy. Nazywa się to również ciążą pozamaciczną, ponieważ rozwija się poza macicą..
Inne warunki: wzrost amylazy może również powodować infekcje gruczołów ślinowych lub niedrożność jelit..

Niski poziom może świadczyć o następujących problemach:

stan przedrzucawkowy - stan obserwowany u kobiet w ciąży, który inaczej nazywa się toksykozą w ciąży; jednym z jego objawów jest również wysokie ciśnienie krwi;
uszkodzenie trzustki;
choroba nerek.

Amylasa

Badanie krwi pomaga zidentyfikować wiele patologicznych procesów zachodzących w ciele. W przypadku patologii układu pokarmowego biochemiczne badanie krwi jest bardzo pouczające.

Jednym z ważnych wskaźników biochemii jest amylaza. Jest to główny marker stanu trzustki. Odchylenia od normy zawsze wskazują na obecność patologii ciała.

Co to jest amylaza w biochemicznym badaniu krwi

Amylaza jest enzymem biorącym udział w procesie trawienia..

Istnieją 2 rodzaje amylazy:

Alfa amylaza. Jego produkcja odbywa się w trzustce (w większym stopniu) i gruczołach ślinowych;
Amylaza trzustkowa jest składnikiem alfa-amylazy, wytwarzanym wyłącznie przez trzustkę i aktywnie uczestniczy w procesie trawienia w dwunastnicy.

Amylaza jest wytwarzana przez komórki gruczołowe trzustki i jest częścią soku trzustkowego.

Enzym amylazy ma ogromne znaczenie dla organizmu ludzkiego.

Alfa-amylaza we krwi spełnia następujące funkcje:

Rozkład skrobi podczas trawienia pokarmu. Proces ten rozpoczyna się już w jamie ustnej, ponieważ amylaza jest obecna w kompozycji śliny. Skrobia zamienia się w prostsze substancje zwane oligosacharydami;
Wchłanianie węglowodanów w ciele;
Podział glikogenu na glukozę, która jest główną rezerwą energii. To ona dostarcza wszystkim komórkom i narządom energii niezbędnej do ich życia.

Enzym amylazy jest bardzo ważny dla prawidłowego funkcjonowania układu trawiennego, dlatego badanie jego poziomu jest najczęściej przepisywane w obecności podejrzewanych chorób i zaburzeń przewodu pokarmowego.

W przypadku braku jakiejkolwiek patologii amylazę należy znaleźć tylko w jelicie. Jednak gdy występują różne choroby, dostaje się do krwioobiegu.

Wskazania do analizy

Amylaza jest wskaźnikiem rozwoju chorób zapalnych i hormonalnych u ludzi. Główne wskazania do przeprowadzenia badania krwi na amylazę to:

Podejrzewane ostre zapalenie trzustki (zapalenie trzustki). Analiza jest przeprowadzana, jeśli występują takie objawy:
- Nudności;
- Wymioty
- Szybkie luźne stolce;
- Ból brzucha, często otaczający pas;
- Ogólna słabość.
Zaostrzenie przewlekłego zapalenia trzustki. Skargi jak w ostrym przebiegu choroby;
Zapalenie wątroby (zapalenie miąższu wątroby). Objawy choroby:
- Rysowanie bólów w prawym podżebrzu;
- Hepatomegalia (wzrost wielkości wątroby);
- Gorycz w ustach;
- Nudności;
- Słabość.

Podejrzenie rozwoju cukrzycy może również wskazywać na to badanie. To jest endokrynologiczna patologia trzustki, która objawia się:
- Intensywne pragnienie;
- Polyuria (wydalanie dużej ilości moczu);
- Sucha skóra i błony śluzowe;
- Swędząca skóra;
- W ciężkich przypadkach utrata przytomności i śpiączka.
Łagodne i złośliwe guzy trzustki. Objawy mogą być różne. Proces złośliwy może być bezobjawowy przez długi czas. Dlatego przy identyfikowaniu skarg tego organu obowiązkowe jest określenie poziomu amylazy;
Świnka - zapalenie gruczołów ślinowych z ich zablokowaniem;
Torbiele w trzustce.

Przygotowanie do nauki

Aby określić poziom amylazy, zaleca się biochemiczne badanie krwi. Aby wynik był wiarygodny, konieczne jest prawidłowe przygotowanie.

Eksperci podają kilka zaleceń dotyczących przygotowania do testu na alfa-amylazę, które należy uważnie obserwować:

Kilka dni przed badaniem musisz zrezygnować z tłustych, smażonych i pikantnych potraw;
W przeddzień pobierania krwi powinieneś przestać pić herbatę i kawę. W tym dniu zaleca się picie tylko czystej niegazowanej wody;
Jeśli pacjent przyjmuje jakiekolwiek leki, należy skonsultować się z lekarzem w sprawie możliwości przerwania leczenia w czasie badania laboratoryjnego;

Przez jeden dzień odmawiaj uprawiania sportu, ponieważ nadmierna aktywność fizyczna zniekształca wskaźniki;
Unikaj stresu i niepokojów emocjonalnych;
Dzień przed analizą odmów picia alkoholu;
Rano w dniu oddawania krwi nie można jeść, ponieważ badanie przeprowadza się na pusty żołądek. Dozwolone jest tylko picie wody w niewielkiej ilości (nie więcej niż 200 mililitrów).

Zalecenia dotyczące badania krwi:

Przygotuj miejsce nakłucia (pobieranie krwi). Z reguły jest to zgięcie łokcia ramienia. Jeśli musisz uwolnić rękę od ubrania;
Połóż żylną opaskę uciskową na przedramieniu, poproś pacjenta o „pracę” z pięścią;
Aby przetworzyć powłokę skóry za pomocą roztworu antyseptycznego (alkohol medyczny);
Włożyć igłę i pobrać wymaganą ilość krwi do probówki lub strzykawki;
Pod koniec manipulacji nałóż na ranę bawełnianą kulkę zwilżoną alkoholem, zegnij ramię w stawie łokciowym i pozostań w tej pozycji przez 10 minut. Jest to konieczne, aby zatrzymać krwawienie..

Krew pobrana od pacjenta jest wysyłana do laboratorium. Tam dodaje się do niego węglowodany i określa się czas ich podziału. W oparciu o ten wskaźnik wynik jest odszyfrowywany.

Należy pamiętać, że tylko lekarz może odszyfrować wynik, biorąc pod uwagę wszystkie czynniki.

Szybkość amylazy we krwi

Należy pamiętać, że we krwi zwykle rozróżnia się 2 rodzaje tego enzymu. Są to amylazy trzustkowe i alfa. W związku z tym mają różne normy. W każdym laboratorium wskaźniki mogą się nieznacznie różnić, ponieważ stosowane są różne odczynniki. Dlatego w postaci z wynikiem znajduje się kolumna, w której wskazane są granice normy tego laboratorium. Istnieją jednak ogólnie przyjęte normy wskaźników oparte na danych z niezależnego laboratorium..

Tabela normy alfa-amylazy (całkowita amylaza we krwi) u dorosłych i dzieci:

Wiek	Norma alfa-amylazy, jednostki / l
Dzieci poniżej 2 lat	5 - 65
Od 2 do 70 lat	24 - 125
Ponad 70 lat	30 - 160

Normy amylazy trzustkowej, która jest częścią alfa amylazy, przedstawiono w tabeli:

Wiek	Norma alfa-amylazy, jednostki / l
Dzieci poniżej 6 miesięcy	Nie więcej niż 8
Od 6 do 12 miesięcy	Do 23
Starsze niż 1 rok	Nie więcej niż 50

Powody odchyleń

Odchylenie od normy, zarówno w górę, jak i w dół, jest oznaką występowania lub przedłużającego się przebiegu niektórych chorób, w szczególności przewodu pokarmowego.

Zwiększona Amylaza alfa

Wzrost trzustki i alfa-amylazy może wystąpić w obecności następujących stanów:

Ostre i przewlekłe zapalenie trzustki. W tym przypadku komórki organizmu wytwarzają amylazę w większej ilości niż to konieczne;
Nowotwory i torbielowate zmiany w tkankach narządu, a także obecność kamienia nazębnego w przewodach pęcherzyka żółciowego. W takim przypadku występuje wtórne zapalenie, które przyczynia się do zwiększonej produkcji amylazy. Wskaźniki wzrosną do 200 U / L;
Cukrzyca. Choroba ta charakteryzuje się zaburzonym metabolizmem węglowodanów. W tym przypadku część amylazy jest wysyłana do krwi i nie spełnia swoich bezpośrednich obowiązków, to znaczy nie uczestniczy w rozkładzie węglowodanów;
Zapalenie otrzewnej jest zapaleniem otrzewnej. Proces ten przyczynia się do rozprzestrzeniania się stanu zapalnego na wszystkie narządy jamy brzusznej, w tym trzustkę;
Świnka - zapalenie gruczołów ślinowych. Przyczynia się do nieznacznego wzrostu wydajności;

Niewydolność nerek. Jak wiesz, amylaza opuszcza ludzkie ciało przez nerki. Jednak jeśli ich funkcjonowanie zostanie zakłócone, enzym ten nie jest całkowicie wydalany z krwi, co prowadzi do wzrostu jego wskaźników;
Ciąża pozamaciczna;
Urazy brzucha;
Nadużywanie alkoholu może również prowadzić do wyższych stawek;
Stosowanie „złych” potraw, czyli tłustych, wędzonych, smażonych, słonych potraw w dużych ilościach.

