Alfa amylaza

Alfa-amylaza jest specjalnym rodzajem enzymu wytwarzanym w przewodzie pokarmowym człowieka i jest odpowiedzialna za rozkład poszczególnych składników złożonych węglowodanów.

Amylaza we krwi pojawia się po syntezie tego białka w gruczołach ślinowych i trzustce. Enzym ten jest wydalany z organizmu przez nerki. Nadmierny poziom amylazy we krwi jest najczęściej związany z ostrymi lub przewlekłymi chorobami trzustki, pęcherzyka żółciowego i przewodów.

Wskazania do biochemicznego badania krwi na amylazę

Zwiększenie wartości alfa-amylazy we krwi może oznaczać:

  • zaostrzenia choroby kamieni żółciowych;
  • zapalenie trzustki
  • ogniskowa martwica trzustki;
  • migracja kamieni w pęcherzyku żółciowym i jego przewodach;
  • mukowiscydoza;
  • choroby ślinianek.

Możesz dowiedzieć się o poziomach alfa-amylazy we krwi od naszego personelu. Możesz przekazać krew z żyły do ​​biochemii i ogólnej alfa amylazy z deszyfrowaniem w korzystnej cenie w naszym centrum, po wcześniejszym umówieniu się na numer telefonu podany na stronie.

OGÓLNE ZASADY PRZYGOTOWANIA DO ANALIZY KRWI

W przypadku większości badań zaleca się oddawanie krwi rano na czczo, co jest szczególnie ważne, jeśli przeprowadzane jest dynamiczne monitorowanie określonego wskaźnika. Jedzenie może bezpośrednio wpływać zarówno na stężenie badanych parametrów, jak i właściwości fizyczne próbki (zwiększone zmętnienie - lipemia - po zjedzeniu tłustych pokarmów). Jeśli to konieczne, możesz oddać krew w ciągu dnia po 2-4 godzinach postu. Zaleca się wypicie 1-2 szklanek wody niegazowanej krótko przed pobraniem krwi, pomoże to zebrać ilość krwi niezbędną do badania, zmniejszy lepkość krwi i zmniejszy prawdopodobieństwo tworzenia się skrzepów w probówce. Konieczne jest wykluczenie wysiłku fizycznego i emocjonalnego, palenie papierosów 30 minut przed badaniem. Krew do badań pobierana jest z żyły.

Amylaza - co to jest: poziom enzymu we krwi i moczu

Proces trawienia to mechaniczne i chemiczne przetwarzanie żywności. Złożone substancje organiczne, które dana osoba otrzymuje z jedzeniem, dzielą się na proste składniki. Te reakcje biochemiczne zachodzą z udziałem enzymów trawiennych, które są katalizatorami. Enzym amylazy zapewnia rozkład złożonych węglowodanów. Jego nazwa pochodzi od „amilon”, co w tłumaczeniu z greckiego oznacza „skrobia”.

Funkcje amylazy

Rozpad węglowodanów zachodzi w jamie ustnej i dwunastnicy. Amylaza jest enzymem trawiennym, który rozkłada polisacharydy na oligosacharydy, a następnie na monosacharydy. Innymi słowy, pod działaniem substancji czynnej złożone węglowodany (na przykład skrobia) rozkładają się na proste składniki (na przykład glukozę). Niewielka ilość substancji jest wytwarzana przez gruczoły ślinowe, jelita, wątrobę, nerki, płuca, tkankę tłuszczową i jajowody. Trzustka wydziela większość enzymu.

Cząsteczki polisacharydu mają złożoną strukturę, słabo wchłanianą przez jelito cienkie. Proces trawienia złożonych węglowodanów (polisacharydów) pod działaniem amylazy rozpoczyna się, gdy pokarm dostaje się do ust, więc pokarmy skrobiowe (ziemniaki, ryż, chleb) należy ostrożnie żuć, aby dobrze zwilżyć śliną. To znacznie ułatwia ich trawienie przez początkową część jelita cienkiego. Pod wpływem amylazy metabolizm złożonych węglowodanów jest przyspieszony, poprawia się ich wchłanianie..

Enzym ma kilka nazw - α-amylaza, diastaza, trzustka. Istnieją odmiany: alfa, beta, gamma. Ciało ludzkie syntetyzuje tylko alfa-amylazę. Jest to częsty wskaźnik enzymu trawiennego. Wyróżnia się od niej amylazę trzustkową. Jest wytwarzany przez trzustkę, która odnosi się do gruczołów wydzielania wewnętrznego. Jego hormony i enzymy dostają się nie tylko do jelit, ale także do krwi. Analiza biochemiczna krwi (lub moczu) określa dwa wskaźniki: trzustkowy i α-amylazę.

Test Α-amylazy

Naruszenie procesów metabolicznych, zapalenie różnego pochodzenia powoduje zmiany w składzie krwi. Amylazę we krwi określa się przede wszystkim w przypadkach podejrzenia ostrego lub przewlekłego zapalenia trzustki (zapalenie trzustki). Atakom choroby towarzyszy ból wokół pępka, nudności, wymioty, gorączka. Odchylenia od norm poziomu enzymu powodują guzy, kamienie w przewodach trzustkowych.

Wskaźniki enzymów są naruszane w przypadku cukrzycy, zapalenia wątroby, świnki (świnki), procesu zapalnego jamy brzusznej (lub zapalenia otrzewnej). Do analizy biochemicznej rano krew żylną pobiera się na chudy żołądek. Aby uzyskać wiarygodne wyniki w przeddzień, nie można jeść pikantnych i tłustych potraw, alkoholu. Konieczne jest wykluczenie przeciążenia fizycznego i emocjonalnego.

Przy normalnym trawieniu płynna część krwi zawiera około 60% alfa-amylazy i 40% trzustki. Na aktywność enzymu ma wpływ pora dnia. Amylaza jest mniej aktywna w nocy, więc miłośnicy nocnych posiłków są narażeni na wysokie ryzyko rozwoju zapalenia trzustki. W diagnozowaniu patologii decydujące znaczenie ma określenie poziomu enzymu w osoczu i surowicy. Amylaza trzustkowa jest wydalana przez nerki, dlatego przy pomocy analizy ujawniają się objawy zapalenia trzustki w późnych stadiach.

Krew żylna do badań jest wysyłana do laboratorium w ciągu godziny. Aby określić poziom enzymu, niedopuszczalny długi czas bezczynności wzięty materiał. W przypadku braku warunków analizy po oddzieleniu skrzepu surowica jest zamrażana i testowana później. Metody oznaczania enzymu różnią się i zależą od użytego odczynnika, dlatego formularz analizy zawiera informacje o ustalonych wskaźnikach i dopuszczalnych standardach.

Wartością diagnostyczną jest dynamika poziomu enzymu. Na niektórych etapach choroby ilość enzymu w ciągu 6-12 godzin może wzrosnąć 30 razy. Po ostrym stanie wskaźniki normalizują się w ciągu 2-6 dni. Jeśli przez 5 dni wskaźniki enzymów pozostają wysokie, wskazują na postęp procesu zapalnego i wysokie ryzyko rozwoju całkowitej martwicy trzustki.

Amylase Norm

Biochemiczne badanie krwi na zawartość enzymu przeprowadzane jest przez dowolne laboratorium biochemiczne. Pokazuje zawartość konwencjonalnych jednostek enzymu trawiennego w 1 litrze krwi. Stężenie substancji zależy od wieku pacjenta. Norma enzymu we krwi nie zależy od płci:

Zwiększona lub zmniejszona alfa amylaza we krwi - przyczyny i leczenie

Aby zdiagnozować patologie żołądkowo-jelitowe, lekarze przepisują wiele badań, a jednym z nich jest biochemiczne badanie krwi. W tym przypadku specjaliści skupiają się na wskaźniku amylazy. W przypadku braku odchyleń jego wartość nie przekracza normy.

Wzrost lub spadek alfa-amylazy wskazuje na różne problemy w układzie trawiennym.

Co to jest amylaza w biochemicznym badaniu krwi?

Amylaza jest enzymem z grupy hydrolaz glikozylowych syntetyzowanym przez organizm. Główną część produkuje trzustka. Niewielka ilość enzymu jest syntetyzowana przez inne narządy wewnętrzne, a także gruczoły ślinowe..

Amylaza bierze czynny udział w metabolizmie węglowodanów. Główną funkcją enzymu jest regulacja układu trawiennego, rozkład skrobi i jej modyfikacja w przyswajalną substancję.

Enzym dzieli się na dwa typy:

  • Alfa amylaza. Inna nazwa to amylaza ze śliny. Jest to enzym syntetyzowany w gruczołach ślinowych i trzustce. Proces trawienia zależy od jego stężenia..
  • Amylaza trzustkowa. Jest to część alfa-amylazy. Taki enzym jest syntetyzowany tylko w trzustce. Ma bezpośredni wpływ na proces trawienia w dwunastnicy..

Amylaza jest nie tylko syntetyzowana przez trzustkę, ale także stanowi część soku trzustkowego. Tutaj aktywnie uczestniczy w rozkładzie złożonych substancji..

Jeśli powiemy, że enzym wykazuje w badaniu krwi, to jego odchylenie od normy wskazuje na różne patologie przewodu żołądkowo-jelitowego.

Przyczyny zwiększonej alfa amylazy we krwi

Zwiększenie stężenia alfa-amylazy we krwi może wskazywać na rozwój zapalenia trzustki. Poziom enzymu jest znacznie wyższy niż normalnie..

Zdarza się, że w przypadku zapalenia trzustki alfa amylaza nie zwiększa się ani nie podnosi, ale nieznacznie. Wynika to z faktu, że dotkliwość patologii nie wpływa na stężenie enzymu.

Jeśli nastąpi rozległe zniszczenie tkanek miękkich trzustki, wówczas główna część komórek alfa amylazy jest zepsuta. Z tego powodu w przypadku zapalenia trzustki poziom enzymu nie może przekraczać normalnej wartości.

Jeśli zapalenie trzustki zostanie zdiagnozowane w postaci przewlekłej, początkowo stężenie amylazy wzrasta, ale z powodu zniszczenia tkanek miękkich poziom substancji normalizuje się.

Ważny! Jeśli podczas zaostrzenia zapalenia trzustki z wyraźnymi objawami patologii okaże się, że poziom enzymu nie jest podwyższony, rokowanie dla pacjenta będzie rozczarowujące. Ten stan wskazuje na znaczne zniszczenie tkanki miękkiej trzustki.

Istnieją inne powody zwiększenia aktywności alfa-amylazy we krwi:

  • Patologia onkologiczna trzustki o złośliwym charakterze. Rak głowy tego narządu jest zwykle diagnozowany. Jeśli to ta choroba spowodowała wzrost stężenia enzymu, wówczas norma zostanie czterokrotnie przekroczona.
  • Cukrzyca dowolnego typu. Ta patologia charakteryzuje się zaburzeniami metabolicznymi. Nieprawidłowe zużycie enzymu. W rezultacie trzustka zaczyna syntetyzować więcej alfa amylazy, a jej stężenie wzrasta.
  • Niewydolność nerek. Tutaj dochodzi do zakłócenia czynności tego narządu wewnętrznego i z tego powodu występuje opóźnienie enzymu we krwi, co powoduje odchylenie od normy w górę.
  • Zapalenie otrzewnej. W przypadku takiej choroby samopoczucie pacjenta pogarsza się. Cierpi również trzustka, która zaczyna syntetyzować zwiększoną ilość alfa-amylazy.
  • Świnka. Jest to patologia, która przebiega w ostrej formie. Najczęściej cierpią na to dzieci. Zapalenie występuje w gruczołach ślinowych, co powoduje wzrost stężenia enzymu we krwi.
  • Kamienie obecne w pęcherzyku żółciowym i przewodach.