Zredukowana amylaza

Przyczyny spadku alfa-amylazy we krwi mogą być:

Martwica trzustki - śmierć znacznej części trzustki;
Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby. Ten stan wywołuje naruszenie procesów metabolicznych, w tym węglowodanów. W tym samym czasie trzustka zmniejsza ilość enzymów wytwarzanych w miarę upływu czasu;
Marskość wątroby;
Proces nowotworowy w trzustce. Dotyczy to tylko tych nowotworów (złośliwych), które prowadzą do zmian w tkankach narządu. W takim przypadku zmienione tkanki nie mogą wytwarzać enzymu;
Resekcja (usunięcie) znacznej części trzustki.

Amylaza i zapalenie trzustki

Jak wiesz, amylaza jest markerem chorób trzustki, a raczej zapalenia trzustki. Należy jednak zauważyć, że przyczyną niewielkiego wzrostu może być dowolne zapalenie przewodu pokarmowego.

W przypadku, gdy wskaźniki amylazy trzustkowej są 6 do 10 razy wyższe niż normalnie, oznacza to rozwój ciężkiego stanu zapalnego w narządzie. Oznacza to, że w obecności odpowiednich objawów diagnozuje się ostre zapalenie trzustki lub zaostrzenie przewlekłego procesu..

Należy również zauważyć, że przy przedłużonym przebiegu przewlekłego zapalenia trzustki w okresie zaostrzenia wskaźniki mogą nieznacznie wzrosnąć. Wynika to z adaptacji ciała..

W pierwszych godzinach wystąpienia choroby określa się znaczny wzrost alfa-amylazy. Po 48 - 72 godzinach jego poziom normalizuje się..

Czy podoba ci się ten artykuł? Udostępnij to znajomym w sieciach społecznościowych:

Zwiększona alfa-amylaza we krwi - przyczyny i normalne u dorosłych

Uczestniczy w rozkładzie polisacharydów (skrobi, glikogenu itp.) Na glukozę, maltozę i dekstryny..

Synonimy:
Rozkurcz
Hydrolaza 1,4-a-D-glukanu
Amylaza w surowicy
Amylaza we krwi
Amylaza wspólna
Całkowita alfa amylaza

Oznaczenie w analizach:
Amy
alfa amylaza
Aml
Diastaza
amylaza w surowicy
amylaza krwi

Zadowolony:

Główni producenci alfa-amylazy:

Trzustka
Gruczoły ślinowe (przyuszne, podjęzykowe, podżuchwowe, małe)

W mniejszej ilości enzym ten znajduje się w przydatkach macicy, jelit, płuc, mięśni i tkanki tłuszczowej, nerek i wątroby.

Alfa-amylaza w jamie ustnej i przewodzie pokarmowym.

U zdrowej osoby dostaje się do krwi w bardzo małych ilościach, w wyniku normalnej fizjologicznej odnowy komórek powyższych narządów.

Całkowita alfa-amylaza w surowicy we krwi jest reprezentowana przez dwa izoenzymy:

Alfa-amylaza trzustkowa (typ P) ≈40%
Amylaza śliny (typ S) ≈60%

W stanach patologicznych związanych z uszkodzeniem tkanki trzustki całkowita amylaza we krwi wzrasta z powodu wzrostu
trzustkowa amylaza P-alfa.

W chorobach gruczołów ślinowych całkowita amylaza w surowicy wzrasta z powodu frakcji S-alfa-amylazy w ślinie.

W zdecydowanej większości przypadków wzrost aktywności całkowitej amylazy we krwi jest związany z patologią trzustki. Dlatego analizę izoenzymów amylazy (P- lub S-) przeprowadza się zgodnie ze specjalnymi wskazaniami: w celu potwierdzenia diagnozy zapalenia trzustki; do diagnostyki różnicowej patologii trzustki, gruczołów ślinowych, jajników, jajowodów, płuc itp..

Cząsteczka alfa-amylazy jest niewielka, więc jest dobrze odfiltrowana z krwi przez nerki. Wraz ze wzrostem enzymu we krwi wzrasta również jego zawartość w moczu.

Alfa-amylaza we krwi - norma u kobiet i mężczyzn

Amylaza we krwi - norma u kobiet i mężczyzn według wieku
/stół/

U noworodków, dzieci w wieku poniżej jednego roku, synteza a-amylazy jest nieznaczna, dlatego zawartość enzymu we krwi jest 2-5 razy mniejsza niż u dorosłych. Wraz z wprowadzeniem uzupełniających pokarmów i rozwojem układu trawiennego wzrasta synteza amylazy, a poziom enzymu we krwi stopniowo osiąga wartości „dla dorosłych”.

Wskaźnik całkowitej amylazy we krwi kobiet i mężczyzn według wieku

/ Aby uzyskać dokładniejszą interpretację, użyj lokalnych standardów laboratoryjnych. Metody określania aktywności amylazy we krwi są różne /

Wiek kobieta Mężczyzna	Całkowita a-amylaza we krwi norma
0-2 dni	do 8 jednostek / l
2 dni - 1 rok	5-65 U / L
1 rok - 70 lat	25-125 jednostek / l
Ponad 70 lat	20-160 U / L

Amylaza trzustkowa - norma u kobiet według wieku

/ Aby uzyskać dokładniejszą interpretację, użyj lokalnych standardów laboratoryjnych. Metody określania aktywności amylazy we krwi są różne /

Wiek kobiety	Trzustkowy a-amylaza we krwi norma
0–6 miesięcy	1-12 U / L
6 miesięcy - 1 rok	1-23 U / L
1 rok - 2 lata	3-38 jednostek / l
2 lata - 19 lat	4-31 U / L
Ma ponad 19 lat	8-51 jednostek / l

Gdy potrzebna jest analiza amylazy?

Wskazania do
badanie krwi na a-amylazę:

Ostry ból brzucha.
Diagnoza ostrych chorób trzustki.
Ocena skuteczności leczenia patologii trzustki (w tym raka).
Diagnostyka różnicowa chorób przewodu żołądkowo-jelitowego.
Świnka (zapalenie ślinianek przyusznych ślinianek przyusznych).
Mukowiscydoza.

Największą wartością badania krwi dla całkowitej amylazy jest diagnoza przyczyny ostrego bólu brzucha.

Kliniczne znaczenie analizy amylazy w surowicy stanowi identyfikacja i leczenie ostrych chorób trzustki. Główne powody wzrostu
całkowita alfa amylaza we krwi:

- Ostre zapalenie trzustki
- uraz brzucha
- zapalenie otrzewnej
- Przewlekłe zapalenie trzustki
- Nowotwory, torbiel lub rak trzustki
- Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego, w tym kamicy
- Ostre zakaźne zapalenie wątroby
- Perforacja wrzodu żołądka
- Ostre zaburzenia krążenia jamy brzusznej, zawał jelitowy
- Niedrożność jelit, perforacja jelita
- Niewydolność nerek
- Choroba Crohna
- Świnka
- makroamylazemia
- Ciąża pozamaciczna
- Patologia jajników, zapalenie jajowodów
- Cukrzycowa kwasica ketonowa

Oczywiście wzrost aktywności całkowitej a-amylazy we krwi obserwuje się nie tylko w patologii trzustki. Ale wzrost 3-5 razy prawie zawsze ma pochodzenie trzustki.

Znaczny wzrost alfa-amylazy w surowicy 10 lub więcej razy z silnym bólem brzucha sugeruje ostre zapalenie trzustki *. * Zapalenie trzustki - zapalenie trzustki

Zapalenie trzustki - dlaczego wzrasta alfa-amylaza we krwi?

Trzustka (trzustka) - mały narząd jamy brzusznej, jasnożółty, do 15 cm długości, o wadze około 100 g. Znajduje się za żołądkiem.

Do 10% tkanki trzustki wytwarza hormony trzustkowe (insulina, glukagon i somatostatyna).

Do 90% masy narządu stanowi tkanka szpikowa wytwarzająca sok trzustkowy. Obejmuje: elektrolity rozpuszczone w wodzie i trzy grupy enzymów trawiennych:

Amylazy (aktywne) - rozkładają węglowodany.
Lipazy (aktywne) - trawią tłuszcze.
Enzymy proteolityczne lub proteazy (w formie nieaktywnej) - zwykle proteazy są aktywowane tylko w jelicie, w którym białka pokarmowe są trawione (proteoliza).

Sok trzustkowy jest zbierany w kanale centralnym (Wirsung) trzustki. Następnie wpływa do wspólnego przewodu żółciowego i (wraz z żółcią) jest gromadzony w ampułce wątrobowo-trzustkowej (Vaterova). Wejście „mieszanki trawiennej” do dwunastnicy reguluje zwieracz Oddiego.

Zwykle proteazy trzustkowe są aktywowane (trypsynogen do trypsyny itp.) I wykazują swoje agresywne właściwości „trawienia” wyłącznie w jamie jelita cienkiego..

W wyniku urazu mechanicznego, gdy przewody wydalnicze są zablokowane lub pod wpływem alkoholu, tkanka trzustki jest uszkodzona, zaogniona i opuchnięta. Błony komórek groniastych stają się nadmiernie przepuszczalne. Enzymy trzustkowe „wypływają”, są natychmiast aktywowane i przedostają się do krwi, niszcząc (trawiącą) tkankę trzustki.

Ostre zapalenie trzustki jest zapalną i destrukcyjną zmianą trzustki w wyniku aktywacji proteaz trzustkowych w gruczole.

Ostremu zapaleniu trzustki towarzyszy masowe uwalnianie wszystkich enzymów trzustkowych do krwioobiegu, w tym lipazy.

Lipaza jest ściśle określonym wskaźnikiem zniszczenia trzustki: jeśli jej poziom jest podwyższony, diagnoza zapalenia trzustki nie jest wątpliwa..

Główne przyczyny ostrego zapalenia trzustki:
1. Nadużywanie alkoholu
2. choroba kamieni żółciowych

Inne powody:
- Zakażenia (wirusowe, bakteryjne).
- Urazy trzustki w wyniku silnego uderzenia w brzuch (podczas upadku, walki itp.)
- Zmiany patologiczne w przewodzie żółciowym wspólnym, brodawki Vatera, zwieracz Oddiego (wlać żółć do przewodów trzustkowych).
- Choroby dwunastnicy 12 (zapalenie dwunastnicy itp.)
- Helminthiasis.
- Choroby zapalne wątroby i dróg żółciowych.
- Ostre zaburzenia krążenia w naczyniach trzustki: choroba zakrzepowo-zatorowa, przedłużony skurcz, zatkanie kropelkami tłuszczu lub blaszek miażdżycowych itp..
- Toksyczne zatrucie (rtęć, arsen, fosfor itp.) Lub uszkodzenie narkotyków tkanki trzustki.

Pierwsze objawy ostrego zapalenia trzustki to
nagły ostry ból w nadbrzuszu (nadbrzuszu) lub w pępku. Ból można podać w plecy, lewe podżebro, lewe ramię i łopatkę. Czasami ból przechwytuje szeroki pasek od hipochondrium do hipochondrium, jest to pas. Bólowi mogą towarzyszyć powtarzające się wymioty, które nie przynoszą ulgi, pęknięcie w jamie brzusznej, wzdęcia, odbijanie, gorączka. Brak apetytu, stolec jest częściej opóźniany.

Ból ustępuje nieco w pozycji siedzącej, leżąc na brzuchu lub zginając się po lewej stronie.

Jak zmienia się poziom a-amylazy we krwi w ostrym zapaleniu trzustki

Okres choroby	Poziom amylazy krwi
2-12 godzin po wystąpieniu ostrego ataku i przez kolejne 1-2 dni	około 1000 jednostek / litr i więcej
3-4 dni	5 razy wyższy niż normalnie
Przez 5-6 dni	stopniowy spadek do normalnych wartości

Jeśli wskaźniki a-amylazy w surowicy po ostrym ataku zapalenia trzustki nie powrócą do normy przez długi czas, rozwój torbieli rzekomej trzustki.

Wzrost, a następnie gwałtowny spadek wysokich poziomów a-amylazy i innych enzymów trawiennych we krwi w ostrym zapaleniu trzustki jest złym objawem prognostycznym. W 20% przypadków ostre zapalenie trzustki jest bardzo trudne i stanowi zagrożenie dla życia..

Zwiększona alfa-amylaza we krwi w przewlekłym zapaleniu trzustki

Przewlekłe zapalenie trzustki to stopniowo rozwijające się, długotrwałe zapalenie trzustki. Czasami bez ostrych ataków, prawie bezobjawowe.

W przewlekłym zapaleniu trzustki aktywność a-amylazy we krwi i moczu może być normalna, podwyższona, a nawet niska. Dlatego w tej sytuacji analiza aktywności amylazy w surowicy jest nieinformacyjna.

Aby zidentyfikować przewlekłe choroby trzustki, stosuje się testy prowokacyjne (z proseryną, z glukozą):
Zwykle po podaniu proseryny (lub glukozy) poziom a-amylazy we krwi wzrasta do 60% początkowej.
Przy patologii trzustki z ciężkim niedoborem wydzielniczym amylaza we krwi wzrasta o 30% od wartości początkowej.

Zwiększona a-amylaza w raku trzustki

Aktywność a-amylazy we krwi i moczu ze złośliwymi guzami trzustki może być nieznacznie zwiększona, może pozostać normalna. Ten test nie jest używany do diagnozowania raka trzustki..

Zwiększona a-amylaza z makroamylasemią

Izolowany wzrost poziomu a-amylazy w surowicy jest ważnym znakiem diagnostycznym rzadkiej łagodnej makroamylasemii.

Ten stan jest spowodowany wiązaniem kilku cząsteczek a-amylazy z białkami osocza. Ze względu na duże rozmiary agregaty „makroamylazy” nie mogą przenikać przez błony kłębuszkowe nerek, dlatego gromadzą się we krwi.

Amylaza w ciąży alfa

Podczas ciąży amylaza we krwi może być nieznacznie zwiększona. Nie jest to sprzeczne z dopuszczalną normą fizjologiczną.

Leki zwiększające alfa-amylazę we krwi:

Leki zawierające estrogen
Tetracykliny
Sulfasalazyna
Metronidazol
L-asparaginaza
Azatiopryna
Hipotiazyd
Furosemid
Kwas walproinowy
Aspiryna
Wysokie dawki glukokortykoidów

Obniżona Amylaza Krwi Alfa - Przyczyny

Nieprawidłowy spadek alfa-amylazy we krwi jest bardzo rzadki i wskazuje na zmniejszenie czynności trzustki lub uszkodzenie innych gruczołów wydzielania zewnętrznego związanych z chorobami dziedzicznymi lub zakaźnymi.

Niski poziom amylazy we krwi nie ma znaczenia klinicznego. W praktyce ważna jest interpretacja wysokich wartości enzymów..

Dlaczego zwiększanie stężenia amylazy we krwi jest niebezpieczne??

Wzrost alfa-amylazy we krwi jest bezpieczny. Ale wiąże się to z zapaleniem trzustki i wejściem do krwi aktywnych proteaz, które uszkadzają trzustkę, a następnie inne narządy.

Przekroczenie normalnych wartości alfa-amylazy we krwi więcej niż 3 razy - marker zapalenia trzustki

W wyniku unikania aktywnych proteaz we krwi wzrasta poziom kinin, histaminy i innych substancji bioaktywnych. Rozwijają się ogólne zaburzenia mikrokrążenia, możliwe jest zapaść.

Co zrobić, gdy amylaza trzustkowa jest podwyższona

Znaczący wzrost amylazy trzustkowej we krwi - wskazanie do hospitalizacji.

Środki przedszpitalne mają na celu wyeliminowanie bólu i stłumienie aktywności enzymów trzustkowych.

Środki przeciwbólowe: Baralgin, Analgin, Tramal.

Aby wyeliminować skurcz: Papaweryna, Halidor, No-Shpa.

Przeciwskurczowe leki antycholinergiczne: Buscopan, Metacin.

Normalizacja tonu zwieracza Oddi: Duspatalin.

Hamowanie aktywności enzymu trzustkowego: Quamatel (famotydyna).

Leki przeciwhistaminowe, przeciw serotoninie, leki zmniejszające obrzęki: Tavegil, Suprastin, Dimedro, Peritol.

W ciężkich postaciach ostrego zapalenia trzustki czynności są wykonywane na oddziale intensywnej terapii. Aby zmniejszyć zatrucie enzymatyczne w pierwszym dniu choroby, Contrical lub inne inhibitory proteolizy podaje się dożylnie. Zaleca się leczenie przeciwbakteryjne..

Po ustąpieniu ostrej sytuacji enzymy trzustkowe niezawierające żółci są przepisywane w sposób przerywany przez okres do 3 miesięcy (2 tygodnie przyjmowania, 10 dni odstawienia): Pankreatyna, Mezim-forte, Creon, Pancitrat (1 tabletka 3 razy dziennie z posiłkami).

Dieta redukująca amylazę trzustkową

W pierwszych 1-2-3 dniach ostrego stanu - głodu.

Następnie stopniowo wprowadzany do diety:
- tłuczone zboża na wodzie;
- śluzowe starte zupy na wodzie;
- mleko;
- słaba herbata z bułką tartą;
- omlet;
- twarożek;
- woda o niskiej mineralizacji bez gazu, 50-100 ml 5-6 razy dziennie: Slavyanovskaya, Essentuki nr 4, Borjomi, Naftusya.

Od 7 dnia dozwolone jest:
- tłuczone warzywa, ziemniaki;
- kotlety parowe, gotowane ryby;
- Chleb pszenny;
- pieczone jabłka, przecier owocowy.

W okresie rekonwalescencji można stosować ziołolecznictwo (po konsultacji z lekarzem).

Ziołowe zapalenie trzustki
Pięciornik gęsi - 1 łyżka stołowa
Glistnik - 1 łyżka. l.
Nagietek - 1 łyżka. l.
Korzeń althea - 1 łyżka. l.

Parzyć 1 łyżkę stołową z 1 szklanki wrzącej wody, podgrzewać w łaźni wodnej przez 15 minut. Pozwać. Weź 1/3 szklanki 3 razy dziennie 15 minut przed posiłkiem. Kurs wstępu: 1 miesiąc.

Dieta nr 5P ze zwiększoną amylazą i zapaleniem trzustki

Podstawowe zasady żywienia:

Całkowicie wyeliminuj alkohol.
Gotowanie na parze lub gotowanie, siekanie.
Harmonogram posiłków: w małych porcjach, 4-6 razy dziennie.