Inne powody wzrostu odchylenia enzymu od normy w górę:

  • uraz brzucha spowodowany obciążeniem mechanicznym - wstrząs, upadek i inne;
  • patologie, w których mikroamylaza pojawia się we krwi;
  • ciąża pozamaciczna;
  • czwarty typ wirusa opryszczki;
  • niedrożność jelit;
  • powikłania po operacjach narządów jamy brzusznej;
  • niedożywienie;
  • niestabilne tło emocjonalne;
  • nadużywanie alkoholu;
  • przyjmowanie niektórych leków.

Jak obniżyć stężenie amylazy we krwi?

Aby zmniejszyć amylazę we krwi, konieczne jest zidentyfikowanie przyczyny wzrostu stężenia. Tylko lekarz może to zrobić po przeprowadzeniu odpowiednich badań. Na ich podstawie stawia diagnozę i przepisuje terapię. Po zakończeniu leczenia amylaza zmniejsza się do dopuszczalnej wartości.

Przestrzeganie specjalnej diety pomoże przyspieszyć spadek stężenia enzymów:

  • wykluczenie z diety tłustych, smażonych, pikantnych i wędzonych potraw;
  • odmowa picia alkoholu, użycie mąki i czarnej kawy;
  • preferowane metody gotowania to gotowanie na parze lub pieczenie;
  • ograniczenie żywności białkowej i żywności bogatej w błonnik;
  • Nie głoduj ani nie przesyłaj;
  • jedzenie zaleca się spożywać w małych porcjach 5-6 razy dziennie.

Następujące środki pomogą również przyspieszyć normalizację amylazy we krwi:

  • zgodność z leżeniem w łóżku;
  • unikanie nadmiernego wysiłku fizycznego;
  • całonocny odpoczynek, którego czas trwania powinien wynosić co najmniej 8 godzin;
  • odrzucenie szkodliwych uzależnień.

Są to środki wtórne w celu ustabilizowania poziomów amylazy. Najważniejsze jest wyeliminowanie przyczyny zwiększenia jego koncentracji. Aby to zrobić, zaleca się przestrzeganie kursu terapii przepisanego przez lekarza.

Zwykle leczenie polega na przyjmowaniu leków. Dawkę i czas trwania leczenia określa lekarz. Każde niezależne leczenie i zmiana kursu mogą mieć niepożądane konsekwencje dla pacjenta..

Alfa Amylaza obniżona we krwi: przyczyny

Jeśli analiza biochemiczna wykazała niski poziom amylazy we krwi, przyczyny mogą być następujące:

  • okres po operacji usunięcia trzustki;
  • wzrost stężenia cholesterolu we krwi;
  • zatrucie w okresie ciąży;
  • zapalenie wątroby w postaci ostrej lub przewlekłej;
  • hepatoza;
  • patologia wątroby;
  • mukowiscydoza;
  • nieprawidłowe działanie trzustki;
  • martwica trzustki;
  • tyreotoksykoza;
  • zawał serca.

Norma amylazy we krwi u dorosłych

Ponieważ izolowane są dwa rodzaje amylazy, norma dla każdego rodzaju enzymu będzie inna. Laboratoria badawcze ustalają swoje wskaźniki. Mogą różnić się od ogólnie przyjętych wartości, ale w niewielkim stopniu..

Wszystko zależy od odczynników użytych w analizie. Z tego powodu obok wyników badania wskaż standardy ustanowione w laboratorium.

Norma amylazy we krwi kobiet

Normalny poziom alfa-amylazy we krwi kobiet wynosi od 24 do 125 jednostek / l.

  • Takie wskaźniki są charakterystyczne dla osób w wieku od 2 do 70 lat. Norma alfa-amylazy we krwi kobiet w wieku powyżej 70 lat wynosi od 30 do 16 jednostek / l.
  • Normalna szybkość amylazy trzustkowej wynosi 50 jednostek / litr. Wartość jest istotna dla wszystkich dzieci po 12 miesiącach i pozostaje do końca życia.

Norma amylazy u mężczyzn

Norma amylazy we krwi u mężczyzn nie różni się od normalnej wartości enzymu we krwi u kobiet, tj. wartości muszą być dokładnie takie same.

Dlaczego dziecko może zwiększyć amylazę we krwi dziecka?

Przyczyny wzrostu amylazy we krwi u dziecka:

  • zapalenie trzustki
  • zapalenie otrzewnej;
  • prosiątko;
  • choroby narządów wewnętrznych;
  • zwiększone stężenie cukru;
  • patologia trzustki;
  • stosowanie leków na bazie hormonów.

Jeśli badanie krwi wykazało, że dziecko ma zwiększone stężenie amylazy, należy skonsultować się z lekarzem. Tylko specjalista będzie w stanie ustalić przyczynę, która wpłynęła na zmianę poziomu enzymu. Specjalista zaleci również odpowiednie leczenie..

Analiza poziomów amylazy jest zalecana raz w roku. Pomoże to w odpowiednim czasie zidentyfikować patologie żołądkowo-jelitowe i pozbyć się ich na początkowym etapie rozwoju..

Amylaza w moczu

Amylaza moczowa - wskaźnik trzustki. Jest to enzym białkowy, który rozkłada węglowodany. Wzrost amylazy w moczu wskazuje na zapalenie trzustki.

Wskazania do analizy moczu dla amylazy

Enzym amylazy jest wytwarzany przez ślinę i trzustkę. Rozkłada węglowodany żywności na małe cząsteczki, które są łatwo wchłaniane przez organizm. Amylaza w moczu nazywa się diastazą lub alfa-amylazą trzustkową.

Wskazaniami do badania amylazy w moczu są objawy wskazujące na uszkodzenie trzustki:

  • wzdęcia, pękające bóle;
  • zwiększone tworzenie gazu;
  • naprzemienna biegunka i zaparcia;
  • nudności i wymioty po jedzeniu;
  • szycie, naciskanie bólów po lewej stronie;
  • zmiana charakteru kału - tłuste, błyszczące, obfite, o nieprzyjemnym zapachu.

U pacjentów z przewlekłym zapaleniem trzustki, cukrzycą, chorobą nerek i nowotworami złośliwymi regularnie przeprowadza się analizę amylazy w moczu..

Analiza moczu dla amylazy

W ogólnej analizie moczu nie określono alfa-amylazy, jest to osobne badanie. Zawartość diastazy ocenia się w pojedynczej lub dziennej porcji moczu. Aby zebrać dzienną porcję, będziesz potrzebować dużej. Rano pacjent oddaje mocz w toalecie i wykonuje kolejne oddawanie moczu do pojemnika. Następnego dnia zebrany biomateriał jest dostarczany do laboratorium..

Wzrost amylazy w moczu jest przemijający. Poziom enzymu zaczyna się zwiększać w momencie zaostrzenia choroby i osiąga maksymalną wartość jeden dzień po wystąpieniu objawów. Następnie w ciągu tygodnia spada do normalnych liczb. We krwi wzrost amylazy utrzymuje się jeszcze mniej - 1-2 dni.

Zasady pobierania moczu dla amylazy

Analiza moczu dla amylazy obejmuje przygotowanie:

  • w przeddzień badania zrezygnuj z używania węglowodanów i alkoholu;
  • wykluczyć stosowanie narkotyków, jeśli nie jest to możliwe - ostrzec lekarza prowadzącego o przyjmowanych lekach;
  • kobiety nie chcą zbierać moczu podczas menstruacji;
  • należy pobrać sterylny pojemnik do pobrania analizy;
  • mocz u dziecka jest gromadzony w pisuarach dla dzieci.

Krew i mocz dla alfa-amylazy są pobierane rano na czczo. Musisz natychmiast dostarczyć materiał do laboratorium, mocz powinien być ciepły. W zimnym moczu enzym ulega zniszczeniu, a wynik zostanie zniekształcony.

Normalne wartości alfa-amylazy w moczu

Amylaza jest oznaczana jednocześnie we krwi i moczu. We krwi zawartość enzymu jest znacznie niższa niż w moczu. Tabela pokazuje normy amylazy dotyczące moczu i krwi u dorosłych i dzieci.

WiekNorma amylazy w moczu
NoworodkiNormą u dzieci w wieku poniżej miesiąca jest 10-64 jednostek / litr
Dzieci poniżej 15 latDiastaza 20-120 U / litr
Dorośli mężczyźni i kobietyU dorosłych w moczu wskaźnik diastazy wynosi 20-124 jednostek / litr
Ludzie w wiekuDiastaza 20-100 U / litr

Wynik analizy amylazy w moczu nie zależy od płci. Najniższy poziom enzymu występuje u noworodków i osób starszych. Normy u dorosłych są takie same.

Objawy podwyższonej alfa-amylazy w moczu

Alfa-amylaza w moczu jest dramatycznie podwyższona w ostrych chorobach trzustki. W takim przypadku występują następujące objawy:

  • bóle po lewej stronie, z tyłu;
  • nudności i wymioty;
  • biegunka;
  • ciepło.

W chorobach przewlekłych, patologiach innych narządów stężenie alfa-amylazy jest mniejsze. Osoba cierpi na umiarkowane, ciągnące bóle po lewej stronie, nudności, utratę apetytu, niestabilny stolec.

W przypadku świnki lub świnki dotyczy to gruczołów ślinowych. Choroba jest wywoływana przez wirusa. Zaczyna się gwałtownie wraz ze wzrostem temperatury. Następnie gruczoły ślinowe powiększają się i stają się bolesne - najpierw z jednej strony, a następnie zmiana staje się obustronna. Osoba odczuwa pragnienie, suchość w ustach. Zapalenie trzustki w śwince jest zwykle bezobjawowe, można je potwierdzić jedynie poprzez oznaczenie amylazy w moczu i krwi.

Rozkurcz może rosnąć wraz z zapaleniem otrzewnej. Jest to ostre zapalenie jamy brzusznej wynikające z zapalenia wyrostka robaczkowego, niedrożności jelit, perforacji owrzodzenia lub rany brzucha. Głównymi objawami są gorączka, wymioty i ból brzucha..

W przypadku zapalenia pęcherzyka żółciowego osoba obawia się bólu w prawym podżebrzu. Pojawiają się po jedzeniu, aktywności fizycznej, mają przeszywający charakter. Wraz z zaostrzeniem zapalenia pęcherzyka żółciowego ból jest skurczowy, intensywny. Skóra staje się żółta, mocz ciemnieje, a kał rozjaśnia się.

Wrzód trawienny, któremu towarzyszy silny ból brzucha. Ból ma charakter naturalny. Perforacja owrzodzenia - pęknięcie ściany żołądka i uwolnienie jego zawartości do jamy brzusznej. Ten stan zagraża życiu.

Nowotwory złośliwe trzustki przez długi czas nie mają wyraźnych objawów. Osoba traci na wadze, traci apetyt. Pojawiają się niejasne bóle brzucha, nudności, niestabilny stolec.

Wraz ze wzrostem amylazy w moczu enzym krwi nie zawsze rośnie. Jednoczesny wzrost liczby krwi i moczu do dużej liczby wskazuje na ostre zapalenie trzustki. Jeśli diastaza rośnie tylko w moczu, oznacza to, że dana osoba ma zaostrzenie przewlekłego zapalenia trzustki lub chorobę nerek, wątroby.

Mukowiscydoza jest wrodzoną chorobą, w której wszystkie gruczoły zewnątrzwydzielnicze nie działają prawidłowo. Wydzielają dużo śluzu. Jest to szczególnie niebezpieczne dla płuc - oskrzela są całkowicie zablokowane przez śluz. Osoba musi stale przyjmować antybiotyki.

Co oznacza amylaza z wysokim moczem?

Nadmierne wydalanie alfa-amylazy przez nerki nazywa się amylazurią. Podwyższony poziom alfa-amylazy w moczu i krwi wskazuje na ostre zapalenie trzustki. W przewlekłych chorobach trzustki niewielka ilość enzymu dostaje się do krwi, więc musisz skupić się na amylazie z moczu.

Niektóre leki zwiększają poziom enzymu:

  • kontrola urodzeń;
  • kortykosteroidy;
  • moczopędny.

Wysoki poziom diastazy obserwuje się nie tylko w przypadku zapalenia trzustki. Amylazuria występuje, gdy:

  • zapalenie pęcherzyka żółciowego;
  • zaostrzenie wrzodu trawiennego lub perforacja wrzodu;
  • guzy trzustki;
  • świnka;
  • ciąża pozamaciczna;
  • urazy trzustki;
  • mukowiscydoza.

Odchylenie wskaźnika od normy o kilka jednostek nie jest związane z chorobą. Takie fluktuacje są dopuszczalne, jeśli dana osoba spożywa dużo węglowodanów, uprawia sport. U kobiet w ciąży obserwuje się niewielkie wahania. Krótkoterminowy wzrost wskaźnika określa się w okresie pooperacyjnym.

Stale podwyższona do niewielkiej liczby zawartość diastazy u kobiet wskazuje na przewlekłe zapalenie narządów rozrodczych.

Co oznacza niska amylaza moczowa?

Niska amylaza w moczu wskazuje na niewystarczającą aktywność enzymatyczną trzustki. Jest to znak zniszczenia narządów, ten stan nazywa się martwicą trzustki. Niezwykle poważny stan, który w większości przypadków prowadzi do śmierci. Martwica trzustki ma zwykle pochodzenie alkoholowe.

Amylaza w moczu zmniejsza się wraz z marskością wątroby i rakiem wątroby, powstawaniem przerzutów nowotworowych w wątrobie i chorobami tarczycy. Enzym amylazy, zdefiniowany w moczu, odzwierciedla funkcjonowanie trzustki. Jego wzrost wskazuje na ostre zapalenie narządu, a spadek wskazuje na niewystarczającą funkcję enzymatyczną. Ponadto wskaźnik zmienia się wraz z chorobami nerek, pęcherza moczowego lub innych narządów. Jednej zmiany w rozkurczu nie można użyć do oceny choroby, należy wziąć pod uwagę istniejące objawy i dane z innych testów.

Biochemiczne badanie krwi, enzymy krwi. Amylaza, lipaza, ALT, AST, dehydrogenaza mleczanowa, fosfataza alkaliczna - wzrost, spadek. Przyczyny naruszeń, analiza transkrypcji.

W biochemicznym badaniu krwi często stosuje się oznaczanie aktywności enzymu. Co to są enzymy? Enzym to cząsteczka białka, która przyspiesza przepływ reakcji biochemicznych w organizmie człowieka. Synonimem enzymu jest termin enzym. Obecnie oba te terminy są używane w tym samym znaczeniu co synonimy. Jednak nauka, która bada właściwości, strukturę i funkcje enzymów, nazywa się enzymologią..

Zastanów się, co stanowi tę złożoną strukturę - enzym. Enzym składa się z dwóch części - rzeczywistej części białkowej i aktywnego centrum enzymu. Część białkowa nazywa się apoenzymem, a aktywne centrum nazywa się koenzymem. Cała cząsteczka enzymu, to jest apoenzym plus koenzym, nazywana jest holoenzymem. Apoenzym jest zawsze reprezentowany wyłącznie przez białko o strukturze trzeciorzędowej. Struktura trzeciorzędowa oznacza, że ​​liniowy łańcuch aminokwasów przekształca się w strukturę o złożonej konfiguracji przestrzennej. Koenzym może być reprezentowany przez substancje organiczne (witaminę B6, B1, B12, flawinę, hem itp.) Lub nieorganiczne (jony metali - Cu, Co, Zn itp.). W rzeczywistości przyspieszenie reakcji biochemicznej jest wytwarzane właśnie przez koenzym.

Co to jest enzym? Jak działają enzymy?

Substancja, na którą działa enzym, nazywana jest substratem, a substancja powstająca w wyniku reakcji nazywana jest produktem. Często nazwy enzymów powstają przez dodanie końca - podstawy nazwy substratu. Na przykład dehydrogenazy bursztynianowej - rozkłada bursztynian (kwas bursztynowy), dehydrogenazy mleczanowej - rozkłada mleczan (kwas mlekowy) itp. Enzymy dzielą się na kilka typów w zależności od rodzaju reakcji, którą przyspieszają. Na przykład dehydrogenazy prowadzą utlenianie lub redukcję, hydrolazy rozszczepiają wiązanie chemiczne (trypsyna, pepsyna - enzymy trawienne) itp..

Każdy enzym przyspiesza tylko jedną specyficzną reakcję i działa w określonych warunkach (temperatura, kwasowość pożywki). Enzym ma powinowactwo do swojego substratu, to znaczy może działać tylko z tą substancją. Apoenzym rozpoznaje „własne” podłoże. Oznacza to, że proces enzymu można przedstawić następująco: apoenzym rozpoznaje substrat, a koenzym przyspiesza reakcję rozpoznanej substancji. Tę zasadę interakcji nazwano interakcją ligand - receptor lub interakcję klucza z zamkiem. Oznacza to, że ponieważ pojedynczy klucz nadaje się do zamku, to pojedynczy substrat jest również odpowiedni dla enzymu.

Amylaza we krwi

Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i bierze udział w rozkładzie skrobi i glikogenu do glukozy. Amylaza jest jednym z enzymów biorących udział w trawieniu. Najwyższą zawartość amylazy określa trzustka i gruczoły ślinowe..

Istnieje kilka rodzajów amylazy - α-amylaza, β-amylaza, γ-amylaza, z których określenie aktywności α-amylazy jest najczęstsze. Stężenie tego typu amylazy określa się we krwi w laboratorium.

Krew ludzka zawiera dwa rodzaje α-amylazy - typu P i typu S. 65% α-amylazy typu P jest obecne w moczu, a do 60% we krwi jest typu S. Α-amylaza typu p moczu w badaniach biochemicznych nazywa się diastazą, aby uniknąć pomyłki.

Aktywność α-amylazy w moczu jest 10 razy wyższa niż aktywność α-amylazy we krwi. Oznaczanie aktywności α-amylazy i diastazy służy do diagnozowania zapalenia trzustki i niektórych innych chorób trzustki. W przewlekłym i podostrym zapaleniu trzustki stosuje się oznaczanie aktywności α-amylazy w soku dwunastniczym..

Norma amylazy krwi

nazwa analizynorma w mccatal / ljednostki w U / L (U / L)
  • aktywność amylazy we krwi
16-30 mccatal / l20-100 jednostek / l
  • aktywność diastazy moczowej (amylazy)
28-100 mkkatali / ldo 1000 jednostek / l

Zwiększona amylaza we krwi

Wzrost aktywności α-amylazy we krwi nazywa się hiperamilasemią, a wzrost aktywności diastazy moczowej nazywa się hiperamilazurią.

Wzrost amylazy we krwi wykrywa się w następujących warunkach:

  • na początku ostrego zapalenia trzustki maksimum jest osiągane po 4 godzinach od początku ataku i spada do normy 2-6 dni po ataku (wzrost aktywności α-amylazy jest możliwy 8 razy)
  • z zaostrzeniem przewlekłego zapalenia trzustki (podczas gdy aktywność α-amylazy wzrasta 3-5 razy)
  • w obecności guzów lub kamieni w trzustce
  • ostra infekcja wirusowa - świnka
  • zatrucie alkoholem
  • ciąża pozamaciczna
Gdy amylaza w moczu jest podwyższona?
Wzrost stężenia amylazy w moczu rozwija się w następujących przypadkach:
  • w ostrym zapaleniu trzustki wzrost aktywności diastazy o 10-30 razy
  • wraz z zaostrzeniem przewlekłego zapalenia trzustki aktywność diastazy wzrasta 3-5 razy
  • w przypadku zapalnych chorób wątroby obserwuje się umiarkowany wzrost aktywności diastazy 1,5-2 razy
  • ostre zapalenie wyrostka robaczkowego
  • zapalenie pęcherzyka żółciowego
  • niedrożność jelit
  • zatrucie alkoholem
  • krwawienie z wrzodu żołądkowo-jelitowego
  • w leczeniu leków sulfonamidowych, morfiny, diuretyków i doustnych środków antykoncepcyjnych
Wraz z rozwojem całkowitej martwicy trzustki, raka trzustki i przewlekłego zapalenia trzustki aktywność α-amylazy może nie wzrosnąć.

Zmniejszona aktywność amylazy we krwi i moczu

Istnieją warunki ciała, w których aktywność α-amylazy może się zmniejszyć. Niska aktywność diastazy moczowej jest wykrywana w ciężkiej dziedzicznej chorobie - mukowiscydozie.

We krwi możliwe jest zmniejszenie aktywności α-amylazy po ataku ostrego zapalenia trzustki, z martwicą trzustki, a także z mukowiscydozą.

Pomimo faktu, że α-amylaza jest obecna w nerkach, wątrobie i trzustce, określenie jej aktywności stosuje się głównie w diagnostyce chorób trzustki.

Jak zostać przetestowanym na amylazę?

Lipaza

Struktura, rodzaje i funkcje lipazy
Lipaza jest jednym z enzymów trawiennych, które biorą udział w rozkładzie tłuszczów, a do działania tego enzymu niezbędna jest obecność kwasów żółciowych i koenzymu zwanego kolipazą. Lipaza jest wytwarzana przez różne narządy ludzkie - trzustkę, płuca, białe krwinki.

Największą wartością diagnostyczną jest lipaza, która jest syntetyzowana w trzustce. Dlatego określenie aktywności lipazy stosuje się głównie w diagnozowaniu chorób trzustki.

Wskaźnik lipazy we krwi

Szybkość aktywności lipazy
  • aktywność lipazy we krwi
13–60U / ml

Gdy poziom lipazy we krwi jest podwyższony?

Gdy poziom lipazy we krwi jest niski?

Jak przygotować się do testu lipazy?