Co jest zabronione?
Bogate buliony: mięso, kurczak, ryby, warzywa, zwłaszcza grzyb.
Jajka na twardo, jajka sadzone.
Tłuste mięso, drób, ryby, dziczyzna.
Smalec, wołowina i baranina.
Surowe: kapusta, rzodkiewka, rzodkiewka, szczaw, szpinak, zielona cebula.
Wędzone mięso, przyprawy, pikantne potrawy, konserwy, grzyby, kiełbasy.
Bułki, świeże wypieki, brązowy chleb, lody, tłuste desery, kakao, czekolada.
Każdy rodzaj alkoholu.

Co ograniczyć?
Tłuszcze: masło - 30 g, warzywo - 20 g dziennie.
Szybkie węglowodany, cukier.
Grube włókno, gotowana (duszona) kapusta.
Zbyt kwaśny, słodki surowy owoc.
Ciasta, ciastka, kawa, mocna herbata.

Co jest dozwolone?
Suszony biały chleb.
Gotowane, duszone warzywa.
Każda owsianka, makaron.
Niskotłuszczowe mięso, drób, ryby (kotlety parowe, klopsiki, suflet, bułki itp.)
Jajka w postaci omletu białkowego. Gotowany na miękko 1 kawałek dziennie.
Mleko, twaróg, ser holenderski, Adyghe.
Pieczone jabłka, przecier owocowy.
Rosół z dzikiej róży, słaba herbata, galaretka i kompoty na ksylitolu.

Dieta terapeutyczna jest obserwowana przez co najmniej 6 miesięcy. W przyszłości powinieneś przestrzegać diety nr 5 według Pevznera (zobacz wideo).

Jak oddać krew za alfa-amylazę

Aby określić aktywność alfa-amylazy, krew pobierana jest z żyły (5 ml)

W ostrym stanie krew można oddać w dowolnym momencie..

Dzięki rutynowej analizie krew oddaje rano, ściśle na pusty żołądek: nie jedz, nie pij.

Nie pal przed oddaniem krwi..

Fałszywie podwyższone wyniki badania krwi na alfa-amylazę mogą powodować przewlekłą niewydolność nerek podczas przyjmowania powyższych leków.

Fałszywe zaniżone - na tle hipercholesterolemii (wysoki poziom cholesterolu we krwi).

Niewielki izolowany wzrost alfa-amylazy we krwi
nie jest to dobry powód do postawienia diagnozy.

Biochemiczne badanie krwi - normy, wartość i interpretacja wskaźników u mężczyzn, kobiet i dzieci (według wieku). Aktywność enzymu: amylaza, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipaza, pepsinogeny itp..

Witryna zawiera informacje referencyjne wyłącznie w celach informacyjnych. Diagnoza i leczenie chorób powinny być przeprowadzane pod nadzorem specjalisty. Wszystkie leki mają przeciwwskazania. Wymagana konsultacja specjalistyczna!

Poniżej zastanawiamy się, co mówi każdy wskaźnik analizy biochemicznej krwi, jakie są jego wartości referencyjne i dekodowanie. W szczególności porozmawiamy o wskaźnikach aktywności enzymu określonych w ramach tego testu laboratoryjnego..

Alfa amylaza (amylaza)

Alfa-amylaza (amylaza) jest enzymem biorącym udział w rozkładzie produktów skrobiowych na glikogen i glukozę. Amylazę wytwarzają trzustka i gruczoły ślinowe. Ponadto amylaza ślinowa jest typem S, a trzustka jest typem P, ale oba rodzaje enzymów są obecne we krwi. Określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest liczbą aktywności obu rodzajów enzymu. Ponieważ enzym ten jest wytwarzany przez trzustkę, określenie jego aktywności we krwi służy do diagnozowania chorób tego narządu (zapalenie trzustki itp.). Ponadto aktywność amylazy może wskazywać na obecność innych poważnych nieprawidłowości narządów jamy brzusznej, których przebieg prowadzi do podrażnienia trzustki (na przykład zapalenie otrzewnej, ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, niedrożność jelit, ciąża pozamaciczna). Zatem określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest ważnym testem diagnostycznym dla różnych patologii narządów jamy brzusznej..

W związku z tym oznaczenie aktywności alfa-amylazy we krwi w ramach analizy biochemicznej jest zalecane w następujących przypadkach:

Podejrzenie lub uprzednio zidentyfikowana patologia trzustki (zapalenie trzustki, guzy);
Kamica żółciowa;
Świnka (choroba ślinianek);
Ostry ból brzucha lub uraz brzucha;
Każda patologia przewodu pokarmowego;
Podejrzenie lub wcześniej wykryte mukowiscydoza.

Zwykle aktywność amylazy we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet, a także u dzieci w wieku powyżej 1 roku, wynosi 25–125 U / l (16–30 mccal / l). U dzieci w pierwszym roku życia normalna aktywność enzymu we krwi waha się od 5 - 65 U / L, co wynika z niskiego poziomu produkcji amylazy z powodu małej ilości skrobiowego pokarmu w diecie dziecka.

Wzrost aktywności alfa-amylazy we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

Zapalenie trzustki (ostre, przewlekłe, reaktywne);
Torbiel lub guz trzustki;
Zator w przewodzie trzustkowym (np. Kamień, pęknięcia itp.);
Macroamylasemia
Zapalenie lub uszkodzenie gruczołów ślinowych (na przykład ze świnką);
Ostre zapalenie otrzewnej lub zapalenie wyrostka robaczkowego;
Perforacja (perforacja) wydrążonego narządu (np. Żołądka, jelit);
Cukrzyca (podczas kwasicy ketonowej);
Choroby dróg żółciowych (zapalenie pęcherzyka żółciowego, choroba kamieni żółciowych);
Niewydolność nerek;
Ciąża pozamaciczna;
Choroby przewodu pokarmowego (na przykład wrzód trawienny żołądka lub dwunastnicy, niedrożność jelit, zawał jelit);
Zakrzepica naczyń krezki jelita;
Zerwanie tętniaka aorty;
Operacja lub uszkodzenie narządów jamy brzusznej;
Nowotwory złośliwe.

Spadek aktywności alfa-amylazy we krwi (wartości bliskie zeru) może wskazywać na następujące choroby:

Niewydolność trzustki;
Mukowiscydoza;
Konsekwencje usunięcia trzustki;
Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby;
Martwica trzustki (śmierć i próchnica trzustki w końcowym etapie);
Nadczynność tarczycy (wysoki poziom hormonu tarczycy w organizmie);
Toksykoza kobiet w ciąży.

Aminotransferaza alaninowa (AlAT)

Aminotransferaza alaninowa (AlAT) jest enzymem, który przenosi aminokwas alaninę z jednego białka do drugiego. W związku z tym enzym ten odgrywa kluczową rolę w syntezie białek, metabolizmie aminokwasów i wytwarzaniu energii przez komórki. AlAT działa wewnątrz komórek, dlatego zwykle jego zawartość i aktywność jest wyższa odpowiednio w tkankach i narządach, a we krwi - odpowiednio. Gdy aktywność AlAT we krwi wzrasta, wskazuje to na uszkodzenie narządów i tkanek oraz uwalnianie enzymu z nich do krążenia ogólnoustrojowego. A ponieważ najwyższą aktywność ALAT obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, wątroby i mięśni szkieletowych, wzrost aktywnego enzymu we krwi wskazuje na uszkodzenie dokładnie tych wskazanych tkanek.

Najbardziej wyraźna aktywność AlAT we krwi wzrasta wraz z uszkodzeniem komórek wątroby (na przykład w ostrym toksycznym i wirusowym zapaleniu wątroby). Co więcej, aktywność enzymu wzrasta nawet przed rozwojem żółtaczki i innych klinicznych objawów zapalenia wątroby. Nieznacznie mniejszy wzrost aktywności enzymów obserwuje się w chorobach oparzeń, zawale mięśnia sercowego, ostrym zapaleniu trzustki i przewlekłych patologiach wątroby (guz, zapalenie dróg żółciowych, przewlekłe zapalenie wątroby itp.).

Biorąc pod uwagę rolę i narządy, w których działa AlAT, następujące warunki i choroby są wskazaniem do określenia aktywności enzymu we krwi:

Wszelkie choroby wątroby (zapalenie wątroby, guzy, cholestaza, marskość, zatrucie);
Podejrzenie ostrego zawału mięśnia sercowego;
Patologia mięśni;
Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków, które negatywnie wpływają na ten narząd;
Badania profilaktyczne;
Badanie potencjalnych dawców krwi i narządów;
Badania przesiewowe w kierunku osób, które mogły zarazić się zapaleniem wątroby z powodu narażenia na wirusowe zapalenie wątroby.

Zwykle aktywność AlAT we krwi u dorosłych kobiet (powyżej 18 lat) powinna być mniejsza niż 31 jednostek / litr, au mężczyzn - mniej niż 41 jednostek / litr. U dzieci w wieku poniżej jednego roku normalna aktywność AlAT jest mniejsza niż 54 U / l, 1–3 lata - mniej niż 33 U / d, 3–6 lat --– mniej niż 29 U / l, 6–12 lat --– mniej niż 39 U / l. U dziewcząt w wieku 12-17 lat normalna aktywność AlAT jest mniejsza niż 24 jednostki / litr, au chłopców w wieku 12-17 lat - mniej niż 27 jednostek / litr. U chłopców i dziewcząt powyżej 17 lat aktywność AlAT jest zwykle taka sama jak u dorosłych mężczyzn i kobiet.