Aby określić aktywność lipazy, krew oddaje się z żyły rano na pusty żołądek. Poprzedniej nocy, przed przystąpieniem do testu, nie należy przyjmować tłustych, pikantnych i pikantnych potraw. W nagłych przypadkach krew z żyły jest oddawana niezależnie od pory dnia lub wcześniejszego przygotowania, a obecnie do oznaczenia aktywności lipazy najczęściej stosuje się metodę immunochemiczną lub enzymatyczną. Metoda enzymatyczna jest szybsza i wymaga mniej personelu.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Norma dehydrogenazy mleczanowej we krwi (LDH)

LDH we krwi
  • dorośli ludzie
0,8-4 μmol / h * L140-350 jednostek / l
  • noworodki
2,0-8 μmol / h * L400–700 jednostek / l

Wartość diagnostyczna izoform LDH

W przypadku diagnozowania różnych chorób określenie aktywności izoform LDH jest bardziej pouczające. Na przykład w przypadku zawału mięśnia sercowego obserwuje się znaczny wzrost LDH1. W celu laboratoryjnego potwierdzenia zawału mięśnia sercowego określa się stosunek LDH1 / LDH2, a jeśli stosunek ten jest większy niż 1, wówczas osoba miała zawał mięśnia sercowego. Jednak takie testy nie są szeroko stosowane ze względu na ich wysoki koszt i złożoność. Zwykle określa się całkowitą aktywność LDH, która jest sumą całkowitej aktywności wszystkich izoform LDH.

LDH w diagnozie zawału mięśnia sercowego
Rozważ wartość diagnostyczną określającą całkowitą aktywność LDH. Określenie aktywności LDH służy do późnego rozpoznania zawału mięśnia sercowego, ponieważ wzrost jego aktywności rozwija się 12–24 godzin po ataku i może pozostawać na wysokim poziomie do 10–12 dni. Jest to bardzo ważny fakt podczas badania pacjentów przyjętych do placówki medycznej po ataku. Jeśli wzrost aktywności LDH jest nieznaczny, mamy do czynienia z zawałem ogniskowym, jeśli wręcz przeciwnie, wzrost aktywności jest długotrwały, oznacza to rozległy atak serca. U pacjentów z dusznicą bolesną aktywność LDH wzrasta w ciągu pierwszych 2-3 dni po ataku.

LDH w diagnozie zapalenia wątroby
Aktywność całkowitego LDH może wzrosnąć w ostrym zapaleniu wątroby (ze względu na wzrost aktywności LDH4 i LDH5). W tym przypadku aktywność LDH w surowicy wzrasta w pierwszych tygodniach okresu żółtaczego, to znaczy w pierwszych 10 dniach.

Norma LDH u zdrowych ludzi:

Być może wzrost aktywności LDH u osób zdrowych (fizjologicznych) po wysiłku fizycznym, podczas ciąży i po przyjęciu alkoholu. Kofeina, insulina, aspiryna, acebutolol, cefalosporyny, heparyna, interferon, penicylina, sulfonamidy również powodują wzrost aktywności LDH. Dlatego przy przyjmowaniu tych leków należy wziąć pod uwagę możliwość zwiększonej aktywności LDH, która nie wskazuje na obecność procesów patologicznych w ciele.

Przyczyny zwiększonej krwi LDH

Jak przekazać analizę LDH?

Aminotransferaza alaninowa (ALT, ALAT)

Normalna aminotransferaza alaninowa (ALT / ALAT) we krwi

Norm ALT / AlAt
  • dla mężczyzn
do 40U / L
  • dla kobiet
do 32U / L


Wzrost aktywności ALT u zdrowych ludzi (fizjologicznych) może być spowodowany stosowaniem niektórych leków (antybiotyków, barbituranów, leków, leków przeciwnowotworowych, doustnych środków antykoncepcyjnych, niesteroidowych leków przeciwzapalnych, dikumaryn, jeżówki, waleriany), silnego wysiłku fizycznego i urazów. Wysoką aktywność ALT obserwuje się także u nastolatków w okresie intensywnego wzrostu..

AlAT w diagnostyce chorób wątroby
W diagnozie stanów patologicznych organizmu wzrost aktywności ALT jest specyficznym objawem ostrej choroby wątroby. Wzrost aktywności ALT we krwi wykrywa się 1-4 tygodnie przed wystąpieniem objawów choroby i 7-10 dni przed pojawieniem się maksymalnego poziomu bilirubiny we krwi. Wzrost aktywności ALT w ostrej chorobie wątroby jest 5-10 razy. Zwiększona aktywność ALT przez długi czas lub jej wzrost w późniejszych stadiach choroby wskazuje na początek masywnej martwicy wątroby.

Powody wysokiego ALAT (ALAT)

Wysoka aktywność ALT we krwi jest wykrywana w obecności takich patologii:

  • ostre zapalenie wątroby
  • marskość
  • żółtaczka obturacyjna
  • podawanie leków hepatotoksycznych (na przykład niektóre antybiotyki, zatrucie solą ołowiu)
  • duży rozpad guza
  • rak wątroby lub przerzuty do wątroby
  • palić chorobę
  • rozległy zawał mięśnia sercowego
  • urazowe uszkodzenie tkanki mięśniowej
U pacjentów z mononukleozą, alkoholizmem, stłuszczeniem (hepatozą), którzy przeszli operację serca, można również zaobserwować niewielki wzrost aktywności AlAT..

W ciężkich chorobach wątroby (ciężka marskość wątroby, martwica wątroby), gdy liczba aktywnych komórek wątroby jest zmniejszona, a także niedobór witaminy B6, obserwuje się zmniejszenie aktywności ALT we krwi.

Jak przejść analizę ALT (AlAT)?

Aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT)

Normalna aminotransferaza asparaginianowa (AST / AsAT)

Wyższe wartości aktywności AST u zdrowych ludzi (fizjologiczne) są możliwe przy nadmiernym obciążeniu mięśni, przyjmowaniu niektórych leków, na przykład echinacei, waleriany, alkoholu, dużych dawek witaminy A, paracetamolu, barbituranów, antybiotyków itp..

Norma AST / AsAt
  • dla mężczyzn
15–31U / L
  • dla kobiet
20–40U / L

Aktywność AST w surowicy wzrasta 4-5 razy w przypadku zawału mięśnia sercowego i utrzymuje się przez 5 dni. Jeśli aktywność AST utrzymuje się na wysokim poziomie i nie zmniejsza się w ciągu 5 dni po ataku, oznacza to złe rokowanie dla pacjenta z zawałem mięśnia sercowego. Jeśli nadal występuje zwiększona aktywność enzymów we krwi, fakt ten wskazuje na rozszerzenie strefy zawału.

W przypadku martwicy lub uszkodzenia komórek wątroby aktywność AST również wzrasta. Co więcej, im wyższa aktywność enzymu, tym większy stopień uszkodzenia.

Dlaczego aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT) jest podwyższona?

Wzrost aktywności AspAT we krwi występuje w następujących przypadkach:

  • zapalenie wątroby
  • martwica wątroby
  • marskość
  • alkoholizm
  • rak wątroby i przerzuty do wątroby
  • zawał mięśnia sercowego
  • choroby dziedziczne i autoimmunologiczne układu mięśniowego (miodystrofia Duchenne'a)
  • mononukleoza
  • żółtaczka
  • cholestaza
Nadal istnieje wiele stanów patologicznych, w których występuje również wzrost aktywności AST. Takie warunki obejmują - oparzenia, urazy, udar cieplny, zatrucie trującymi grzybami..

Niska aktywność AST obserwuje się przy niedoborze witaminy B6 i obecności rozległego uszkodzenia wątroby (martwica, marskość wątroby).

Klinika wykorzystuje jednak oznaczanie aktywności AST głównie do diagnozy uszkodzenia serca i wątroby. W innych stanach patologicznych zmienia się również aktywność enzymu, jednak jej zmiana nie jest specyficzna, dlatego nie stanowi wysokiej wartości diagnostycznej.

Współczynnik de Ritis. Jak odróżnić atak serca od uszkodzenia wątroby

Do diagnostyki różnicowej uszkodzenia wątroby lub serca stosuje się współczynnik de Ritis. Współczynnik de Ritisa to stosunek aktywności AST / ALT, który zwykle wynosi 1,3. Wzrost współczynnika de Ritis powyżej 1,3 jest charakterystyczny dla zawału mięśnia sercowego, a spadek poniżej 1,3 jest wykrywany w chorobach wątroby.

Fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna)

Norma alkalicznej fosfatazy we krwi

  • dorośli ludzie
30–90U / L
  • nastolatki
do 400U / L
  • w ciąży
do 250U / L
Aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi zdrowych ludzi (wzrost fizjologiczny) wzrasta wraz z przedawkowaniem witaminy C, niedoborów wapnia i fosforu w diecie, doustnych środków antykoncepcyjnych, hormonów estrogenu i progesteronu, antybiotyków, sulfonamidów, magnezji, omeprazolu, ranitydyny itp..

Fosfataza alkaliczna w diagnostyce chorób wątroby i dróg żółciowych
Oznaczanie aktywności fosfatazy alkalicznej w przypadkach podejrzenia choroby wątroby jest wysoce specyficzne i diagnostyczne. W przypadku żółtaczki obturacyjnej wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi występuje 10 razy w stosunku do normy. Definicja tego wskaźnika służy do laboratoryjnego potwierdzenia tej konkretnej postaci żółtaczki. W mniejszym stopniu wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej występuje w przypadku zapalenia wątroby, zapalenia dróg żółciowych, wrzodziejącego zapalenia jelita grubego, infekcji bakteryjnych jelit i tyreotoksykozy.

Znaczenie fosfatazy alkalicznej w chorobach kości i traumatologii
Fosfataza alkaliczna jest markerem enzymu osteosyntezy, to znaczy, aktywność wzrasta wraz z chorobami kości lub przerzutami nowotworu do kości, a także z gojeniem się złamań.

Powody wzrostu fosfatazy alkalicznej

Przyczyny niskiej fosfatazy alkalicznej

Jak uzyskać test fosfatazy alkalicznej?

Aby określić aktywność fosfatazy alkalicznej, krew pobierana jest rano z żyły na pusty żołądek. Przestrzeganie specjalnej diety nie jest wymagane. Konieczne jest zwrócenie uwagi na fakt, że niektóre leki mogą zmniejszać lub zwiększać aktywność fosfatazy alkalicznej, dlatego konieczne jest skonsultowanie się z lekarzem, czy warto zaprzestać stosowania tych leków na krótki czas. W nowoczesnych laboratoriach aktywność enzymu ocenia się na podstawie szybkości reakcji enzymatycznej. Ta metoda ma wysoką specyficzność, prostotę, niezawodność i nie wymaga dużych nakładów czasu na analizę.

Zbadaliśmy więc główne enzymy, których aktywność określa się w analizie biochemicznej krwi. Należy pamiętać, że diagnoza nie może opierać się wyłącznie na danych wskaźników laboratoryjnych, należy wziąć pod uwagę wywiad, klinikę i dane z innych badań. Dlatego powyższe dane należy wykorzystać do konsultacji, ale w przypadku wykrycia jakichkolwiek nieprawidłowości skonsultuj się z lekarzem.

Biochemiczne badanie krwi - normy, wartość i interpretacja wskaźników u mężczyzn, kobiet i dzieci (według wieku). Aktywność enzymu: amylaza, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipaza, pepsinogeny itp..

Witryna zawiera informacje referencyjne wyłącznie w celach informacyjnych. Diagnoza i leczenie chorób powinny być przeprowadzane pod nadzorem specjalisty. Wszystkie leki mają przeciwwskazania. Wymagana konsultacja specjalistyczna!

Poniżej zastanawiamy się, co mówi każdy wskaźnik analizy biochemicznej krwi, jakie są jego wartości referencyjne i dekodowanie. W szczególności porozmawiamy o wskaźnikach aktywności enzymu określonych w ramach tego testu laboratoryjnego..

Alfa amylaza (amylaza)

Alfa-amylaza (amylaza) jest enzymem biorącym udział w rozkładzie produktów skrobiowych na glikogen i glukozę. Amylazę wytwarzają trzustka i gruczoły ślinowe. Ponadto amylaza ślinowa jest typem S, a trzustka jest typem P, ale oba rodzaje enzymów są obecne we krwi. Określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest liczbą aktywności obu rodzajów enzymu. Ponieważ enzym ten jest wytwarzany przez trzustkę, określenie jego aktywności we krwi służy do diagnozowania chorób tego narządu (zapalenie trzustki itp.). Ponadto aktywność amylazy może wskazywać na obecność innych poważnych nieprawidłowości narządów jamy brzusznej, których przebieg prowadzi do podrażnienia trzustki (na przykład zapalenie otrzewnej, ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, niedrożność jelit, ciąża pozamaciczna). Zatem określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest ważnym testem diagnostycznym dla różnych patologii narządów jamy brzusznej..

W związku z tym oznaczenie aktywności alfa-amylazy we krwi w ramach analizy biochemicznej jest zalecane w następujących przypadkach:

  • Podejrzenie lub uprzednio zidentyfikowana patologia trzustki (zapalenie trzustki, guzy);
  • Kamica żółciowa;
  • Świnka (choroba ślinianek);
  • Ostry ból brzucha lub uraz brzucha;
  • Każda patologia przewodu pokarmowego;
  • Podejrzenie lub wcześniej wykryte mukowiscydoza.

Zwykle aktywność amylazy we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet, a także u dzieci w wieku powyżej 1 roku, wynosi 25–125 U / l (16–30 mccal / l). U dzieci w pierwszym roku życia normalna aktywność enzymu we krwi waha się od 5 - 65 U / L, co wynika z niskiego poziomu produkcji amylazy z powodu małej ilości skrobiowego pokarmu w diecie dziecka.

Wzrost aktywności alfa-amylazy we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

  • Zapalenie trzustki (ostre, przewlekłe, reaktywne);
  • Torbiel lub guz trzustki;
  • Zator w przewodzie trzustkowym (np. Kamień, pęknięcia itp.);
  • Macroamylasemia
  • Zapalenie lub uszkodzenie gruczołów ślinowych (na przykład ze świnką);
  • Ostre zapalenie otrzewnej lub zapalenie wyrostka robaczkowego;
  • Perforacja (perforacja) wydrążonego narządu (np. Żołądka, jelit);
  • Cukrzyca (podczas kwasicy ketonowej);
  • Choroby dróg żółciowych (zapalenie pęcherzyka żółciowego, choroba kamieni żółciowych);
  • Niewydolność nerek;
  • Ciąża pozamaciczna;
  • Choroby przewodu pokarmowego (na przykład wrzód trawienny żołądka lub dwunastnicy, niedrożność jelit, zawał jelit);
  • Zakrzepica naczyń krezki jelita;
  • Zerwanie tętniaka aorty;
  • Operacja lub uszkodzenie narządów jamy brzusznej;
  • Nowotwory złośliwe.

Spadek aktywności alfa-amylazy we krwi (wartości bliskie zeru) może wskazywać na następujące choroby:
  • Niewydolność trzustki;
  • Mukowiscydoza;
  • Konsekwencje usunięcia trzustki;
  • Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby;
  • Martwica trzustki (śmierć i próchnica trzustki w końcowym etapie);
  • Nadczynność tarczycy (wysoki poziom hormonu tarczycy w organizmie);
  • Toksykoza kobiet w ciąży.

Aminotransferaza alaninowa (AlAT)

Aminotransferaza alaninowa (AlAT) jest enzymem, który przenosi aminokwas alaninę z jednego białka do drugiego. W związku z tym enzym ten odgrywa kluczową rolę w syntezie białek, metabolizmie aminokwasów i wytwarzaniu energii przez komórki. AlAT działa wewnątrz komórek, dlatego zwykle jego zawartość i aktywność jest wyższa odpowiednio w tkankach i narządach, a we krwi - odpowiednio. Gdy aktywność AlAT we krwi wzrasta, wskazuje to na uszkodzenie narządów i tkanek oraz uwalnianie enzymu z nich do krążenia ogólnoustrojowego. A ponieważ najwyższą aktywność ALAT obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, wątroby i mięśni szkieletowych, wzrost aktywnego enzymu we krwi wskazuje na uszkodzenie dokładnie tych wskazanych tkanek.

Najbardziej wyraźna aktywność AlAT we krwi wzrasta wraz z uszkodzeniem komórek wątroby (na przykład w ostrym toksycznym i wirusowym zapaleniu wątroby). Co więcej, aktywność enzymu wzrasta nawet przed rozwojem żółtaczki i innych klinicznych objawów zapalenia wątroby. Nieznacznie mniejszy wzrost aktywności enzymów obserwuje się w chorobach oparzeń, zawale mięśnia sercowego, ostrym zapaleniu trzustki i przewlekłych patologiach wątroby (guz, zapalenie dróg żółciowych, przewlekłe zapalenie wątroby itp.).

Biorąc pod uwagę rolę i narządy, w których działa AlAT, następujące warunki i choroby są wskazaniem do określenia aktywności enzymu we krwi:

  • Wszelkie choroby wątroby (zapalenie wątroby, guzy, cholestaza, marskość, zatrucie);
  • Podejrzenie ostrego zawału mięśnia sercowego;
  • Patologia mięśni;
  • Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków, które negatywnie wpływają na ten narząd;
  • Badania profilaktyczne;
  • Badanie potencjalnych dawców krwi i narządów;
  • Badania przesiewowe w kierunku osób, które mogły zarazić się zapaleniem wątroby z powodu narażenia na wirusowe zapalenie wątroby.

Zwykle aktywność AlAT we krwi u dorosłych kobiet (powyżej 18 lat) powinna być mniejsza niż 31 jednostek / litr, au mężczyzn - mniej niż 41 jednostek / litr. U dzieci w wieku poniżej jednego roku normalna aktywność AlAT jest mniejsza niż 54 U / l, 1–3 lata - mniej niż 33 U / d, 3–6 lat --– mniej niż 29 U / l, 6–12 lat --– mniej niż 39 U / l. U dziewcząt w wieku 12-17 lat normalna aktywność AlAT jest mniejsza niż 24 jednostki / litr, au chłopców w wieku 12-17 lat - mniej niż 27 jednostek / litr. U chłopców i dziewcząt powyżej 17 lat aktywność AlAT jest zwykle taka sama jak u dorosłych mężczyzn i kobiet.

Wzrost aktywności ALAT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

  • Ostre lub przewlekłe choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, stłuszczenie wątroby, obrzęk lub przerzuty do wątroby, alkoholowe uszkodzenie wątroby itp.);
  • Żółtaczka obturacyjna (niedrożność przewodu żółciowego kamieniem, guzem itp.);
  • Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Dystrofia mięśnia sercowego;
  • Udar cieplny lub oparzenie;
  • Zaszokować;
  • Niedotlenienie;
  • Uraz lub martwica (śmierć) mięśni o dowolnej lokalizacji;
  • Zapalenie mięśni;
  • Miopatia
  • Niedokrwistość hemolityczna dowolnego pochodzenia;
  • Niewydolność nerek;
  • Stan przedrzucawkowy;
  • Filariasis;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Wzrost aktywności ALAT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:
  • Niedobór witaminy B.6;
  • Końcowe stadia niewydolności wątroby;
  • Rozległe uszkodzenie wątroby (martwica lub marskość większości narządów);
  • Żółtaczka obturacyjna.

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT)

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT) jest enzymem, który zapewnia reakcję przeniesienia grupy aminowej między asparaginianem i alfa-ketoglutaranem z wytworzeniem kwasu szczawiooctowego i glutaminianu. W związku z tym AsAT odgrywa kluczową rolę w syntezie i rozkładzie aminokwasów, a także w wytwarzaniu energii w komórkach..

AsAT, podobnie jak AlAT, jest enzymem wewnątrzkomórkowym, ponieważ działa głównie w komórkach, a nie we krwi. W związku z tym stężenie AcAT jest prawidłowe w tkankach wyższych niż we krwi. Najwyższą aktywność enzymu obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, mięśni, wątroby, trzustki, mózgu, nerek, płuc, a także w krwinkach białych i czerwonych krwinkach. Gdy aktywność AsAT wzrasta we krwi, wskazuje to na uwalnianie enzymu z komórek do krążenia ogólnoustrojowego, co ma miejsce, gdy narządy z dużą ilością AsAT są uszkodzone. Oznacza to, że aktywność AsAT we krwi gwałtownie wzrasta wraz z chorobami wątroby, ostrym zapaleniem trzustki, uszkodzeniem mięśni, zawałem mięśnia sercowego.

Oznaczanie aktywności AsAT we krwi jest wskazane dla następujących stanów lub chorób:

  • Choroba wątroby
  • Rozpoznanie ostrego zawału mięśnia sercowego i innych patologii mięśnia sercowego;
  • Choroby mięśni ciała (zapalenie mięśni itp.);
  • Badania profilaktyczne;
  • Badanie potencjalnych dawców krwi i narządów;
  • Badanie osób mających kontakt z pacjentami z wirusowym zapaleniem wątroby;
  • Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków, które negatywnie wpływają na narząd.

Zwykle aktywność AsAT u dorosłych mężczyzn wynosi mniej niż 47 U / L, au kobiet mniej niż 31 U / L. Aktywność AsAT u dzieci zwykle różni się w zależności od wieku:
  • Dzieci w wieku poniżej 83 jednostek / litr;
  • Dzieci w wieku od 1 do 3 lat - mniej niż 48 jednostek / l;
  • Dzieci w wieku od 3 do 6 lat - mniej niż 36 jednostek / l;
  • Dzieci w wieku od 6 do 12 lat - mniej niż 47 jednostek / l;
  • Dzieci w wieku 12-17 lat: chłopcy - mniej niż 29 jednostek / litr, dziewczynki - mniej niż 25 jednostek / litr;
  • Młodzież powyżej 17 lat - jak u dorosłych kobiet i mężczyzn.