Wzrost aktywności ALAT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

Ostre lub przewlekłe choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, stłuszczenie wątroby, obrzęk lub przerzuty do wątroby, alkoholowe uszkodzenie wątroby itp.);
Żółtaczka obturacyjna (niedrożność przewodu żółciowego kamieniem, guzem itp.);
Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
Ostry zawał mięśnia sercowego;
Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
Dystrofia mięśnia sercowego;
Udar cieplny lub oparzenie;
Zaszokować;
Niedotlenienie;
Uraz lub martwica (śmierć) mięśni o dowolnej lokalizacji;
Zapalenie mięśni;
Miopatia
Niedokrwistość hemolityczna dowolnego pochodzenia;
Niewydolność nerek;
Stan przedrzucawkowy;
Filariasis;
Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Wzrost aktywności ALAT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

Niedobór witaminy B.₆;
Końcowe stadia niewydolności wątroby;
Rozległe uszkodzenie wątroby (martwica lub marskość większości narządów);
Żółtaczka obturacyjna.

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT)

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT) jest enzymem, który zapewnia reakcję przeniesienia grupy aminowej między asparaginianem i alfa-ketoglutaranem z wytworzeniem kwasu szczawiooctowego i glutaminianu. W związku z tym AsAT odgrywa kluczową rolę w syntezie i rozkładzie aminokwasów, a także w wytwarzaniu energii w komórkach..

AsAT, podobnie jak AlAT, jest enzymem wewnątrzkomórkowym, ponieważ działa głównie w komórkach, a nie we krwi. W związku z tym stężenie AcAT jest prawidłowe w tkankach wyższych niż we krwi. Najwyższą aktywność enzymu obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, mięśni, wątroby, trzustki, mózgu, nerek, płuc, a także w krwinkach białych i czerwonych krwinkach. Gdy aktywność AsAT wzrasta we krwi, wskazuje to na uwalnianie enzymu z komórek do krążenia ogólnoustrojowego, co ma miejsce, gdy narządy z dużą ilością AsAT są uszkodzone. Oznacza to, że aktywność AsAT we krwi gwałtownie wzrasta wraz z chorobami wątroby, ostrym zapaleniem trzustki, uszkodzeniem mięśni, zawałem mięśnia sercowego.

Oznaczanie aktywności AsAT we krwi jest wskazane dla następujących stanów lub chorób:

Choroba wątroby
Rozpoznanie ostrego zawału mięśnia sercowego i innych patologii mięśnia sercowego;
Choroby mięśni ciała (zapalenie mięśni itp.);
Badania profilaktyczne;
Badanie potencjalnych dawców krwi i narządów;
Badanie osób mających kontakt z pacjentami z wirusowym zapaleniem wątroby;
Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków, które negatywnie wpływają na narząd.

Zwykle aktywność AsAT u dorosłych mężczyzn wynosi mniej niż 47 U / L, au kobiet mniej niż 31 U / L. Aktywność AsAT u dzieci zwykle różni się w zależności od wieku:

Dzieci w wieku poniżej 83 jednostek / litr;
Dzieci w wieku od 1 do 3 lat - mniej niż 48 jednostek / l;
Dzieci w wieku od 3 do 6 lat - mniej niż 36 jednostek / l;
Dzieci w wieku od 6 do 12 lat - mniej niż 47 jednostek / l;
Dzieci w wieku 12-17 lat: chłopcy - mniej niż 29 jednostek / litr, dziewczynki - mniej niż 25 jednostek / litr;
Młodzież powyżej 17 lat - jak u dorosłych kobiet i mężczyzn.

Wzrost aktywności AcAT we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Ostry zawał mięśnia sercowego;
Ostre zapalenie mięśnia sercowego, reumatyczna choroba serca;
Wstrząs kardiogenny lub toksyczny;
Zakrzepica płuc;
Niewydolność serca;
Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, miopatia, polimialgia);
Zniszczenie dużej liczby mięśni (na przykład rozległe obrażenia, oparzenia, martwica);
Wysoka aktywność fizyczna;
Udar cieplny;
Choroby wątroby (zapalenie wątroby, cholestaza, rak i przerzuty do wątroby itp.);
Zapalenie trzustki
Spożycie alkoholu;
Niewydolność nerek;
Nowotwory złośliwe;
Niedokrwistość hemolityczna;
Wielka talasemia;
Choroby zakaźne, podczas których uszkadzane są mięśnie szkieletowe, mięsień sercowy, płuca, wątroba, krwinki czerwone, krwinki białe (na przykład posocznica, mononukleoza zakaźna, opryszczka, gruźlica płuc, dur brzuszny);
Stan po operacji serca lub angiokardiografii;
Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy we krwi);
Niedrożność jelit;
Kwasica mleczanowa;
Choroba legionistów: legioneloza;
Złośliwa hipertermia (gorączka);
Zawał nerki;
Udar (krwotoczny lub niedokrwienny);
Zatrucie trującymi grzybami;
Przyjmowanie leków, które negatywnie wpływają na wątrobę.

Spadek aktywności AcAT we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Niedobór witaminy B.₆;
Poważne i masywne uszkodzenie wątroby (na przykład pęknięcie wątroby, martwica dużej części wątroby itp.);
Ostatni etap niewydolności wątroby.

Gamma Glutamyl Transferase (GGT)

Gamma-glutamylotransferaza (GGT) jest również nazywana gamma-glutamylotranspeptydazą (GGTP) i jest enzymem, który przenosi aminokwas gamma-glutamyl z jednej cząsteczki białka do drugiej. Enzym ten znajduje się w największej ilości w błonach komórek o zdolności wydzielania lub sorpcji, na przykład w komórkach nabłonkowych dróg żółciowych, kanalikach wątrobowych, kanalikach nerkowych, przewodach wydalniczych trzustki, granicy szczoteczki jelita cienkiego itp. W związku z tym enzym ten jest najbardziej aktywny w nerkach, wątrobie, trzustce, szczoteczce na granicy jelita cienkiego..

GGT jest enzymem wewnątrzkomórkowym, dlatego normalnie we krwi jego aktywność jest niska. A gdy aktywność GGT wzrasta we krwi, oznacza to uszkodzenie komórek bogatych w ten enzym. Oznacza to, że zwiększona aktywność GGT we krwi jest charakterystyczna dla każdej choroby wątroby z uszkodzeniem jej komórek (w tym podczas picia alkoholu lub przyjmowania leków). Ponadto, enzym ten jest bardzo specyficzny dla uszkodzenia wątroby, to znaczy wzrost jego aktywności we krwi umożliwia dokładne określenie uszkodzenia tego konkretnego narządu, szczególnie gdy inne testy można interpretować niejednoznacznie. Na przykład, jeśli występuje wzrost aktywności AsAT i fosfatazy alkalicznej, może to być wywołane patologią nie tylko wątroby, ale także serca, mięśni lub kości. W takim przypadku określenie aktywności GGT pozwoli na identyfikację chorego narządu, ponieważ jeśli jego aktywność wzrośnie, wówczas wysokie wartości AsAT i fosfatazy alkalicznej są spowodowane uszkodzeniem wątroby. A jeśli aktywność GGT jest normalna, to wysoka aktywność AsAT i fosfatazy alkalicznej wynika z patologii mięśni lub kości. Dlatego określenie aktywności GGT jest ważnym testem diagnostycznym do wykrywania patologii lub uszkodzenia wątroby..

Określenie aktywności GGT jest wskazane dla następujących chorób i stanów:

Diagnoza i monitorowanie patologii wątroby i dróg żółciowych;
Monitorowanie skuteczności terapii alkoholizmu;
Identyfikacja przerzutów w wątrobie z nowotworami złośliwymi o dowolnej lokalizacji;
Ocena przebiegu raka prostaty, trzustki i wątrobiaka;
Ocena wątroby podczas przyjmowania leków, które negatywnie wpływają na narząd.

Zwykle aktywność GGT we krwi u dorosłych kobiet wynosi mniej niż 36 jednostek / ml, au mężczyzn - mniej niż 61 jednostek / ml. Normalna aktywność GGT w surowicy u dzieci zależy od wieku i przedstawia się następująco:

Niemowlęta do 6 miesięcy - mniej niż 204 jednostki / ml;
Dzieci w wieku od 6 do 12 miesięcy - mniej niż 34 jednostki / ml;
Dzieci w wieku od 1 do 3 lat - mniej niż 18 jednostek / ml;
Dzieci w wieku od 3 do 6 lat - mniej niż 23 jednostki / ml;
Dzieci w wieku od 6 do 12 lat - mniej niż 17 jednostek / ml;
Młodzież w wieku 12-17 lat: chłopcy - mniej niż 45 jednostek / ml, dziewczynki - mniej niż 33 jednostki / ml;
Młodzież w wieku 17–18 lat - jako dorośli.

Oceniając aktywność GGT we krwi, należy pamiętać, że aktywność enzymu jest wyższa, im większa masa ciała danej osoby. U kobiet w ciąży aktywność GGT zmniejsza się w pierwszych tygodniach ciąży.