Wzrost aktywności AcAT we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego, reumatyczna choroba serca;
  • Wstrząs kardiogenny lub toksyczny;
  • Zakrzepica płuc;
  • Niewydolność serca;
  • Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, miopatia, polimialgia);
  • Zniszczenie dużej liczby mięśni (na przykład rozległe obrażenia, oparzenia, martwica);
  • Wysoka aktywność fizyczna;
  • Udar cieplny;
  • Choroby wątroby (zapalenie wątroby, cholestaza, rak i przerzuty do wątroby itp.);
  • Zapalenie trzustki
  • Spożycie alkoholu;
  • Niewydolność nerek;
  • Nowotwory złośliwe;
  • Niedokrwistość hemolityczna;
  • Wielka talasemia;
  • Choroby zakaźne, podczas których uszkadzane są mięśnie szkieletowe, mięsień sercowy, płuca, wątroba, krwinki czerwone, krwinki białe (na przykład posocznica, mononukleoza zakaźna, opryszczka, gruźlica płuc, dur brzuszny);
  • Stan po operacji serca lub angiokardiografii;
  • Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy we krwi);
  • Niedrożność jelit;
  • Kwasica mleczanowa;
  • Choroba legionistów: legioneloza;
  • Złośliwa hipertermia (gorączka);
  • Zawał nerki;
  • Udar (krwotoczny lub niedokrwienny);
  • Zatrucie trującymi grzybami;
  • Przyjmowanie leków, które negatywnie wpływają na wątrobę.

Spadek aktywności AcAT we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Niedobór witaminy B.6;
  • Poważne i masywne uszkodzenie wątroby (na przykład pęknięcie wątroby, martwica dużej części wątroby itp.);
  • Ostatni etap niewydolności wątroby.

Gamma Glutamyl Transferase (GGT)

Gamma-glutamylotransferaza (GGT) jest również nazywana gamma-glutamylotranspeptydazą (GGTP) i jest enzymem, który przenosi aminokwas gamma-glutamyl z jednej cząsteczki białka do drugiej. Enzym ten znajduje się w największej ilości w błonach komórek o zdolności wydzielania lub sorpcji, na przykład w komórkach nabłonkowych dróg żółciowych, kanalikach wątrobowych, kanalikach nerkowych, przewodach wydalniczych trzustki, granicy szczoteczki jelita cienkiego itp. W związku z tym enzym ten jest najbardziej aktywny w nerkach, wątrobie, trzustce, szczoteczce na granicy jelita cienkiego..

GGT jest enzymem wewnątrzkomórkowym, dlatego normalnie we krwi jego aktywność jest niska. A gdy aktywność GGT wzrasta we krwi, oznacza to uszkodzenie komórek bogatych w ten enzym. Oznacza to, że zwiększona aktywność GGT we krwi jest charakterystyczna dla każdej choroby wątroby z uszkodzeniem jej komórek (w tym podczas picia alkoholu lub przyjmowania leków). Ponadto, enzym ten jest bardzo specyficzny dla uszkodzenia wątroby, to znaczy wzrost jego aktywności we krwi umożliwia dokładne określenie uszkodzenia tego konkretnego narządu, szczególnie gdy inne testy można interpretować niejednoznacznie. Na przykład, jeśli występuje wzrost aktywności AsAT i fosfatazy alkalicznej, może to być wywołane patologią nie tylko wątroby, ale także serca, mięśni lub kości. W takim przypadku określenie aktywności GGT pozwoli na identyfikację chorego narządu, ponieważ jeśli jego aktywność wzrośnie, wówczas wysokie wartości AsAT i fosfatazy alkalicznej są spowodowane uszkodzeniem wątroby. A jeśli aktywność GGT jest normalna, to wysoka aktywność AsAT i fosfatazy alkalicznej wynika z patologii mięśni lub kości. Dlatego określenie aktywności GGT jest ważnym testem diagnostycznym do wykrywania patologii lub uszkodzenia wątroby..

Określenie aktywności GGT jest wskazane dla następujących chorób i stanów:

  • Diagnoza i monitorowanie patologii wątroby i dróg żółciowych;
  • Monitorowanie skuteczności terapii alkoholizmu;
  • Identyfikacja przerzutów w wątrobie z nowotworami złośliwymi o dowolnej lokalizacji;
  • Ocena przebiegu raka prostaty, trzustki i wątrobiaka;
  • Ocena wątroby podczas przyjmowania leków, które negatywnie wpływają na narząd.

Zwykle aktywność GGT we krwi u dorosłych kobiet wynosi mniej niż 36 jednostek / ml, au mężczyzn - mniej niż 61 jednostek / ml. Normalna aktywność GGT w surowicy u dzieci zależy od wieku i przedstawia się następująco:
  • Niemowlęta do 6 miesięcy - mniej niż 204 jednostki / ml;
  • Dzieci w wieku od 6 do 12 miesięcy - mniej niż 34 jednostki / ml;
  • Dzieci w wieku od 1 do 3 lat - mniej niż 18 jednostek / ml;
  • Dzieci w wieku od 3 do 6 lat - mniej niż 23 jednostki / ml;
  • Dzieci w wieku od 6 do 12 lat - mniej niż 17 jednostek / ml;
  • Młodzież w wieku 12-17 lat: chłopcy - mniej niż 45 jednostek / ml, dziewczynki - mniej niż 33 jednostki / ml;
  • Młodzież w wieku 17–18 lat - jako dorośli.

Oceniając aktywność GGT we krwi, należy pamiętać, że aktywność enzymu jest wyższa, im większa masa ciała danej osoby. U kobiet w ciąży aktywność GGT zmniejsza się w pierwszych tygodniach ciąży.

Wzrost aktywności GGT można zaobserwować w następujących chorobach i stanach:

  • Wszelkie choroby wątroby i dróg żółciowych (zapalenie wątroby, toksyczne uszkodzenie wątroby, zapalenie dróg żółciowych, kamienie żółciowe, guzy i przerzuty do wątroby);
  • Zakaźna mononukleoza;
  • Zapalenie trzustki (ostre i przewlekłe);
  • Guzy trzustki, prostaty;
  • Zaostrzenie kłębuszkowego zapalenia nerek i odmiedniczkowe zapalenie nerek;
  • Używanie napojów alkoholowych;
  • Leki toksyczne dla wątroby.

Kwasowa Fosfataza (CF)

Kwasowa fosfataza (CF) jest enzymem biorącym udział w metabolizmie kwasu fosforowego. Jest wytwarzany w prawie wszystkich tkankach, ale najwyższą aktywność enzymu obserwuje się w gruczole krokowym, wątrobie, płytkach krwi i krwinkach czerwonych. Zwykle aktywność fosfatazy kwasowej jest niska we krwi, ponieważ enzym znajduje się w komórkach. W związku z tym obserwuje się wzrost aktywności enzymu podczas niszczenia bogatych komórek i uwalniania fosfatazy do krążenia ogólnoustrojowego. U mężczyzn połowa kwaśnej fosfatazy wykrytej we krwi jest wytwarzana przez gruczoł krokowy. U kobiet kwaśna fosfataza we krwi pojawia się z wątroby, czerwonych krwinek i płytek krwi. Oznacza to, że aktywność enzymu może wykrywać choroby gruczołu krokowego u mężczyzn, a także patologię układu krwionośnego (trombocytopenia, choroba hemolityczna, choroba zakrzepowo-zatorowa, szpiczak, choroba Pageta, choroba Gauchera, choroba Nimanna-Peaka itp.) U obu płci..

Oznaczanie aktywności fosfatazy kwasowej jest wskazane w przypadku podejrzeń chorób prostaty u mężczyzn i patologii wątroby lub nerek u obu płci.

Mężczyźni powinni pamiętać, że badanie krwi pod kątem aktywności fosfatazy kwasowej należy wykonać co najmniej 2 dni (najlepiej 6 do 7 dni) po przeprowadzeniu jakichkolwiek manipulacji z udziałem gruczołu krokowego (na przykład masaż prostaty, ultrasonografia przezodbytnicza, biopsja itp.). Ponadto przedstawiciele obu płci powinni również mieć świadomość, że analiza aktywności fosfatazy kwasowej jest przeprowadzana nie wcześniej niż dwa dni po instrumentalnym badaniu pęcherza i jelit (cystoskopia, sigmoidoskopia, kolonoskopia, badanie palca ampułki odbytniczej itp.).

Zwykle aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi u mężczyzn wynosi 0 - 6,5 U / L, au kobiet - 0 - 5,5 U / L.

Wzrost aktywności kwaśnej fosfatazy we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Choroby gruczołu krokowego u mężczyzn (rak prostaty, gruczolak prostaty, zapalenie gruczołu krokowego);
  • Choroba Pageta;
  • Choroba Gauchera
  • Choroba Nimanna-Peaka;
  • Szpiczak;
  • Choroba zakrzepowo-zatorowa;
  • Choroba hemolityczna;
  • Małopłytkowość spowodowana zniszczeniem płytek krwi;
  • Osteoporoza;
  • Choroby układu siateczkowo-śródbłonkowego;
  • Patologia wątroby i dróg żółciowych;
  • Przerzuty do kości w guzach złośliwych o różnej lokalizacji;
  • Procedury diagnostyczne wykonywane na narządach układu moczowo-płciowego w ciągu 2-7 poprzednich dni (cyfrowe badanie doodbytnicze, zbieranie wydzielania prostaty, kolonoskopia, cystoskopia itp.).

Fosfokinaza Kreatynowa (CPK)

Fosfokinaza kreatynowa (KFK) jest również nazywana kinazą kreatynową (KK). Enzym ten katalizuje proces odszczepiania jednej pozostałości kwasu fosforowego z ATP (kwas adenozynotrifosforowy) z utworzeniem ADP (kwas adenozynofosforowy) i fosforanu kreatyny. Fosforan kreatyny jest ważny dla prawidłowego przepływu metabolizmu, a także skurczu i rozluźnienia mięśni. Fosfokinaza kreatynowa znajduje się w prawie wszystkich narządach i tkankach, ale większość tego enzymu znajduje się w mięśniach i mięśniu sercowym. Minimalna ilość fosfokinazy kreatynowej znajduje się w mózgu, tarczycy, macicy i płucach.

Zwykle niewielka ilość kinazy kreatynowej jest zawarta we krwi, a jej aktywność może wzrosnąć wraz z uszkodzeniem mięśni, mięśnia sercowego lub mózgu. Kinaza kreatynowa występuje w trzech smakach - KK-MM, KK-MV i KK-VV, przy czym KK-MM jest podgatunkiem enzymu z mięśni, KK-MV jest podgatunkiem mięśnia sercowego, a KK-MV jest podgatunkiem z mózgu. Normalnie we krwi 95% kinazy kreatynowej stanowi podgatunek KK-MM, a podgatunki KK-MV i KK-VV są określane w śladowych ilościach. Obecnie określenie aktywności kinazy kreatynowej we krwi obejmuje ocenę aktywności wszystkich trzech podgatunków.

Wskazaniami do określenia aktywności CPK we krwi są następujące warunki:

  • Ostre i przewlekłe choroby układu sercowo-naczyniowego (ostry zawał mięśnia sercowego);
  • Choroby mięśni (miopatia, miodystrofia itp.);
  • Choroby ośrodkowego układu nerwowego;
  • Choroba tarczycy (niedoczynność tarczycy);
  • Kontuzje
  • Nowotwory złośliwe o dowolnej lokalizacji.

Zwykle aktywność fosfokinazy kreatynowej we krwi u dorosłych mężczyzn wynosi mniej niż 190 U / l, au kobiet - mniej niż 167 U / l. U dzieci aktywność enzymu zwykle przyjmuje następujące wartości, w zależności od wieku:
  • Pierwsze pięć dni życia - do 650 U / L;
  • 5 dni - 6 miesięcy - 0 - 295 jednostek / l;
  • 6 miesięcy - 3 lata - mniej niż 220 jednostek / l;
  • 3-6 lat - mniej niż 150 jednostek / l;
  • 6 - 12 lat: chłopcy - mniej niż 245 jednostek / litr i dziewczynki - mniej niż 155 jednostek / litr;
  • 12 - 17 lat: chłopcy - mniej niż 270 jednostek / litr, dziewczynki - mniej niż 125 jednostek / litr;
  • Ponad 17 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Przewlekłe choroby serca (dystrofia mięśnia sercowego, arytmia, niestabilna dławica piersiowa, zastoinowa niewydolność serca);
  • Uraz lub operacja serca i innych narządów;
  • Ostre uszkodzenie mózgu;
  • Śpiączka;
  • Uszkodzenie mięśni szkieletowych (rozległe urazy, oparzenia, martwica, porażenie prądem);
  • Choroby mięśni (zapalenie mięśni, polimialgia, zapalenie skórno-mięśniowe, zapalenie wielomięśniowe, miodystrofia itp.);
  • Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy);
  • Wstrzyknięcia dożylne i domięśniowe;
  • Choroby psychiczne (schizofrenia, epilepsja);
  • Zatorowość płucna;
  • Silne skurcze mięśni (poród, skurcze, skurcze);
  • Tężec;
  • Wysoka aktywność fizyczna;
  • Głód;
  • Odwodnienie (odwodnienie organizmu na tle wymiotów, biegunki, obfitego pocenia się itp.);
  • Przedłużona hipotermia lub przegrzanie;
  • Nowotwory złośliwe pęcherza, jelit, piersi, jelit, macicy, płuc, prostaty, wątroby.

Zmniejszenie aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w przypadku następujących chorób i stanów:
  • Długi pobyt w siedzącym trybie (brak ćwiczeń);
  • Beztłuszczowej masy mięśni.

Fosfokinaza kreatynowa, podjednostka MV (KFK-MV)

Gatunek kinazy kreatynowej KFK-MV występuje wyłącznie w mięśniu sercowym, we krwi jest zwykle bardzo mały. Wzrost aktywności CPK-MB we krwi obserwuje się wraz z niszczeniem komórek mięśnia sercowego, to znaczy z zawałem mięśnia sercowego. Zwiększoną aktywność enzymu rejestruje się po 4 - 8 godzinach po zawale serca, osiąga maksimum po 12 - 24 godzinach, a 3 dnia podczas normalnego przebiegu procesu regeneracji mięśnia sercowego aktywność CPK-MV wraca do normy. Dlatego określenie aktywności KFK-MV służy do diagnozowania zawału mięśnia sercowego, a następnie monitorowania procesów odzyskiwania w mięśniu sercowym. Biorąc pod uwagę rolę i lokalizację KFK-MV, oznaczenie aktywności tego enzymu pokazano jedynie w diagnozie zawału mięśnia sercowego i w celu odróżnienia tej choroby od zawału serca lub ciężkiego ataku dławicy piersiowej.

Zwykle aktywność KFK-MV we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet, a także dzieci, jest mniejsza niż 24 jednostki / l.

Wzrost aktywności KFK-MV obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Toksyczne uszkodzenie mięśnia sercowego z powodu zatrucia lub choroby zakaźnej;
  • Stany po urazach, operacjach i procedurach diagnostycznych serca;
  • Przewlekłe choroby serca (dystrofia mięśnia sercowego, zastoinowa niewydolność serca, arytmia);
  • Zatorowość płucna;
  • Choroby i urazy mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia, uraz, operacja, oparzenia);
  • Zaszokować;
  • zespół Reye'a.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem, który zapewnia reakcję konwersji mleczanu do pirogronianu, a zatem jest bardzo ważny dla produkcji energii przez komórki. LDH znajduje się w normalnej krwi i komórkach prawie wszystkich narządów, ale największa ilość enzymu jest utrwalona w wątrobie, mięśniach, mięśniu sercowym, krwinkach czerwonych, krwinkach białych, nerkach, płucach, tkance limfatycznej i płytkach krwi. Wzrost aktywności LDH obserwuje się zwykle przy niszczeniu komórek, w których jest on zawarty w dużych ilościach. Tak więc wysoka aktywność enzymatyczna jest charakterystyczna dla uszkodzenia mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, ataki serca, zaburzenia rytmu serca), wątroby (zapalenie wątroby itp.), Nerek, czerwonych krwinek.

W związku z tym następujące warunki lub choroby są wskazaniami do określania aktywności LDH we krwi:

  • Choroby wątroby i dróg żółciowych;
  • Uszkodzenie mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawał mięśnia sercowego);
  • Niedokrwistość hemolityczna;
  • Miopatia
  • Nowotwory złośliwe różnych narządów;
  • Zatorowość płucna.

Zwykle aktywność LDH we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 125 - 220 jednostek / l (przy stosowaniu niektórych zestawów odczynników norma może wynosić 140 - 350 jednostek / l). U dzieci normalna aktywność enzymu we krwi różni się w zależności od wieku i jest następująca:
  • Dzieci w wieku poniżej 450 jednostek / litr;
  • Dzieci w wieku od 1 do 3 lat - mniej niż 344 jednostki / litr;
  • Dzieci w wieku od 3 do 6 lat - mniej niż 315 jednostek / litr;
  • Dzieci w wieku od 6 do 12 lat - mniej niż 330 jednostek / l;
  • Młodzież w wieku 12-17 lat - mniej niż 280 jednostek / l;
  • Młodzież w wieku 17–18 lat - jako dorośli.

Wzrost aktywności LDH we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Okres ciąży;
  • Noworodki do 10 dni życia;
  • Intensywna aktywność fizyczna;
  • Choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, żółtaczka spowodowana zatkaniem dróg żółciowych);
  • Zawał mięśnia sercowego;
  • Zator lub zawał płucny;
  • Choroby układu krwionośnego (ostra białaczka, niedokrwistość);
  • Choroby i uszkodzenie mięśni (uraz, zanik, zapalenie mięśni, miodystrofia itp.);
  • Choroba nerek (kłębuszkowe zapalenie nerek, odmiedniczkowe zapalenie nerek, zawał nerki);
  • Ostre zapalenie trzustki;
  • Wszelkie warunki, którym towarzyszy masowa śmierć komórki (wstrząs, hemoliza, oparzenia, niedotlenienie, ciężka hipotermia itp.);
  • Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (kofeina, hormony steroidowe, antybiotyki cefalosporynowe itp.), Picie alkoholu.

Zmniejszenie aktywności LDH we krwi obserwuje się wraz z zaburzeniem genetycznym lub całkowitym brakiem podjednostek enzymatycznych.

Lipaza

Lipaza jest enzymem, który zapewnia reakcję podziału trójglicerydów na glicerol i kwasy tłuszczowe. Oznacza to, że lipaza jest ważna dla normalnego trawienia tłuszczów wchodzących do organizmu z jedzeniem. Enzym jest wytwarzany przez wiele narządów i tkanek, ale lwia część lipazy krążącej we krwi pochodzi z trzustki. Po produkcji w trzustce lipaza wchodzi do dwunastnicy i jelita cienkiego, gdzie rozkłada tłuszcze z pożywienia. Ponadto, ze względu na swój niewielki rozmiar, lipaza przenika przez ścianę jelita do naczyń krwionośnych i krąży w krwioobiegu, gdzie dalej rozkłada tłuszcze na składniki wchłaniane przez komórki..

Wzrost aktywności lipazy we krwi jest najczęściej spowodowany zniszczeniem komórek trzustki i uwolnieniem dużej ilości enzymu do krwioobiegu. Dlatego określenie aktywności lipazy odgrywa bardzo ważną rolę w diagnozowaniu zapalenia trzustki lub zablokowaniu przewodów trzustkowych przez guz, kamień, torbiel itp. Ponadto wysoką aktywność lipazy we krwi można zaobserwować w chorobach nerek, gdy enzym jest zatrzymywany w krwioobiegu..

Jest zatem oczywiste, że następujące warunki i choroby są wskazaniami do określania aktywności lipazy we krwi:

  • Podejrzenie ostrego lub zaostrzenia przewlekłego zapalenia trzustki;
  • Przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Kamica żółciowa;
  • Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego;
  • Ostra lub przewlekła niewydolność nerek;
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
  • Niedrożność jelita cienkiego;
  • Marskość wątroby;
  • Urazy brzucha;
  • Alkoholizm.

Zwykle aktywność lipazy we krwi u dorosłych wynosi 8 - 78 jednostek / litr, au dzieci - 3 - 57 jednostek / litr. Przy określaniu aktywności lipazy z innymi zestawami odczynników normalna wartość wskaźnika wynosi mniej niż 190 U / L u dorosłych i mniej niż 130 U / L u dzieci.

Wzrost aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Rak, torbiel lub rzekoma torbiel trzustki;
  • Alkoholizm;
  • Kolka żółciowa;
  • Cholestaza wewnątrzwątrobowa;
  • Przewlekłe choroby pęcherzyka żółciowego;
  • Uduszenie jelit lub zawał serca;
  • Choroby metaboliczne (cukrzyca, dna moczanowa, otyłość);
  • Ostra lub przewlekła niewydolność nerek;
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
  • Niedrożność jelita cienkiego;
  • Zapalenie otrzewnej;
  • Świnka występująca z uszkodzeniem trzustki;
  • Przyjmowanie leków, które powodują skurcz zwieracza Oddi (morfina, indometacyna, heparyna, barbiturany itp.).

Spadek aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji (z wyjątkiem raka trzustki);
  • Nadmiar trójglicerydów we krwi z powodu niedożywienia lub dziedzicznej hiperlipidemii.

Pepsinogenes I i II

Pepsinogeny I i II są prekursorami głównego enzymu żołądkowego pepsyny. Są wytwarzane przez komórki żołądka. Część pepsynogenu z żołądka wchodzi do krążenia ogólnego, gdzie jego stężenie można określić różnymi metodami biochemicznymi. W żołądku pepsynogeny pod wpływem kwasu chlorowodorowego są przekształcane w enzym pepsyna, który rozkłada białka pochodzące z pożywienia. W związku z tym stężenie pepsynogenów we krwi pozwala uzyskać informacje o stanie funkcji wydzielniczej żołądka i zidentyfikować rodzaj zapalenia błony śluzowej żołądka (zanikowy, nadkwaśny).

Pepsinogen I jest syntetyzowany przez komórki dna i ciała żołądka, a pepsinogen II jest syntetyzowany przez komórki wszystkich części żołądka i górnej części dwunastnicy. Dlatego określenie stężenia pepsinogenu I pozwala ocenić stan organizmu i dna żołądka, a pepsinogen II - wszystkie odcinki żołądka.

Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi jest zmniejszone, wskazuje to na śmierć głównych komórek ciała i dna żołądka, które wytwarzają ten prekursor pepsyny. Odpowiednio niski poziom pepsynogenu I może wskazywać na zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka. Ponadto na tle zanikowego zapalenia błony śluzowej żołądka poziom pepsinogenu II przez długi czas może pozostawać w granicach normy. Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi jest zwiększone, wskazuje to na wysoką aktywność głównych komórek dna i ciała żołądka, a zatem zapalenie żołądka o wysokiej kwasowości. Wysoki poziom pepsynogenu II we krwi wskazuje na wysokie ryzyko owrzodzenia żołądka, ponieważ wskazuje, że zbyt aktywnie wydzielające się komórki wytwarzają nie tylko prekursory enzymów, ale także kwas solny.