Wzrost aktywności GGT można zaobserwować w następujących chorobach i stanach:

Wszelkie choroby wątroby i dróg żółciowych (zapalenie wątroby, toksyczne uszkodzenie wątroby, zapalenie dróg żółciowych, kamienie żółciowe, guzy i przerzuty do wątroby);
Zakaźna mononukleoza;
Zapalenie trzustki (ostre i przewlekłe);
Guzy trzustki, prostaty;
Zaostrzenie kłębuszkowego zapalenia nerek i odmiedniczkowe zapalenie nerek;
Używanie napojów alkoholowych;
Leki toksyczne dla wątroby.

Kwasowa Fosfataza (CF)

Kwasowa fosfataza (CF) jest enzymem biorącym udział w metabolizmie kwasu fosforowego. Jest wytwarzany w prawie wszystkich tkankach, ale najwyższą aktywność enzymu obserwuje się w gruczole krokowym, wątrobie, płytkach krwi i krwinkach czerwonych. Zwykle aktywność fosfatazy kwasowej jest niska we krwi, ponieważ enzym znajduje się w komórkach. W związku z tym obserwuje się wzrost aktywności enzymu podczas niszczenia bogatych komórek i uwalniania fosfatazy do krążenia ogólnoustrojowego. U mężczyzn połowa kwaśnej fosfatazy wykrytej we krwi jest wytwarzana przez gruczoł krokowy. U kobiet kwaśna fosfataza we krwi pojawia się z wątroby, czerwonych krwinek i płytek krwi. Oznacza to, że aktywność enzymu może wykrywać choroby gruczołu krokowego u mężczyzn, a także patologię układu krwionośnego (trombocytopenia, choroba hemolityczna, choroba zakrzepowo-zatorowa, szpiczak, choroba Pageta, choroba Gauchera, choroba Nimanna-Peaka itp.) U obu płci..

Oznaczanie aktywności fosfatazy kwasowej jest wskazane w przypadku podejrzeń chorób prostaty u mężczyzn i patologii wątroby lub nerek u obu płci.

Mężczyźni powinni pamiętać, że badanie krwi pod kątem aktywności fosfatazy kwasowej należy wykonać co najmniej 2 dni (najlepiej 6 do 7 dni) po przeprowadzeniu jakichkolwiek manipulacji z udziałem gruczołu krokowego (na przykład masaż prostaty, ultrasonografia przezodbytnicza, biopsja itp.). Ponadto przedstawiciele obu płci powinni również mieć świadomość, że analiza aktywności fosfatazy kwasowej jest przeprowadzana nie wcześniej niż dwa dni po instrumentalnym badaniu pęcherza i jelit (cystoskopia, sigmoidoskopia, kolonoskopia, badanie palca ampułki odbytniczej itp.).

Zwykle aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi u mężczyzn wynosi 0 - 6,5 U / L, au kobiet - 0 - 5,5 U / L.

Wzrost aktywności kwaśnej fosfatazy we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Choroby gruczołu krokowego u mężczyzn (rak prostaty, gruczolak prostaty, zapalenie gruczołu krokowego);
Choroba Pageta;
Choroba Gauchera
Choroba Nimanna-Peaka;
Szpiczak;
Choroba zakrzepowo-zatorowa;
Choroba hemolityczna;
Małopłytkowość spowodowana zniszczeniem płytek krwi;
Osteoporoza;
Choroby układu siateczkowo-śródbłonkowego;
Patologia wątroby i dróg żółciowych;
Przerzuty do kości w guzach złośliwych o różnej lokalizacji;
Procedury diagnostyczne wykonywane na narządach układu moczowo-płciowego w ciągu 2-7 poprzednich dni (cyfrowe badanie doodbytnicze, zbieranie wydzielania prostaty, kolonoskopia, cystoskopia itp.).

Fosfokinaza Kreatynowa (CPK)

Fosfokinaza kreatynowa (KFK) jest również nazywana kinazą kreatynową (KK). Enzym ten katalizuje proces odszczepiania jednej pozostałości kwasu fosforowego z ATP (kwas adenozynotrifosforowy) z utworzeniem ADP (kwas adenozynofosforowy) i fosforanu kreatyny. Fosforan kreatyny jest ważny dla prawidłowego przepływu metabolizmu, a także skurczu i rozluźnienia mięśni. Fosfokinaza kreatynowa znajduje się w prawie wszystkich narządach i tkankach, ale większość tego enzymu znajduje się w mięśniach i mięśniu sercowym. Minimalna ilość fosfokinazy kreatynowej znajduje się w mózgu, tarczycy, macicy i płucach.

Zwykle niewielka ilość kinazy kreatynowej jest zawarta we krwi, a jej aktywność może wzrosnąć wraz z uszkodzeniem mięśni, mięśnia sercowego lub mózgu. Kinaza kreatynowa występuje w trzech smakach - KK-MM, KK-MV i KK-VV, przy czym KK-MM jest podgatunkiem enzymu z mięśni, KK-MV jest podgatunkiem mięśnia sercowego, a KK-MV jest podgatunkiem z mózgu. Normalnie we krwi 95% kinazy kreatynowej stanowi podgatunek KK-MM, a podgatunki KK-MV i KK-VV są określane w śladowych ilościach. Obecnie określenie aktywności kinazy kreatynowej we krwi obejmuje ocenę aktywności wszystkich trzech podgatunków.

Wskazaniami do określenia aktywności CPK we krwi są następujące warunki:

Ostre i przewlekłe choroby układu sercowo-naczyniowego (ostry zawał mięśnia sercowego);
Choroby mięśni (miopatia, miodystrofia itp.);
Choroby ośrodkowego układu nerwowego;
Choroba tarczycy (niedoczynność tarczycy);
Kontuzje
Nowotwory złośliwe o dowolnej lokalizacji.

Zwykle aktywność fosfokinazy kreatynowej we krwi u dorosłych mężczyzn wynosi mniej niż 190 U / l, au kobiet - mniej niż 167 U / l. U dzieci aktywność enzymu zwykle przyjmuje następujące wartości, w zależności od wieku:

Pierwsze pięć dni życia - do 650 U / L;
5 dni - 6 miesięcy - 0 - 295 jednostek / l;
6 miesięcy - 3 lata - mniej niż 220 jednostek / l;
3-6 lat - mniej niż 150 jednostek / l;
6 - 12 lat: chłopcy - mniej niż 245 jednostek / litr i dziewczynki - mniej niż 155 jednostek / litr;
12 - 17 lat: chłopcy - mniej niż 270 jednostek / litr, dziewczynki - mniej niż 125 jednostek / litr;
Ponad 17 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Ostry zawał mięśnia sercowego;
Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
Przewlekłe choroby serca (dystrofia mięśnia sercowego, arytmia, niestabilna dławica piersiowa, zastoinowa niewydolność serca);
Uraz lub operacja serca i innych narządów;
Ostre uszkodzenie mózgu;
Śpiączka;
Uszkodzenie mięśni szkieletowych (rozległe urazy, oparzenia, martwica, porażenie prądem);
Choroby mięśni (zapalenie mięśni, polimialgia, zapalenie skórno-mięśniowe, zapalenie wielomięśniowe, miodystrofia itp.);
Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy);
Wstrzyknięcia dożylne i domięśniowe;
Choroby psychiczne (schizofrenia, epilepsja);
Zatorowość płucna;
Silne skurcze mięśni (poród, skurcze, skurcze);
Tężec;
Wysoka aktywność fizyczna;
Głód;
Odwodnienie (odwodnienie organizmu na tle wymiotów, biegunki, obfitego pocenia się itp.);
Przedłużona hipotermia lub przegrzanie;
Nowotwory złośliwe pęcherza, jelit, piersi, jelit, macicy, płuc, prostaty, wątroby.

Zmniejszenie aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w przypadku następujących chorób i stanów:

Długi pobyt w siedzącym trybie (brak ćwiczeń);
Beztłuszczowej masy mięśni.

Fosfokinaza kreatynowa, podjednostka MV (KFK-MV)

Gatunek kinazy kreatynowej KFK-MV występuje wyłącznie w mięśniu sercowym, we krwi jest zwykle bardzo mały. Wzrost aktywności CPK-MB we krwi obserwuje się wraz z niszczeniem komórek mięśnia sercowego, to znaczy z zawałem mięśnia sercowego. Zwiększoną aktywność enzymu rejestruje się po 4 - 8 godzinach po zawale serca, osiąga maksimum po 12 - 24 godzinach, a 3 dnia podczas normalnego przebiegu procesu regeneracji mięśnia sercowego aktywność CPK-MV wraca do normy. Dlatego określenie aktywności KFK-MV służy do diagnozowania zawału mięśnia sercowego, a następnie monitorowania procesów odzyskiwania w mięśniu sercowym. Biorąc pod uwagę rolę i lokalizację KFK-MV, oznaczenie aktywności tego enzymu pokazano jedynie w diagnozie zawału mięśnia sercowego i w celu odróżnienia tej choroby od zawału serca lub ciężkiego ataku dławicy piersiowej.

Zwykle aktywność KFK-MV we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet, a także dzieci, jest mniejsza niż 24 jednostki / l.

Wzrost aktywności KFK-MV obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Ostry zawał mięśnia sercowego;
Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
Toksyczne uszkodzenie mięśnia sercowego z powodu zatrucia lub choroby zakaźnej;
Stany po urazach, operacjach i procedurach diagnostycznych serca;
Przewlekłe choroby serca (dystrofia mięśnia sercowego, zastoinowa niewydolność serca, arytmia);
Zatorowość płucna;
Choroby i urazy mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia, uraz, operacja, oparzenia);
Zaszokować;
zespół Reye'a.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem, który zapewnia reakcję konwersji mleczanu do pirogronianu, a zatem jest bardzo ważny dla produkcji energii przez komórki. LDH znajduje się w normalnej krwi i komórkach prawie wszystkich narządów, ale największa ilość enzymu jest utrwalona w wątrobie, mięśniach, mięśniu sercowym, krwinkach czerwonych, krwinkach białych, nerkach, płucach, tkance limfatycznej i płytkach krwi. Wzrost aktywności LDH obserwuje się zwykle przy niszczeniu komórek, w których jest on zawarty w dużych ilościach. Tak więc wysoka aktywność enzymatyczna jest charakterystyczna dla uszkodzenia mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, ataki serca, zaburzenia rytmu serca), wątroby (zapalenie wątroby itp.), Nerek, czerwonych krwinek.

W związku z tym następujące warunki lub choroby są wskazaniami do określania aktywności LDH we krwi:

Choroby wątroby i dróg żółciowych;
Uszkodzenie mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawał mięśnia sercowego);
Niedokrwistość hemolityczna;
Miopatia
Nowotwory złośliwe różnych narządów;
Zatorowość płucna.

Zwykle aktywność LDH we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 125 - 220 jednostek / l (przy stosowaniu niektórych zestawów odczynników norma może wynosić 140 - 350 jednostek / l). U dzieci normalna aktywność enzymu we krwi różni się w zależności od wieku i jest następująca:

Dzieci w wieku poniżej 450 jednostek / litr;
Dzieci w wieku od 1 do 3 lat - mniej niż 344 jednostki / litr;
Dzieci w wieku od 3 do 6 lat - mniej niż 315 jednostek / litr;
Dzieci w wieku od 6 do 12 lat - mniej niż 330 jednostek / l;
Młodzież w wieku 12-17 lat - mniej niż 280 jednostek / l;
Młodzież w wieku 17–18 lat - jako dorośli.

Wzrost aktywności LDH we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Okres ciąży;
Noworodki do 10 dni życia;
Intensywna aktywność fizyczna;
Choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, żółtaczka spowodowana zatkaniem dróg żółciowych);
Zawał mięśnia sercowego;
Zator lub zawał płucny;
Choroby układu krwionośnego (ostra białaczka, niedokrwistość);
Choroby i uszkodzenie mięśni (uraz, zanik, zapalenie mięśni, miodystrofia itp.);
Choroba nerek (kłębuszkowe zapalenie nerek, odmiedniczkowe zapalenie nerek, zawał nerki);
Ostre zapalenie trzustki;
Wszelkie warunki, którym towarzyszy masowa śmierć komórki (wstrząs, hemoliza, oparzenia, niedotlenienie, ciężka hipotermia itp.);
Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji;
Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (kofeina, hormony steroidowe, antybiotyki cefalosporynowe itp.), Picie alkoholu.

Zmniejszenie aktywności LDH we krwi obserwuje się wraz z zaburzeniem genetycznym lub całkowitym brakiem podjednostek enzymatycznych.

Lipaza

Lipaza jest enzymem, który zapewnia reakcję podziału trójglicerydów na glicerol i kwasy tłuszczowe. Oznacza to, że lipaza jest ważna dla normalnego trawienia tłuszczów wchodzących do organizmu z jedzeniem. Enzym jest wytwarzany przez wiele narządów i tkanek, ale lwia część lipazy krążącej we krwi pochodzi z trzustki. Po produkcji w trzustce lipaza wchodzi do dwunastnicy i jelita cienkiego, gdzie rozkłada tłuszcze z pożywienia. Ponadto, ze względu na swój niewielki rozmiar, lipaza przenika przez ścianę jelita do naczyń krwionośnych i krąży w krwioobiegu, gdzie dalej rozkłada tłuszcze na składniki wchłaniane przez komórki..

Wzrost aktywności lipazy we krwi jest najczęściej spowodowany zniszczeniem komórek trzustki i uwolnieniem dużej ilości enzymu do krwioobiegu. Dlatego określenie aktywności lipazy odgrywa bardzo ważną rolę w diagnozowaniu zapalenia trzustki lub zablokowaniu przewodów trzustkowych przez guz, kamień, torbiel itp. Ponadto wysoką aktywność lipazy we krwi można zaobserwować w chorobach nerek, gdy enzym jest zatrzymywany w krwioobiegu..

Jest zatem oczywiste, że następujące warunki i choroby są wskazaniami do określania aktywności lipazy we krwi:

Podejrzenie ostrego lub zaostrzenia przewlekłego zapalenia trzustki;
Przewlekłe zapalenie trzustki;
Kamica żółciowa;
Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego;
Ostra lub przewlekła niewydolność nerek;
Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
Niedrożność jelita cienkiego;
Marskość wątroby;
Urazy brzucha;
Alkoholizm.

Zwykle aktywność lipazy we krwi u dorosłych wynosi 8 - 78 jednostek / litr, au dzieci - 3 - 57 jednostek / litr. Przy określaniu aktywności lipazy z innymi zestawami odczynników normalna wartość wskaźnika wynosi mniej niż 190 U / L u dorosłych i mniej niż 130 U / L u dzieci.

Wzrost aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
Rak, torbiel lub rzekoma torbiel trzustki;
Alkoholizm;
Kolka żółciowa;
Cholestaza wewnątrzwątrobowa;
Przewlekłe choroby pęcherzyka żółciowego;
Uduszenie jelit lub zawał serca;
Choroby metaboliczne (cukrzyca, dna moczanowa, otyłość);
Ostra lub przewlekła niewydolność nerek;
Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
Niedrożność jelita cienkiego;
Zapalenie otrzewnej;
Świnka występująca z uszkodzeniem trzustki;
Przyjmowanie leków, które powodują skurcz zwieracza Oddi (morfina, indometacyna, heparyna, barbiturany itp.).

Spadek aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji (z wyjątkiem raka trzustki);
Nadmiar trójglicerydów we krwi z powodu niedożywienia lub dziedzicznej hiperlipidemii.

Pepsinogenes I i II

Pepsinogeny I i II są prekursorami głównego enzymu żołądkowego pepsyny. Są wytwarzane przez komórki żołądka. Część pepsynogenu z żołądka wchodzi do krążenia ogólnego, gdzie jego stężenie można określić różnymi metodami biochemicznymi. W żołądku pepsynogeny pod wpływem kwasu chlorowodorowego są przekształcane w enzym pepsyna, który rozkłada białka pochodzące z pożywienia. W związku z tym stężenie pepsynogenów we krwi pozwala uzyskać informacje o stanie funkcji wydzielniczej żołądka i zidentyfikować rodzaj zapalenia błony śluzowej żołądka (zanikowy, nadkwaśny).

Pepsinogen I jest syntetyzowany przez komórki dna i ciała żołądka, a pepsinogen II jest syntetyzowany przez komórki wszystkich części żołądka i górnej części dwunastnicy. Dlatego określenie stężenia pepsinogenu I pozwala ocenić stan organizmu i dna żołądka, a pepsinogen II - wszystkie odcinki żołądka.

Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi jest zmniejszone, wskazuje to na śmierć głównych komórek ciała i dna żołądka, które wytwarzają ten prekursor pepsyny. Odpowiednio niski poziom pepsynogenu I może wskazywać na zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka. Ponadto na tle zanikowego zapalenia błony śluzowej żołądka poziom pepsinogenu II przez długi czas może pozostawać w granicach normy. Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi jest zwiększone, wskazuje to na wysoką aktywność głównych komórek dna i ciała żołądka, a zatem zapalenie żołądka o wysokiej kwasowości. Wysoki poziom pepsynogenu II we krwi wskazuje na wysokie ryzyko owrzodzenia żołądka, ponieważ wskazuje, że zbyt aktywnie wydzielające się komórki wytwarzają nie tylko prekursory enzymów, ale także kwas solny.

W praktyce klinicznej bardzo ważne jest obliczenie stosunku pepsinogenu I / pepsinogenu II, ponieważ ten współczynnik pozwala wykryć zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka i wysokie ryzyko wystąpienia wrzodów i raka żołądka. Tak więc przy wartości współczynnika mniejszej niż 2,5 mówimy o zanikowym zapaleniu żołądka i wysokim ryzyku raka żołądka. I przy stosunku większym niż 2,5 - o wysokim ryzyku wrzodów żołądka. Ponadto stosunek stężeń pepsynogenu we krwi pozwala odróżnić funkcjonalne zaburzenia trawienne (na przykład na tle stresu, niedożywienia itp.) Od prawdziwych zmian organicznych w żołądku. Dlatego obecnie określenie aktywności pepsinogenów przy obliczaniu ich stosunku jest alternatywą dla gastroskopii dla osób, które z jakiegoś powodu nie mogą przejść tych badań.

Oznaczanie aktywności pepsynogenu I i II pokazano w następujących przypadkach:

Ocena stanu błony śluzowej żołądka u osób cierpiących na zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka;
Identyfikacja postępującego zanikowego zapalenia żołądka z wysokim ryzykiem zachorowania na raka żołądka;
Identyfikacja wrzodu żołądka i wrzodu dwunastnicy;
Wykrywanie raka żołądka;
Monitorowanie skuteczności leczenia zapalenia błony śluzowej żołądka i wrzodów żołądka.