W praktyce klinicznej bardzo ważne jest obliczenie stosunku pepsinogenu I / pepsinogenu II, ponieważ ten współczynnik pozwala wykryć zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka i wysokie ryzyko wystąpienia wrzodów i raka żołądka. Tak więc przy wartości współczynnika mniejszej niż 2,5 mówimy o zanikowym zapaleniu żołądka i wysokim ryzyku raka żołądka. I przy stosunku większym niż 2,5 - o wysokim ryzyku wrzodów żołądka. Ponadto stosunek stężeń pepsynogenu we krwi pozwala odróżnić funkcjonalne zaburzenia trawienne (na przykład na tle stresu, niedożywienia itp.) Od prawdziwych zmian organicznych w żołądku. Dlatego obecnie określenie aktywności pepsinogenów przy obliczaniu ich stosunku jest alternatywą dla gastroskopii dla osób, które z jakiegoś powodu nie mogą przejść tych badań.

Oznaczanie aktywności pepsynogenu I i II pokazano w następujących przypadkach:

  • Ocena stanu błony śluzowej żołądka u osób cierpiących na zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka;
  • Identyfikacja postępującego zanikowego zapalenia żołądka z wysokim ryzykiem zachorowania na raka żołądka;
  • Identyfikacja wrzodu żołądka i wrzodu dwunastnicy;
  • Wykrywanie raka żołądka;
  • Monitorowanie skuteczności leczenia zapalenia błony śluzowej żołądka i wrzodów żołądka.

Zwykle aktywność każdego pepsynogenu (I i II) wynosi 4 - 22 μg / l.

Wzrost zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

  • Ostre i przewlekłe zapalenie żołądka;
  • Zespół Zollingera-Ellisona;
  • Wrzód dwunastnicy;
  • Wszelkie warunki, w których stężenie kwasu solnego w soku żołądkowym jest zwiększone (tylko dla pepsinogenu I).

Spadek zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:
  • Postępujące zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka;
  • Rak (rak) żołądka;
  • Choroba Addisona;
  • Niedokrwistość złośliwa (tylko w przypadku pepsynogenu I), zwana również chorobą Addisona-Birmera;
  • Obrzęk śluzowaty;
  • Stan po resekcji (usunięciu) żołądka.

Cholinesterazy (CE)

Pod tą samą nazwą „cholinoesteraza” zwykle oznacza dwa enzymy - prawdziwą cholinoesterazę i pseudocholinesterazę. Oba enzymy są zdolne do rozszczepiania acetylocholiny, która jest mediatorem w związkach nerwowych. Prawdziwa cholinoesteraza bierze udział w przekazywaniu impulsu nerwowego i jest obecna w dużych ilościach w tkankach mózgu, zakończeniach nerwowych, płucach, śledzionie i czerwonych krwinkach. Pseudocholinesteraza odzwierciedla zdolność wątroby do syntezy białek i odzwierciedla funkcjonalną aktywność tego narządu.

Obie cholinoesterazy są obecne w surowicy krwi, dlatego określa się całkowitą aktywność obu enzymów. W rezultacie określenie aktywności cholinoesterazy we krwi służy do identyfikacji pacjentów, u których środki zwiotczające mięśnie (leki, środki zwiotczające mięśnie) mają długofalowy wpływ, co jest ważne w praktyce anestezjologa do obliczania prawidłowej dawki leków i zapobiegania szokowi cholinergicznemu. Ponadto określa się aktywność enzymu w celu wykrycia zatrucia związkami fosforoorganicznymi (wiele pestycydów rolniczych, herbicydów) i karbaminianami, w których zmniejsza się aktywność cholinoesterazy. Ponadto przy braku zagrożenia zatruciem i planowanej operacji określa się aktywność cholinoesterazy w celu oceny stanu czynnościowego wątroby.

Wskazaniami do określenia aktywności cholinoesterazy są następujące warunki:

  • Diagnoza i ocena skuteczności leczenia każdej choroby wątroby;
  • Wykrywanie zatrucia związkami fosforoorganicznymi (insektycydy);
  • Określenie ryzyka powikłań podczas planowanych operacji z zastosowaniem środków zwiotczających mięśnie.

Zwykle aktywność cholinoesterazy we krwi u dorosłych wynosi 3700 - 13200 U / L, gdy stosuje się butyrylocholinę jako substrat. U dzieci od urodzenia do sześciu miesięcy aktywność enzymu jest bardzo niska, od 6 miesięcy do 5 lat - 4900 - 19800 U / l, od 6 do 12 lat - 4200 - 16300 U / l, a od 12 lat - jak u dorosłych.

Wzrost aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

  • Hiperlipoproteinemia typu IV;
  • Nefroza lub zespół nerczycowy;
  • Otyłość;
  • Cukrzyca typu II;
  • Guzy gruczołów sutkowych u kobiet;
  • Wrzód żołądka;
  • Astma oskrzelowa;
  • Wysiękowa enteropatia;
  • Choroba psychiczna (psychoza maniakalno-depresyjna, nerwica depresyjna);
  • Alkoholizm;
  • Pierwsze tygodnie ciąży.

Spadek aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:
  • Genetycznie określone warianty aktywności cholinoesterazy;
  • Zatrucie fosforoorganiczne (insektycydy itp.);
  • Zapalenie wątroby;
  • Marskość wątroby;
  • Zastoinowa wątroba na tle niewydolności serca;
  • Przerzuty do wątroby w wątrobie;
  • Amebiaza wątrobowa;
  • Choroby dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, zapalenie pęcherzyka żółciowego);
  • Ostre infekcje;
  • Zatorowość płucna;
  • Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia);
  • Stany po operacji i plazmaferezie;
  • Przewlekłą chorobę nerek;
  • Późna ciąża;
  • Wszelkie stany, którym towarzyszy spadek poziomu albuminy we krwi (na przykład zespół złego wchłaniania, głód);
  • Złuszczające zapalenie skóry;
  • Szpiczak
  • Reumatyzm;
  • Zawał mięśnia sercowego;
  • Nowotwory złośliwe o dowolnej lokalizacji;
  • Przyjmowanie niektórych leków (doustne środki antykoncepcyjne, hormony steroidowe, glukokortykoidy).

Fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna)

Fosfataza alkaliczna (ALP) jest enzymem, który rozkłada estry kwasu fosforowego i bierze udział w metabolizmie wapniowo-fosforowym w tkance kostnej i wątrobie. Największa ilość znajduje się w kościach i wątrobie i dostaje się do krwioobiegu z tych tkanek. W związku z tym we krwi część fosfatazy alkalicznej jest pochodzenia kostnego, a część wątrobowa. Zwykle trochę dostaje się do krwioobiegu fosfatazy alkalicznej, a jego aktywność wzrasta wraz ze zniszczeniem kości i komórek wątroby, co jest możliwe w przypadku zapalenia wątroby, cholestazy, osteodystrofii, nowotworów kości, osteoporozy itp. Dlatego enzym jest wskaźnikiem stanu kości i wątroby.

Następujące stany i choroby są wskazaniami do określania aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi:

  • Identyfikacja zmian w wątrobie związanych z niedrożnością dróg żółciowych (na przykład choroba kamieni żółciowych, guz, torbiel, ropień);
  • Diagnoza chorób kości, w których są niszczone (osteoporoza, osteodystrofia, osteomalacja, guzy i przerzuty do kości);
  • Rozpoznanie choroby Pageta;
  • Rak głowy trzustki i nerek;
  • Choroba jelit;
  • Ocena skuteczności leczenia krzywicy witaminą D..

Zwykle aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 30 - 150 U / L. U dzieci i młodzieży aktywność enzymów jest wyższa niż u dorosłych, ze względu na bardziej aktywne procesy metaboliczne w kościach. Normalna aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi u dzieci w różnym wieku jest następująca:
  • Dzieci poniżej 1 roku: chłopcy - 80 - 480 jednostek / litr, dziewczynki - 124 - 440 jednostek / litr;
  • Dzieci od 1 roku do 3 lat: chłopcy - 104 - 345 jednostek / litr, dziewczynki - 108 - 310 jednostek / litr;
  • Dzieci w wieku 3–6 lat: chłopcy - 90–310 jednostek / litr, dziewczynki - 96–295 jednostek / litr;
  • Dzieci w wieku 6 - 9 lat: chłopcy - 85 - 315 jednostek / litr, dziewczynki - 70 - 325 jednostek / litr;
  • Dzieci w wieku 9–12 lat: chłopcy - 40–360 jednostek / litr, dziewczynki - 50–330 jednostek / litr;
  • Dzieci w wieku 12–15 lat: chłopcy - 75–510 jednostek / litr, dziewczynki - 50–260 jednostek / litr;
  • Dzieci w wieku 15–18 lat: chłopcy - 52–165 jednostek / litr, dziewczynki - 45–150 jednostek / litr.

Wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Choroby kości ze zwiększonym rozpadem kości (choroba Pageta, choroba Gauchera, osteoporoza, osteomalacja, rak i przerzuty do kości);
  • Nadczynność przytarczyc (zwiększone stężenie hormonów przytarczyc we krwi);
  • Rozlany toksyczny wola;
  • Białaczka;
  • Krzywica;
  • Okres gojenia złamań;
  • Choroby wątroby (marskość, martwica, rak i przerzuty do wątroby, zakaźne, toksyczne, polekowe zapalenie wątroby, sarkoidoza, gruźlica, infekcje pasożytnicze);
  • Zablokowanie dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, kamienie przewodu żółciowego i pęcherzyka żółciowego, guzy przewodu żółciowego);
  • Niedobór wapnia i fosforanów w organizmie (na przykład z powodu głodu lub niedożywienia);
  • Cytomegalia u dzieci;
  • Zakaźna mononukleoza;
  • Zawał płucny lub nerkowy;
  • Wcześniaki;
  • Trzeci trymestr ciąży;
  • Okres szybkiego wzrostu u dzieci;
  • Choroby jelit (wrzodziejące zapalenie jelita grubego, zapalenie jelit, infekcje bakteryjne itp.);
  • Leki toksyczne dla wątroby (metotreksat, chlorpromazyna, antybiotyki, sulfonamidy, duże dawki witaminy C, magnezja).

Zmniejszenie aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Niedoczynność tarczycy (niedobór hormonu tarczycy);
  • Szkorbut;
  • Ciężka niedokrwistość;
  • Kwashiorkor;
  • Niedobór wapnia, magnezu, fosforanów, witamin C i B.12;
  • Nadmiar witaminy D;
  • Osteoporoza;
  • Achondroplazja;
  • Kretynizm;
  • Dziedziczna hipofosfatazja;
  • Przyjmowanie niektórych leków, takich jak azatiopryna, klofibrat, danazol, estrogeny, doustne środki antykoncepcyjne.

Autor: Nasedkina A.K. Specjalista ds. Badań biomedycznych.

Ważne Jest, Aby Zdawać Sobie Sprawę Z Naczyń