Zwykle aktywność każdego pepsynogenu (I i II) wynosi 4 - 22 μg / l.

Wzrost zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

Ostre i przewlekłe zapalenie żołądka;
Zespół Zollingera-Ellisona;
Wrzód dwunastnicy;
Wszelkie warunki, w których stężenie kwasu solnego w soku żołądkowym jest zwiększone (tylko dla pepsinogenu I).

Spadek zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

Postępujące zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka;
Rak (rak) żołądka;
Choroba Addisona;
Niedokrwistość złośliwa (tylko w przypadku pepsynogenu I), zwana również chorobą Addisona-Birmera;
Obrzęk śluzowaty;
Stan po resekcji (usunięciu) żołądka.

Cholinesterazy (CE)

Pod tą samą nazwą „cholinoesteraza” zwykle oznacza dwa enzymy - prawdziwą cholinoesterazę i pseudocholinesterazę. Oba enzymy są zdolne do rozszczepiania acetylocholiny, która jest mediatorem w związkach nerwowych. Prawdziwa cholinoesteraza bierze udział w przekazywaniu impulsu nerwowego i jest obecna w dużych ilościach w tkankach mózgu, zakończeniach nerwowych, płucach, śledzionie i czerwonych krwinkach. Pseudocholinesteraza odzwierciedla zdolność wątroby do syntezy białek i odzwierciedla funkcjonalną aktywność tego narządu.

Obie cholinoesterazy są obecne w surowicy krwi, dlatego określa się całkowitą aktywność obu enzymów. W rezultacie określenie aktywności cholinoesterazy we krwi służy do identyfikacji pacjentów, u których środki zwiotczające mięśnie (leki, środki zwiotczające mięśnie) mają długofalowy wpływ, co jest ważne w praktyce anestezjologa do obliczania prawidłowej dawki leków i zapobiegania szokowi cholinergicznemu. Ponadto określa się aktywność enzymu w celu wykrycia zatrucia związkami fosforoorganicznymi (wiele pestycydów rolniczych, herbicydów) i karbaminianami, w których zmniejsza się aktywność cholinoesterazy. Ponadto przy braku zagrożenia zatruciem i planowanej operacji określa się aktywność cholinoesterazy w celu oceny stanu czynnościowego wątroby.

Wskazaniami do określenia aktywności cholinoesterazy są następujące warunki:

Diagnoza i ocena skuteczności leczenia każdej choroby wątroby;
Wykrywanie zatrucia związkami fosforoorganicznymi (insektycydy);
Określenie ryzyka powikłań podczas planowanych operacji z zastosowaniem środków zwiotczających mięśnie.

Zwykle aktywność cholinoesterazy we krwi u dorosłych wynosi 3700 - 13200 U / L, gdy stosuje się butyrylocholinę jako substrat. U dzieci od urodzenia do sześciu miesięcy aktywność enzymu jest bardzo niska, od 6 miesięcy do 5 lat - 4900 - 19800 U / l, od 6 do 12 lat - 4200 - 16300 U / l, a od 12 lat - jak u dorosłych.

Wzrost aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

Hiperlipoproteinemia typu IV;
Nefroza lub zespół nerczycowy;
Otyłość;
Cukrzyca typu II;
Guzy gruczołów sutkowych u kobiet;
Wrzód żołądka;
Astma oskrzelowa;
Wysiękowa enteropatia;
Choroba psychiczna (psychoza maniakalno-depresyjna, nerwica depresyjna);
Alkoholizm;
Pierwsze tygodnie ciąży.

Spadek aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

Genetycznie określone warianty aktywności cholinoesterazy;
Zatrucie fosforoorganiczne (insektycydy itp.);
Zapalenie wątroby;
Marskość wątroby;
Zastoinowa wątroba na tle niewydolności serca;
Przerzuty do wątroby w wątrobie;
Amebiaza wątrobowa;
Choroby dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, zapalenie pęcherzyka żółciowego);
Ostre infekcje;
Zatorowość płucna;
Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia);
Stany po operacji i plazmaferezie;
Przewlekłą chorobę nerek;
Późna ciąża;
Wszelkie stany, którym towarzyszy spadek poziomu albuminy we krwi (na przykład zespół złego wchłaniania, głód);
Złuszczające zapalenie skóry;
Szpiczak
Reumatyzm;
Zawał mięśnia sercowego;
Nowotwory złośliwe o dowolnej lokalizacji;
Przyjmowanie niektórych leków (doustne środki antykoncepcyjne, hormony steroidowe, glukokortykoidy).

Fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna)

Fosfataza alkaliczna (ALP) jest enzymem, który rozkłada estry kwasu fosforowego i bierze udział w metabolizmie wapniowo-fosforowym w tkance kostnej i wątrobie. Największa ilość znajduje się w kościach i wątrobie i dostaje się do krwioobiegu z tych tkanek. W związku z tym we krwi część fosfatazy alkalicznej jest pochodzenia kostnego, a część wątrobowa. Zwykle trochę dostaje się do krwioobiegu fosfatazy alkalicznej, a jego aktywność wzrasta wraz ze zniszczeniem kości i komórek wątroby, co jest możliwe w przypadku zapalenia wątroby, cholestazy, osteodystrofii, nowotworów kości, osteoporozy itp. Dlatego enzym jest wskaźnikiem stanu kości i wątroby.

Następujące stany i choroby są wskazaniami do określania aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi:

Identyfikacja zmian w wątrobie związanych z niedrożnością dróg żółciowych (na przykład choroba kamieni żółciowych, guz, torbiel, ropień);
Diagnoza chorób kości, w których są niszczone (osteoporoza, osteodystrofia, osteomalacja, guzy i przerzuty do kości);
Rozpoznanie choroby Pageta;
Rak głowy trzustki i nerek;
Choroba jelit;
Ocena skuteczności leczenia krzywicy witaminą D..

Zwykle aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 30 - 150 U / L. U dzieci i młodzieży aktywność enzymów jest wyższa niż u dorosłych, ze względu na bardziej aktywne procesy metaboliczne w kościach. Normalna aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi u dzieci w różnym wieku jest następująca:

Dzieci poniżej 1 roku: chłopcy - 80 - 480 jednostek / litr, dziewczynki - 124 - 440 jednostek / litr;
Dzieci od 1 roku do 3 lat: chłopcy - 104 - 345 jednostek / litr, dziewczynki - 108 - 310 jednostek / litr;
Dzieci w wieku 3–6 lat: chłopcy - 90–310 jednostek / litr, dziewczynki - 96–295 jednostek / litr;
Dzieci w wieku 6 - 9 lat: chłopcy - 85 - 315 jednostek / litr, dziewczynki - 70 - 325 jednostek / litr;
Dzieci w wieku 9–12 lat: chłopcy - 40–360 jednostek / litr, dziewczynki - 50–330 jednostek / litr;
Dzieci w wieku 12–15 lat: chłopcy - 75–510 jednostek / litr, dziewczynki - 50–260 jednostek / litr;
Dzieci w wieku 15–18 lat: chłopcy - 52–165 jednostek / litr, dziewczynki - 45–150 jednostek / litr.

Wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Choroby kości ze zwiększonym rozpadem kości (choroba Pageta, choroba Gauchera, osteoporoza, osteomalacja, rak i przerzuty do kości);
Nadczynność przytarczyc (zwiększone stężenie hormonów przytarczyc we krwi);
Rozlany toksyczny wola;
Białaczka;
Krzywica;
Okres gojenia złamań;
Choroby wątroby (marskość, martwica, rak i przerzuty do wątroby, zakaźne, toksyczne, polekowe zapalenie wątroby, sarkoidoza, gruźlica, infekcje pasożytnicze);
Zablokowanie dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, kamienie przewodu żółciowego i pęcherzyka żółciowego, guzy przewodu żółciowego);
Niedobór wapnia i fosforanów w organizmie (na przykład z powodu głodu lub niedożywienia);
Cytomegalia u dzieci;
Zakaźna mononukleoza;
Zawał płucny lub nerkowy;
Wcześniaki;
Trzeci trymestr ciąży;
Okres szybkiego wzrostu u dzieci;
Choroby jelit (wrzodziejące zapalenie jelita grubego, zapalenie jelit, infekcje bakteryjne itp.);
Leki toksyczne dla wątroby (metotreksat, chlorpromazyna, antybiotyki, sulfonamidy, duże dawki witaminy C, magnezja).

Zmniejszenie aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Niedoczynność tarczycy (niedobór hormonu tarczycy);
Szkorbut;
Ciężka niedokrwistość;
Kwashiorkor;
Niedobór wapnia, magnezu, fosforanów, witamin C i B.₁₂;
Nadmiar witaminy D;
Osteoporoza;
Achondroplazja;
Kretynizm;
Dziedziczna hipofosfatazja;
Przyjmowanie niektórych leków, takich jak azatiopryna, klofibrat, danazol, estrogeny, doustne środki antykoncepcyjne.

Autor: Nasedkina A.K. Specjalista ds. Badań biomedycznych.

Ważne Jest, Aby Zdawać Sobie Sprawę Z Naczyń

Angiografia naczyń wieńcowych

Krążenie mózgu żylnego

Słabo pozytywny lub pozytywny antykoagulant toczniowy podczas ciąży: ryzyko dla płodu i matki, leczenie i zapobieganie

Badanie krwi palca <

Monocyty <

Płytki miażdżycowe i jak się ich pozbyć <

Naczynia Mózgowe